Qué es la energía de activación específica	es la cantidad mínima de energía que los reactivos deben tener antes de que la colisión entre ellos tenga éxito, dando origen a los productos
La vida depende que las energías de activación sean (bajas o altas)	altas , evitando que la mayoría de las reacciones celulares ocurran a velocidades apreciables en ausencia de un catalizador apropiado.
Hay dos formas de superar la barrera de activación	Aumentando el contenido medio de energía, suministrando calor, y reduciendo el requerimiento de energía de activación, por medio de catalizadores (enzimas)
un catalizador es	un agente que aumenta la velocidad de una reacción, disminuyendo la energía de activación.
Característica primordial de un catalizador	que no se modifica permanentemente, ni se consume, mientras la reacción tiene lugar.
La catalasa contiene	átomos de hierro retenidos en estructuras químicas llamadas porfirinas
Las reacciones catalizadas enzimaticamente están en el rango comprendido entre --- y --- en comparación con las reacciones no catalizadas.	10 a la 7 y 10 a 14
Propiedades básicas de los catalizadores	1. Incrementa la velocidad de la reacción, disminuyendo el requerimiento de la energía de activación 2. Un catalizador funciona formando complejos transitorios con las moléculas de sustrato 3. Un catalizador cambia solo la velocidad a la que se consigue el equilibrio; no tiene efecto sobre la posición del equilibrio.
las enzimas son	proteínas
Qué es un sitio activo	Es un surco o un bolsillo real con propiedades químicas y estructurales que permiten la acomodación adecuada y especifica del sustrato.
Cuándo se construye el sitio activo	Cuando la molécula alcanza su conformación tridimensional estable y se reúnen los aminoácidos específicos para construir el sitio activo
Qué son los grupos prostéticos	Son componentes no proteicos. Moléculas orgánicas pequeñas o iones metálicos que funcionan como aceptores de electrones.
En dónde es más frecuente la especificidad por grupos	En enzimas implicadas en la síntesis y degradación de polímeros.
Importancia de la especificidad por grupos	La célula no hace un gasto innecesario de energía.
¿Cuáles son las seis clases principales de las enzimas?	Oxidoreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas.
Cuál es el tipo de reacción de las OXIDOREDUCTASAS	Reacciones de óxido-reducción
Cuál es el tipo de reacción de las TRANSFERASAS	Transfiere grupos desde una molécula a otra
Cuál es el tipo de reacción de las HIDROLASAS	Ruptura hidrolítica de una molécula en dos
Cuál es el tipo de reacción de las LIASAS	Eliminación de un grupo desde, o adición de un grupo a, una molécula, con redistribución de electrones
Cuál es el tipo de reacción de las ISOMERASAS	Desplazamiento de un grupo funcional dentro de una molécula
Cuál es el tipo de reacción de las LIGASAS	Unión de dos moléculas, para formar una única molécula
Quienes son afectados por la temperatura	animales inferiores, las plantas, los protistas y las bacterias
Quienes son homeotermos	aves, mamíferos
Qué pasa cuando aumenta mucho la temperatura	las moléculas enzimáticas se desnaturalizan, los puentes de hidrógeno se rompen, las interacciones hidrófobas cambian, y la integridad estructural del sitio activo se interrumpe, causando la pérdida de actividad.
A qué temperatura se inactivan la mayoría de las enzimas de los homeotermos	de 50-55 grados celsius, algunas incluso en fiebres altas
Las enzimas son sensibles al pH	muchas son activadas en un rango de pH de 3-4 unidades,
Qué otros factores, aparte de la temperatura y el pH, afectan a las enzimas	sustancias inhibidoras o activadoras de la enzima, presencia de sustratos alternativos, medio ambiente iónico
Qué es un sustrato	es una molécula sobre la cual actua una enzima
La unión de la enzima al sustrato	es facilmente reversible
Para qué se utiliza la cristalografía con rayos x	se usa para determinar la forma de una molécula enzimática con o sin sustrato unido al sitio activo
Mecanismos para la activación del sustrato	1. La conformación enzimática puede deformar uno o mas de sus enlaces, debilitandolos y haciendolos más susceptibles al ataque catalítico. 2. La enzima puede aceptar o donar protones incrementando la reactividad química del sustrato. 3. La enzima puede aceptar o donar electrones formando enlaces covalentes temporales.
a qué se le llama saturación	a la incapacidad para aumentar la velocidad de reacción más allá de un valor finito máximo a concentraciones de sustrato cada vez más altas
Qué hacen los inhibidores	reducen (o incluso anulan) la velocidad de reacción con el sustrato deseado.
Inhibidores irreversibles	se une a la enzima covalentemente. Normalmente son tóxicos para la célula. Nomalmente son iones de metales pesados. Puede dar lugar a la parálisis de funciones vitales y , por lo tanto, la muerte.
Por qué la penicilina es un inhibidor irreversible	porque impide la síntesis de la pared celular bacteriana.
Inhibidores reversibles	Se unen a la enzima de forma disociable, no covalente. Se clasifican en dos grupos, competitivos y no competitivos.
Qué hace un inhibidor competitivo	se une al sitio activo de la enzima y compite directamente con el sustrato.
An example of a use for a competitive inhibitor is	in the treatment of influenza via the neuraminidase inhibitor, RelenzaTM
Qué hace un inhibidor no competitivo	Se une a la superficie de la enzima en una posición diferente del sitio activo. Reduce o suprime la actividad catalítica.
An example of a use for a non-competitive inhibitor is	in the use of cyanide as a poison (prevents aerobic respiration)
Regulación por el sustrato	la regulación que depende directamente de las interacciones entre los sustratos y los productos con la enzima .
cuando hay más concentración de sustrato: la velocidad	aumenta
cuando hay más concentración de producto: la velocidad	disminuye
Dos de los mecanismos que regulan a las enzimas	Regulación alostérica y la modificación covalente. Permiten a las células conectar y desconectar a las enzimas o ajustar sus velocidades de reacción, modulando apropiadamente las actividades de las enzimas.
Moléculas grandes	aminoácidos, grasas, azúcares
Cuándo ocurre la retroinhibición o inhibición por el producto finnal	sucede cada vez que un producto metabólico inhibe a una de las enzimas implicada en la vía por la cual ese producto se sintetiza
Qué es un efector alostérico	molécula orgánica que regula la actividad de una enzima, para la cual no el el sustrato ni el producto.
efectores alostéricos	inhibidor alostérico y activador alostérico
Modificaciones comunes en las enzimas	adición de grupo fosfato, grupos metilo, grupos acetilo, o derivados de nucleótidos
Qué es la fosforilización	la adición de grupos fosfato
Cuáles son las proteínas que sintetizan la fosforilización y cuáles son las que desfosforilizan	Proteín-quinasas y proteín fosfatasas
Qué es la ruptura proteolítica	es la eliminación irreversible de un fragmento de la cadena polipetídica, mediante una enzima proteolítica
Qué es un zimógeno?	es una molécula ligeramente más grande que una ezima que se autodigiere para producir enzimas activas
Qué con las ribozimas	son catalizadores constituidos por ARN
ejemplos de zimógenos	procarboxipeptidasa, tripsinógeno, quimiotripsinogeno,
catalizador de ARN	ribonucleasa p

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