• Barajar
    Activar
    Desactivar
  • Alphabetizar
    Activar
    Desactivar
  • Frente Primero
    Activar
    Desactivar
  • Ambos lados
    Activar
    Desactivar
  • Leer
    Activar
    Desactivar
Leyendo...
Frente

Cómo estudiar sus tarjetas

Teclas de Derecha/Izquierda: Navegar entre tarjetas.tecla derechatecla izquierda

Teclas Arriba/Abajo: Colvea la carta entre frente y dorso.tecla abajotecla arriba

Tecla H: Muestra pista (3er lado).tecla h

Tecla N: Lea el texto en voz.tecla n

image

Boton play

image

Boton play

image

Progreso

1/26

Click para voltear

26 Cartas en este set

  • Frente
  • Atrás
Estructura primaria
es la mas simple se puede saber con certeza el numero y el tipo de aa que la componen. Puede ser:
lineal
sigmoide
(si se altera la función de la proteina puede cambiar)
Enlaces de union de estructura primaria
Enlaces covalentes ( peptidicos y puentes de disulfuro) unen a los aminoacidos de una cadena polipetica.
Enlace peptidico
union de amida entre el grupo a carboxilo de un aminoacido y a amino de otro generando una molecula de h2o al interracionar.
caracteristicas de enlaces peptidicos
doble enlace
rigido y planar
configuracion trans y cis
no cargado, pero polar
puentes de disulfuro
union covalente entre 2 atomos de azufre, se forman por la oxidacion de 2 grupos sulfhidrilo cada uno perteneciente a una molecula cisteina
Enlaces no covalentes que unen a las proteinas
enlaces de hidrógeno
enlaces ionicos
fuerzas de van der waals
Fuerzas de van der waals
fuerza de atracciob debiles que se establecen entre moleculas electricamente neutras
insulina
es una hormona polipetica, sintetiza el pancreas , formada por 51 aminoacidos , dividida en dos cadenas , 1 de 21 aa y otra de 30 aa y unida por 3 puentes de disulfuro.
Fuerzas que mantienen unidas a estructuras terciarias y cuaternarias
puentes de hidrogeno
interacciones hidrofobicas
fuerza cation pi
interacciones ionicas
puente zalino
puentes de disulfuro
Es posible camviar un aa de proteina sin que afecte su funcion
si, se denomina sustituciones conservadoras, ambos aminoacidos presentan las mismas propiedades.
ejem: leucina e isoleucina.
fuerzas cation pi
union entre aminoacidos aromáticos
fenilalina
tirosina
triptofano
aminoacidos basicos
lisina
argina
histidina
Interracion que hay en puente de hidrogeno
es un tipo de interracion dipolo_dipolo surge apartir de la atracvion de un atomo se hidrogemo y oxigeno , fluor o nitrogeno con carga negativa , formando un enlace covalenge muy polarizado y electronegativo
Que son las intereaciones hidrofobicas y como se dan.
Puentes salinos
interaccion ionica entre aminoacidos cargados positiva y negativamente (acidos y básicos)
De que depende la funcion de una proteina
depende de su secuencia de aminoacidos de la derivada estructira tridimensional
Que son las mutaciones
Que determinan las interraciones entre las cadenas laterales de aminoacidos
la estructura tridimensional de las proteinas, su funcion y relación con otras proteinas.
Como se mantienen unidas las estructuras secundarias
por puentes de hidrogeno de tipo intracatenarios e intercaternarios
Funcion Hemoglobina
De que manera están unidas las cadena proteicas de las inmunoglobinas
unidas entre si por puentes de disulfuro
Estructura de las proteinas y describelas
primaria,secundaria,terciaria y cuaternaria
3 funciones basicas de las proteinas
actua como cataliazador(ensima) transporta otra molecula (lipoproteinas)
genere movimiento (miosina)
Que es la hemoglobina
Proceso de contraccion muscular
Estructura de musculo estriado
musculo
fasciculos
fibra muscular
miofibrilla
miofilamentos
funcion de anticuerpos y cuantos hay
detectar cualquier elemenro que pueda entrar en el organismo (antigeno) bacterias, parasitos y virus
5 tipos basicos de inmunoglobulina
igG
igM
igA
IgD
igE