• Barajar
    Activar
    Desactivar
  • Alphabetizar
    Activar
    Desactivar
  • Frente Primero
    Activar
    Desactivar
  • Ambos lados
    Activar
    Desactivar
  • Leer
    Activar
    Desactivar
Leyendo...
Frente

Cómo estudiar sus tarjetas

Teclas de Derecha/Izquierda: Navegar entre tarjetas.tecla derechatecla izquierda

Teclas Arriba/Abajo: Colvea la carta entre frente y dorso.tecla abajotecla arriba

Tecla H: Muestra pista (3er lado).tecla h

Tecla N: Lea el texto en voz.tecla n

image

Boton play

image

Boton play

image

Progreso

1/9

Click para voltear

9 Cartas en este set

  • Frente
  • Atrás
Def. Proteina
Son biomoléculas orgánicas, formadas por C,H,O,N,S. Están constituidas por una o varias cadenas polipeptídicas, compuesta de aa unidos entre sí por enlaces peptídicos. Son la expresión de la información genética celular. Su gran importancia biológica se debe a su abundancia en las células (constituyen el 50% de la materia viva una vez seca). Su gran diversidad funcional, debido a sus diferentes estructuras químicas, que permiten realizar funciones como la biocatalizadora. Son específicas de cada especie y cada población, lo que provoca una gran diversidad morfológica y funcional, han tenido como consecuencia la adaptación al ambiente o aparición de nuevas especies.
Def. aa
Son moléculas orgánicas. Son las unidades estructurales de las proteínas. Formadas por un C alfa, al que le están unidos un g. NH2, g. COOH, H y un radical o cadena lateral.
Clasificacion segun la cadena lateral
Según la cadena lateral pueden ser:
-Neutral (no tienen ni g. NH2 y COOH)
Pueden ser polares, cuya cadena lateral tiene un g hidrofílico (Glicina), o apolar, cuya cadena lateral es hidrófoba (alanina).
-Ácidos: cuya cadena lateral tiene un G. COOH. Desprende H+ y tiene carga negativa. (Ácido aspártico)
-Básico: cuya cadena tiene un g. NH2. Toma H+ y tiene carga positiva. (Lisina)
Enlace peptidico
Es un enlace covalente que se establece en el g. amino de un aa y el grupo carboxilo de otro aa, con liberación una molécula de agua. Puede ser hidrolizado. Se trata de un enlace rígido y resistente, cuyas características son: los 4 átomos del enlace se encuentran en un mismo plano y tienen ángulo y dirección determinada. Es plano y rígido. Adopta un carácter parcial de doble enlace. (+dibujo)
4 funciones prot.
-Estructural: proporcionan fuerza, resistencia mecánica y protección. Como las glucoproteínas que intervienen en la formación de membranas celulares. Hay proteínas que forman los citoesqueleto, ribosomas,etc. Y las histonas que forman los cromosomas.
-Defensa inmunitaria: los anticuerpos son proteínas encargadas de la defensa inmunológica reconociendo específicamente al antígeno.
-Transporte: como las lipoproteínas del plasma sanguíneo (trans. lípidos), citocromos de las bacterias, mitocondrias y cloroplastos (trans. electrones), hemoglobina (transp. el oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células) y la mioglobina, almacena y transporta oxígeno en los musculos)
-Movimiento y contractibilidad: hay prot. cuya misión es permitir el movimiento y cambiar de forma. Miosis y activa, permiten contracción. y relajación de los músculos. Flagelina, mov. flagelos bacterianos.
Desnaturalizacion y renaturalizacion
Consiste en la pérdida total o parcial de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de la prot., debido a la ruptura de los enlaces que se establecen entre ellas (DEEHVAN). Puede producirse por grandes cambios de temperatura y pH. Lo que provoca la pérdida de la función de la proteína (al perder la estructura nativa). Puede ser reversible si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo (renaturalización).
Estructura primaria
Es una secuencia lineal y organizada de aa unidos por enlaces peptídicos. Determinada por el tipo, número y orden del aa. Siempre hay un extremo amino libre y uno carboxilo libre. Los radicales se sitúan alternativamente en la cadena principal. No se pierde.
Estructura secundaria
Es la disposición que adopta la estructura. primaria al plegarse en el espacio, estableciéndose ptes de H entre las mismas o distintas cadenas polipeptídicas. Se organizan en función de la electronegatividad de N y O, propio de las prot. fibrosas.
-Conformación alfa-hélice: estructura helicoidal. Adopta una estructura en forma de hélice gracias a los ptes de H que se establece entre los aa no consecutivos, quedando las cadenas laterales por fuera de la hélice. Hay 3,6 aa por vuelta y 0,54 nm. Los ptes de H se establecen entre el g. amino de un aa y el g. carboxilo del 4 aa que le sigue.
-Conformación Beta:
Estructura laminar. Fragmento de la misma o distinta cadena polipeptídica se disponen en paralelo en forma de línea quebrada, fuelle o zigzag. Se unen por ptes de H, quedando las cadenas laterales hacia arriba y abajo de la lámina.
Tipos de enlace en la estruct. terciaria y cuaternaria
-Puentes disulfuro
-Enlaces de hidrógeno
-Interacciones electrostáticas
-Fuerza de Van der Waals
-Interacciones hidrofóbicas