Cinética enzimática	Rama de la cinética química que participa de gran parte del mismo formalismo
Estado de transición	...	...
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¿Qué es una enzima?	Son proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso.	Proteínas
Las enzimas tienen dos nombres ¿Cuáles son?	Nombre recomendado Nombre sistemático	Cotidiano Difícil
¿Cuál es el nombre recomendado?	Los nombres utilizados con mas frecuencia para las enzimas tienen el sufijo "-asa" unido al sustrato de la reacción (glucosidasa, ureasa, sacarasa) o a una descripción de la acción que realizan (lactato deshidrogenasa y adenilato ciclasa). Algunas enzimas conservan sus nombres triviales originales, que no dan ninguna pista sobre la reacción enzimática asociada (tripsina y pepsina).	Empleo diaria, conveniente.
¿Cuál es el nombre sistemático?	Las enzimas se dividen en seis clases principales, cada una con numerosos subgrupos. Para una enzima dada, se une el sufijo "-asa" a una descripción bastante completa de la reacción química catalizada, en la que se incluyen los nombres de todos los sustratos. A cada enzima se le asigna también, un número de clasificación. Los nombres sistemáticos son inequívocos e informativos, pero a menudo son demasiado complicados para ser de uso general.	Nombre que se usa para hacer la mínima ambigüedad.
Ejemplo de una enzima con su nombre recomendado y su nombre sistemático.	N. Recomendado: Carboxipeptidasa N. Sistemático: Peptidil - L - Amino ácido hidrolasa, número de clasificación, EC 3.4.17.1.	...
¿Cómo se establece el número de clasificación?	EC (Enzyme Commission). Primer número, clase principal de la enzima (Clasificación de enzimas). Segundo número, subclase (enlace péptido). Tercer número, sub-subclase. Cuarto número, número de serie de la enzima asignado arbitrariamente.	Consta de EC y cuatro números.
¿Cómo se clasifican las enzimas?	Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas	Son seis clases principales.
Oxidoreductasas	Catalizan reacciones de oxidoreducción.	Ejemplo: Lactato catalizado por lactato deshidrogenasa obtiene como producto Piruvato. Lactato + Lactato deshidrogenasa = Piruvato
Transferasas	Transferencia de grupos funcionales. Catalizan la transferencia de grupos que contienen C-, N- o P-.	Ejemplo: Serina catalizada por serina hidroximetiltransferasa obtiene como producto Glicina. Serina + Serina Hidroximetiltransferasa = Glicina
Hidrolasas	Reacciones de hidrólisis. Catalizan la escición de enlaces mediante la adición de agua.	Ejemplo: Urea más agua y catalizada por la Ureasa nos da como producto la ionización de sus grupos. Urea + agua + ureasa = CO² + 2NH³
Liasas	Eliminación de grupo para formar dobles enlaces. Catalizan la escición de algunos enlaces como: C-C, C-S. y ciertos C-N.	Ejemplo: Piruvato catalizado por Piruvato descarboxilasa da como producto Acetaldehído. Piruvato + Piruvato descarboxilasa = Acetaldehído
Isomerasas	Isomerización. Catalizan la racemización de los isómeros ópticos o geométricos.	Ejemplo: Metilmalonil-CoA catalizado por Metilmalonil-CoA mutasa da como producto Succinil-CoA. Metilmalonil-CoA + Metilmalonil-CoA mutasa = Succinil-CoA.
Ligasas	Formación de enlace acoplada con la hidrólisis de ATP. Catalizan la formación de enlaces entre carbono y el oxígeno, el azufre y el nitrógeno acoplados a la hidrólisis de fosfatos de alta energía.	Ejemplo: Piruvato + CO² + Piruvato carboxilasa = Oxalacetato
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Holoenzima	Es el complejo enzima-sustrato activo catalíticamente.	Complejo activo.
Apoenzima	Proteína inactiva enzimáticamente que resulta de la separación del cofactor de una holoenzima.	Proteína inactiva.
Sustrato	Moléculas pequeña que asociada a una enzima provoca una reacción.	Da como resultado un producto después de catalizarse.
Cofactor	Ion metálico o molécula inorgánica, que se une a la enzima.	Transitorios, disociables, enzimas activadas por metal.
Coenzima	Molécula orgánica que se une a la enzima.	Transbordadores de sustrato
Grupo prostético	Se halla asociado de modo permanente con su proteína, frecuentemente mediante enlace covalente.	Permanente, estable, metaloenzimas.
Los cofactores, coenzimas y grupos prostéticos ¿Son vitaminas?	Sí. Muchos organismos son incapaces de sintetizar algunas porciones de cofactores esenciales y por ello estas sustancias deben hallarse presentes en la dieta de los organismos; son, por tanto, vitaminas.	Muchas coenzimas fueron descubiertas como factores de crecimientos para algunos microorganismos o sustancias que curaban enfermedades originadas por deficiencia de nutrición en el hombre y en los animales.
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Especificidad enzimática	Las enzimas son muy especificas: interaccionan con un sustrato, o unos pocos sustratos, y catalizan solo un tipo de reacción química.
Especificidad enzimática	Las enzimas son catalizadores en extremo selectivos. Las enzimas son específicas tanto para el tipo de reacción catalizada como para un sustrato único o un pequeño conjunto de sustratos estrechamente relacionados.	La especificidad extrema de los catalíticos enzima confieren a las células vivas la capacidad para conducir de manera simultánea y controlar de modo independiente una amplia gama de procesos químicos.
Sitio activo catalítico	Bolsa o hendidura presente en la enzima la cual contiene cadenas laterales de aminoácidos los cuales participan en la unión del sustrato y la catálisis. El sustrato se une a la enzima y se forma un complejo enzima sustrato	El complejo enzima-sustrato se convierte en un complejo enzima-producto, el cual se disocia posteriormente en enzima y producto.
¿En qué consiste la hipótesis "La cerradura y la llave"?	La especificidad de una enzima (Cerradura) por su sustrato (Llave) procede de sus formas complementarias geométricamente.	Geometría estructural de las enzimas.
Modelos de ajuste inducido	EI sustrato se une a la enzima y forma un complejo enzima-sustrato (ES). Se piensa que la unión causa un cambio conformacional en la enzima (ajuste inducido) que permite la catálisis.	Se deforma un poco la enzima al unirse al sustrato.
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Mecanismo de acción de las enzimas	Se considera desde dos perspectivas diferentes. La primera trata la catálisis en términos de cambios de energía que se producen durante la reacción. La segunda perspectiva describe como el sitio activo facilita químicamente la catálisis.	Cambios de energía <br /> Facilitación por sitio activo
Cinética enzimática	Rama de la cinética química que participa de gran parte del mismo formalismo
Estado de transición	Punto intermediario transitorio —en el cual no existe sustrato ni producto libre— se denomina el estado de transición, E···R···L.	...
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Factores que afectad la actividad enzimática	Temperatura pH Concentración de enzima Concentración de sustrato Inhibidores competitivos Inhibidores no competitivos Moduladores	Siete factores.
Temperatura	El aumento de la temperatura incrementa el índice de reacciones tanto no catalizadas como catalizadas por enzima al aumentar la energía cinética y la frecuencia de choque de las moléculas que están reaccionando.	Si se aumenta demasiado la enzima se desnaturaliza.
pH	El índice de casi todas las reacciones catalizadas por enzima muestra una dependencia importante de la concentración de ion hidrógeno. Casi todas las enzimas intracelulares muestran actividad óptima a valores de pH entre 5 y 9.
Inhibidor competitivo	Este tipo de inhibición se produce cuando el inhibidor se une de manera reversible al mismo sitio que ocuparía normal mente el sustrato.	Vmáx = Km aumenta
Inhibición no competitiva	Se produce inhibición no competitiva cuando el inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes de la enzima. EI inhibidor no competitivo puede unirse 0 bien a la enzima libre 0 bien al complejo ES, impidiendo así que se produzca la reacción.	Vmáx disminuye Km =
Constante de Michaelis-Menten	La constante Km de Michaelis es la concentración de sustrato a la cual vi es la mitad de la velocidad máxima (Vmáx/2) alcanzable a una concentración particular de enzima.
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Regulación enzimática	La regulación de la velocidad de reacción de las enzimas es esencial para que un organismo coordine sus numerosos procesos metabólicos.
Recambio de proteínas	...
Enzimas alostéricas	Las enzimas alostéricas están reguladas por moléculas denominadas efectores (también llamados modificadores) que se unen de manera no covalente a un sitio distinto del sitio activo. Estas enzimas suelen estar compuestas por subunidades múltiples y el sitio regulador (alostérico) al que se une el efector puede estar localizado en una subunidad que no es catalítica en sí misma.	La presencia de un efector alostérico puede alterar la afinidad de la enzima por su sustrato 0 modificar la actividad catalítica máxima de la enzima, 0 ambas cosas.
Efectores negativos	Inhiben
Efectores positivos	Aumentan
Efector homótropo	Cuando el propio sustrato actua como efector, se dice que el efecto es homotropo.
Efector heterótropo	El efector puede ser diferente del sustrato, en cuyo caso el efecto se dice que es heterótropo.

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