Función de los RNA enzimáticos Nombre común	Función catalítica Ribozima
Funciones adicionales de las proteínas	Anticuerpos Toxinas Forman coágulos sanguíneos Absorben o refractan la luz Transportan sustancias de una parte del cuerpo a otra Hormonas, factores de crecimientos, activadores génicos, etc.
Cuál es el aminoácido que no presenta isomería?	Glicina
El anticuerpo a qué se relaciona?	Al antígeno
Proteína encargada de la coagulación sanguínea	Trombina
La trombina en qué convierte al fibrinógeno ?	Fibrina
Función de la fibrina	Sirve para el proceso de coagulación
Nombre de los receptores de integrina que participan en la coagulación	Alfa IIb beta 3 gpIIb/IIIA
Función de la rodoxina	Absorber o refractar la luz que ingresa al ojo
Característica de la cadena R de los aminoácidos	Propiedades físicas y químicas
Interacciones que forman los aminoácidos polares con carga	Enlaces iónicos
Interacciones que forman los aminoácidos polares sin carga	Puentes de hidrógeno
Aminoácidos ácidos	Ácido glutámico Ácido aspártico
Aminoácidos básicos	Lisina Histidina Arginina
Aminoácidos que forman puentes de hidrógeno	Polares sin carga
Aminoácidos que forman fuerzas de Van der Walls	Apolares
Funciones de la glicina	Se encuentra en una cadena de polipéptidos con distanciamiento estrecho.
Funciones de la cisteína	Forma puentes disulfuro con otra cisteína. Enlace covalente
Funciones de la prolina	Forma enrollamientos (dobleces o bisagras) en las cadenas polipeptídicas y romper estructuras secundarias ordenadas
Funciones de las proteínas fibrosas	Funciones estructurales y mecánicas
Ubicación de las proteínas fibrosas	Externo a las células
Ubicación de las proteínas globulares	Dentro de las células
En los ribosomas las proteínas que se crean son L o D?	L
Quiénes usan aminoácidos D ?	Los microorganismos
Qué es la gramicidina A ?	Péptidos pequeños de la pared celular y antibióticos de microorganismos.
Enlace de los aminoácidos	Peptídicos Amida
Qué son los residuos ?	Son aminoácidos incorporados a una cadena polipeptídica
Característica de la Titina	Polipéptido más largo conocido 30000 aminoácidos
Qué es el proteoma ?	Inventario de proteínas
Nivel de organización primario	Secuencia de aminoácidos que proporciona la información necesaria para determinar la forma tridimensional de una proteína y función.
Nivel de organización secundario	Describe la conformación de porciones de la cadena polipeptídica
Nivel de organización terciario	Se estabiliza mediante una matriz de enlaces no covalentes entre cadenas laterales de la proteína. Determina las interacciones y la actividad enzimática de una proteína.
Nivel de organización cuaternario	Complejos proteicos conformados por dominios celulares.
Qué pasa si se rompe el nivel primario de las proteínas ?	Pierde su función
Anemia drepanocítica Residuos cambiados	Cambio de ácido glutámico a valina.
Forma del glóbulo rojo en la anemia drepanocítica	Forma de hoz
Hemoglobina, función	Transporte de oxígeno en la sangre
Insulina Cantidad de aminoácidos	51 aminoácidos 21 en una cadena, 30 en la otra cadena
Conformaciones de la estructura secundaria	Lámina beta Hélice alfa Bisagras, ángulos, giros o extensiones digitiformes
Cadena principal, proyección en la hélice alfa Eje longitudinal	Interior de la hélice Vertical
Cadena lateral, proyección en la hélice alfa	Exterior de la hélice Horizontal
Distancia entre los residuos adyacentes de las hélice alfa	1,5 A
Giro completo de la hélice alfa	Cada 3,6 residuos
Distancia entre residuos adyacentes en la lámina plegada beta	3,5 A
Tipo de fuerza intermolecular que forman los residuos polares con carga	Iónicos
Aminoácido importante en el sitio activo de muchas proteínas por su capacidad de perder o ganar un protón	Histidina
Tipo de fuerza intermolecular que forman los residuos polares sin carga	Puentes de hidrógeno
Tipo de fuerza intermolecular que forman los residuos apolares	Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas
Modificaciones postraduccionales PTM	Alteraciones en la cadenas laterales de los 20 aminoácidos después de su incorporación en una cadena polipeptídica.
PTM ejemplos	- Adición reversible de un grupo fosfato a un residuo de serina, treonina o tirosina. - Acetilación de lisina.
Puentes de hidrógeno en hélice alfa Orientación	Paralelo al eje central
Puentes de hidrógeno en lámina beta Orientación	Perpendicular al eje central
Segmentos desordenados Características	Composición de aminoácidos predecible, siendo enriquecidos en carga y residuos polares, deficiente en residuos hidrofóbicos.
Función de la mioglobina	Funciona en el tejido muscular como sitio de almacenamiento de oxígeno. La molécula de oxígeno está unida a un átomo de hierro en el centro del grupo hemo.
Grupo prostético	Porción de la proteína que no está compuesta de aminoácidos que se une a la cadena polipeptídica después de su ensamblaje en el ribosoma.
Forma de la mioglobina	153 aminoácidos - 8 tramos similares a varillas de hélice. Sin láminas beta, solo hélices alfa. Sin enlace disulfuro, se mantiene por interacciones no covalentes.
Grupo hemo	Cadenas laterales hidrofóbicas que promueven la unión al oxígeno sin oxidación del átomo de hierro.
Dominios proteínicos	Módulos distintivos en el espacio, que se pliegan independientemente entre sí.
Dominios de la enzima fosfolipasa C en mamíferos	Troponina C Fosfolipasa bacteriana C Sinaptotagmina Recovernina
Desplazamiento del filamento de actina y rotación de la cabeza de la miosina al unirse a una molécula de actina	20° Cabeza de miosina Desplazamiento de 50 a 100 A del filamento de actina adyacente.
Hemoglobina Características	Transportadora de O2 de los glóbulos rojos. 2 globinas alfa 2 globinas beta Cada subunidad se une a una molécula de oxígeno.
Piruvato deshidrogenasa de la E. Coli Características	60 cadenas polipeptídicas, compuestas por 3 enzimas diferentes. Masa 5mm Da. Núcleo: dihidrolipoil acetiltransferasa. Las enzimas catalizan una serie de reacciones que conectan la glucólisis y ciclo de Krebs.
Dominio SH3 Características	Actúa como adaptadores para mediar interacciones entre proteínas, interacciones proteína-proteína mediante modificadores: adición de fosfato. Se une a prolina y estas se ajustan en las bolsas hidrofóbicas de su superficie.
Anfinsen	Desnaturalización de la ribonucleasa A
Ribonucleasa A	Enzima de 124 aminoácidos con 4 enlaces disulfuro.
Reductor de los enlaces disulfuro en proteínas	- Beta Mercaptoetanol: convierte puentes disulfuro en grupo sulfhidrilo. - Urea 8M
Desnaturalizadores de proteínas	Detergentes Disolventes orgánicos Radiación Calor Urea Cloruro de guanidina
Colapso en el ensamblaje de proteínas	Colapso hidrofóbico del polipéptido para formar una estructura compacta y posteriormente nativa.
Chaperonas	Proteínas auxiliares Se unen selectivamente a los tramos cortos de aminoácidos hidrofóbicos que tienden a estar expuestos en proteínas no nativas y enterrados en proteínas nativas.
Extremo que sale del ribosoma	Amino terminal
Hsp 70	Chaperonas que se unen a las cadenas polipeptídicas que emergen de la salida del ribosoma. Evita que los polipéptidos nacientes se plieguen de manera prematura.
Chaperoninas	Complejo de proteínas cilíndricas que contienen cámaras en las que los polipéptidos recién nacidos pueden plegarse sin interferencia de otras macromoléculas de la célula.
TRiC	Chaperonina que ayuda al plegamiento del 15% de polipéptidos de mamíferos.
GROEL y GROES Características y procesos	En procariotas Son dos cámaras (GROEL), el péptido entra en una de ellas, se une a sitios hidrofóbicos en la pared. La tapa (GROES) produce un cambio conformacional, ampliando al cámara y liberando el polipéptido no nativo. Luego de 15 segundos el GROES se disocia del complejo y la proteína puede salir de manera nativa o mal plegada. Si sale mal plegada repite e proceso.
GROEL Energía	Unión e hidrólisis de ATP
Prp(c)	Proteína plegada de manera normal, predomina la hélice alfa.
Prp(sc)	Proteína plegada de forma atípica, predominan las láminas beta.
Las secuencias de aminoácidos en Prpc y Prpsc son iguales?	Sí, misma estructura primaria.

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