Circunstancias en las que se da degradación de proteínas	Digestión de proteínas de la dieta Proteínas mal plegadas o dañadas Recambio normal de las proteínas a nivel celular Periodos de ayuno prologado (odiabetes no controlada) una parte de los aminoácidos es reutilizada en síntesis, el resto es degradado.
xq Recambio proteico	una proporción de sintetizadas es defectuosa, errores en la traducción o plegamiento Otras experimentan daños por procesos oxidativos o paso de tiempo degradación y síntesis simultáneas.
ciclo de la Urea, dónde	se alimenta con nitrógeno inicia en mitocondria y termina en citoplasma.
El mecanismo de ubiquitinación	es una forma de marcar las proteínas que deben ser degradadas en eucariotas la ubiquitina es muy conservada, 76 AA se une ubiquitina a lisina de las proteínas catalizada por: -Enzima activadora E1: requiere 1ATP -Enzima conjugadora de ubiquitina E2: usa la E1 como sustrato y transfiere la ubiquitina de la E1 a la E3, es el sustrato de la E3. -Enzima ubiquitin ligasa E3: forma el enlace entre ubiquitina y proteína (la que se quiere romper)
qué pasa cuando las proteínas ya están poliubiquitinadas?	se necesita algo que lo rompa: proteosoma Una vez ubiquitinadas, las proteínas son digeridas por un complejo de proteasas dependiente de ATP llamado proteosoma. → No rompe las ubiquitinas Los fragmentos que quedan terminan de romperse en lisosomas Se obtienen AA Si los aminoácidos están sobrando, los puede romper con fines bioenergéticos No se puede hacer biosíntesis si lo que falta es energía.
dónde se da Catabolismo de aminoácidos	en el hígado algunos en músculo (Leu, Ile, Val: R ramificados)
Pasos para el catabolismo de aminoácidos : remover grupo amino	→evento clave: la remoción del grupo α-amino, el cual es convertido en amonio (NH4+) Existen varias manera de remover el α-amino: 1. Transaminación 2. Glutamato deshidrogenasa 3. Desaminación directa 4. Amida-hidroxilasa
Transaminación: remover grupo amino	El grupo α-amino es transferido a αcetoglutarato para formar glutamato aminoácido + α-cetoglutarato → α-cetoácido + glutamato (2 sustratos) → (2 productos) reversible en el citoplasma y son catalizadas por aminotransferasasa (transaminasas): grupo prostético: al fosfato piridoxal (PLP) más adelante se usa también una enzima PMP, se regenera enzima PLP recolección de grupos amino de los diferentes aminoácidos en forma de Glu.
Glutamato deshidrogenasa: remover grupo amino	en la matriz mitocondrial y es catalizada por glutamato deshidrogenasa, el nitrógeno es convertido en NH4+ (amonio) Le remueve el grupo amino al glutamato y el grupo amino sale. Se forma un α-cetoglutarato (puede alimentar el ciclo de Krebs).
Desaminación directa: remover grupos amino	la remoción del grupo alfa-amino se da de forma directa (ej. serina y treonina) y es catalizada por enzimas deshidratasas. → Una deshidratación antecede a la desaminación serina=piruvato NH4+ Treonina = a cetobutirato + NH4+
Amida-hidroxilasa (hidrolisis de amidas): remover grupos amino	En el caso de los aminoácidos como asparagina y glutamina, la remoción del grupo α-amino es catalizado por enzimas amida-hidroxilasas (asparaginasa y glutaminasa) asparagina= aspartato y NH4 glutamina = glutamato y NH4.
Pasos para el catabolismo de aminoácidos: Descarboxilación de aminoácidos	Formación de aminas biógenas; estas o sus derivados tienen importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores). Aminoácidos aromáticos.
Deposición del NH4	Las reacciones enzimáticas (remover grupo amino) toman lugar principalmente en el hígado. → Una parte del NH4 + (tóxico) es reciclado la mayoría es convertido en urea (vertebrados terrestres). / Reptiles y aves: ácido úrico / Peces: amoniaco. → ¿qué sucede con el NH4+ en los músculos Aminoácidos ramificados (Leu, Ile, Val) son degradados en el músculo como fuente de combustible durante el ejercicio o ayuno prolongado. → Los músculos carecen de las enzimas necesarias para la síntesis de urea. → El NH4+ es transportado hasta el hígado mediante dos formas: En forma de glutamina, y en a través de ciclo cglucosa alanina
NH4+ es transportado hasta el hígado mediante dos formas: En forma de glutamina	el glutamato + NH4 + ATP= Glutamina +adp + pi enzima glutamina sintetasa La glutamina viaja en el torrente sanguíneo y en hígado (mitocondrias) es reconvertido a glutamato (libera el NH4+) con la enzima glutaminasa. En matriz mitocondrial.
NH4+ es transportado hasta el hígado mediante dos formas: ciclo de glucosa alanina	La glucosa puede llevarse en forma de alanina, pero es necesaria la glucólisis para obtener el piruvato en higado la alanina+ a ceto glutarato pasa a glutamato + piruvato glutamato suelta NH4 y el piruvato por gluconeogenesis hace glucosa que se regresa al musculo.
S[intesis de carbamoil fosfato	Es el metabolito de entrada al ciclo de la urea y se forma a partir del NH4 + (glutamato) y HCO3- Toma lugar en 3 pasos, todos catalizados por carbamoil fosfato sintetasa I (CPS I) → Sintetizado en la mitocondria y requiere de 2 ATP (irreversible)
1 paso Ciclo de la Urea	Consta de 4 pasos, uno toma lugar en la mitocondria y tres en el citoplasma. 1. Transferencia del grupo carbamoil a la ornitina para formar citrulina (mitocondria)
2 paso ciclo de la urea	2. Un segundo grupo amino, donado por aspartato, es introducido a la citrulina para formar arginosuccinato (citoplasma).
3 paso ciclo de la urea	3. Corte enzimático de la arginosuccinato liberando fumarato y arginina (citoplasma).
4 paso del ciclo de la urea	4. La enzima arginasa hidroliza la arginina para producir urea y ornitina (transportada de vuelta a la mitocondria)
Regulacion del ciclo de la Urea	→ El flujo varía con la dieta, las dietas ricas en proteína o el ayuno prolongado aumentan la producción de la urea. → La tasa de síntesis de todas las enzimas del ciclo es mayor en ambas circunstancias. → El principal mecanismo de regulación es la modulación alostérica de la CPS I. Proteína, hay mucho acetil y glutamato y en la rxn se forma N-acetilglutamato que favorece carbamoil fosfato. Es para liberar más nitrógeno por medio del ciclo de la urea.
Degradacion de los esqueletos de carbono	→ La degradación de los esqueletos de carbono de los 20 aminoácidos converge en 7 productos: ▪ Piruvato ,Acetil-CoA, Acetoacetil-CoA (cuerpo cetónico), -cetoglutarato, Succinil-CoA, Fumarato, Oxaloacetato → Dependiendo de la estructura química los aminoácidos son considerados como glucogénicos(glucosa) o cetogénicos(cuerpos cetónicos).
único aminoácido exclusivamente cetogénico.	→ Leu
→ AA que son tanto glucogénicos como cetogénicos	Phe, Tyr, Trp, Ile
→ Los esqueletos de carbono de aminoácidos glucogénicos dan origen a	piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs que pueden alimentar la gluconeogénesis.Ejemplo: Ala, Cys, Gly, Ser, Asp, Asn, Glu, Gln
→ Los aminoácidos cetogénicos son degradados a	acetil-CoA o acetoacetil-CoA, los cuales pueden servir de precursores para la síntesis de ácidos grasos y cuerpos cetónicos.

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