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Unión enzima- sustrato
Formndo enlces débiles entre el sitio ctivo y el sustrto. como: Puentes de Hidrógeno, Fuerzs de vn der wls o intercciones electrotatics
Modelos de unión enzima sustrato
LLave-cerradura y ajuste inducido
¿En qué difieren?
En la llave cerradura, el sustrato y el sitio activo tienen bordes que encajarán como engranes perfectos. Y en el ajuste-inducido, de principio no son como engranes perfectos, pero al unirse tornarán esa forma.
Cinética enzimática
Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas por enzimas
Modificación de la cinética enzimática
Causado por enzimas, sustrato y temperatura
Etapa catalítica
Cuando el complejo enzima.sustrato se convierte a enzima + producto
Cinética de Michaelis-Menten
En una gráfica representa la variación de la velocidad de la enzimas no alostéricas, en función de la concentración de sustrato
KM
Describe las propiedades interacción enzima-sustrato y refleja su afinidad
Parámetros enzimáticos
KM en mayor proporción- más afinidad enzima-sustrato
KM en menor proporción: menos afinidad enzima-sustrato
Factores que afectan velocidad de reacción
Temperatura y pH
Inhibición reversible competitiva
Unión no covalente
Un Inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo
Inhibición reversible no competitiva
Un inhibidor se une
Inhibición reversible mixta
Se une al complejo enzima.sustrato y a la enzima
Inhibición irreversible
Enlaces covalentes.
Inhibidor reacciona con residuos del sitio activo
Enzimas alostéricas
Regulan vías metabólicas. Sitio activo+punto alostérico
Retroalimentación
El producto de una ruta metabólica, pude actuar como inhibidor de esa misma si se encuentra en cantidades superiores a las necesarias. Con el fin de no producir más.