Tipo de aminoácido mas común	L-aminoacido
Que es un aminoácido no polar?	no se generan zonas electronegativas o electropositivas en R
Di los 6 aminoácidos no polares alifáticos	G, A, V, L, I, P.
Di los 3 aminoácidos no polares aromáticos	F, Y, W.
Aminoácidos polares	Son aquellos que tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O, N o S.
Di los 6 aminoácidos polares sin carga	S, T, C, M, Q, N.
Aminoácidos polares con carga ácidos	D, E.
Aminoácidos polares con carga básica.	K, H, R.
Característica clave para el ordenamiento en el espacio de las proteínas	La polaridad o la no polaridad de R
Di los Aminoácidos esenciales	V, L, I, F, T, M, K, R, H, Y.
valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero.	Zwiterion
define PI	valor de pH en el cual la carga neta del aminoácido es cero.
El color violeta en compuestos coloreados indica...	la neta no me la se, no se si aminoacios o compuestos con grupo amino.
El color amarillo en la reacción con ácido nítrico indica...	Compuestos aromaticos
Que métodos se usan la la determinación de residuos N terminales?	Edman y Sanger
Características del enlace peptídico	Rígido y planar Carácter de doble enlace Menor longitud entre C-N Los grupos C-O y N-H participan en enlaces de hidrogeno
Unicos enlaces en los que aparece conformacion cis	x-pro huawei p30 pro 8)
Aminoácido en el que se forman puentes bisulfuro	cisteina
características de los peptidos	menor a 6000 Da o 50 aa
Donde comienza la cadena de aminoácidos	Estremo N-terminal
Donde es el final de la cadena de aminoácidos	Extremo C-terminal
Participa en reacciones redox de la célula E-C-G	Glutation
Hormona que estimula la contracción del útero	Oxitocina
Hormona que nivela el nivel de glucosa en la sangre	Glucagon
Definición de proteína	Biopolímeros de aminoácidos de más de 6000 daltons, indispensables para los procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y S
Clasificación de las proteínas según su naturaleza química	Simples y conjugadas
Clasificación de las proteínas según la forma que adopta	Fibrosa y globular
Menciona las 8 funciones de las proteínas	reserva, transporte, contráctil, protectora, hormonal, estructural, enzimática y hemeostática.
Menciona ejemplos de proteínas de reserva	ovoalbumina, caseina, zeina y hordeina
Menciona ejemplos de proteinas de transporte	Lipoproteinas, hemoglobina y hemocianina
Menciona ejemplos de proteinas contractiles	Actina, miosina y flagelina
Menciona ejemplos de proteínas protectoras	trombina, fibrinogeno, inmunoglobulinas.
menciona ejemplos de proteinas hormonales	insulina, glucagon y somatotropina
Menciona ejemplos de proteinas estructurales	Glucoproteinas, histonas, queratina, colageno, elastina.
Menciona ejemplos de proteinas enzimaticas	catalasa, ribonucleasa
Menciona un ejemplo de proteinas homeostaticas	albumina
Propiedades de las proteinas	PI Forman disperciones Hacen variar la carga de pH Aumentan o disminuyen la solubilidad de sales
A que hace referencia la estructura primaria	Identidad de aa, secuencia y cantidad
A que se refiere la estructura secundaria	Pliegues Interacciones de aa puentes de H
Características de la hélice alfa	R hacia el exterior Puentes de hidrogeno c/4 aa hay 3.66 aa por vuelta ej. queratina
Característica de hélice beta	R hacia arriba o abajo puentes de H es segmentos diferentes de la cadena ej. fibroina (seda)
Que partes indican los graficos de ramachandran?	arriba. beta abajo: alfa derecha: helice con giro a la izquierda
que es un choque esterico?	solapamiento de los radios de van der waals
define estructura supersecundaria	combinación de estructuras secundarias que puede pertenecer al dominio
Estructuras supersecundarias	beta alfa beta alfa alfa meandro beta barrilete de laminas beta horquilla y giro beta
define estructura terciaria	disposición tridimensional de todos los átomos de la proteína, superplegamientos y enrrollamientos
proteinas fibrosas	se pliegan sobre si mismas de manera compacta y tien función estructural
proteinas globulares	gran variedad de plegamientos diferentes y con variedad de funciones
define dominio	es una región espacialmente compacta de una proteína que está relacionada con una determinada función.
estructura cuaternaria	Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.
interacciones que mantienen las estructuras terciaras	ionicas, efecto hidrofobico, elace hidrogeno y van der waals
que es la desnaturalizacion de una proteína?	Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica
agentes físicos de desnaturalizacion	calor, radiación y grandes presiones
agentes químicos de desnaturalizacion	solventes organicos, urea, sales y detergentes.
electroforesis	Técnica de separación que se basa en la diferente movilidad de las partículas cargadas en solución debido a la acción de un campo eléctrico
separa proteinas y p. oligomericas , determina PM y	SDS-page
separa proteinas en funcion de su PI	isoelectroenfoque
separa proteinas de mezclas muy complejas	electroforesis 2d
tecnica que ayuda a identificar un proteina en concreto	western blot
tinciones para el gel de poliacrilamida	azul de coomassie sales de plata
de que depende la migracion de moleculas en un gel de agarosa?	voltaje del campo y tamaño de poro
metodos utilizados para la resolucion de proteinas	cristalografia por difraccion de rayos x y resonancia magnetica
importancia de alinamiento de aminoacidos	detección de homólogos para construcción de modelos estructurales

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