IDENTIFICA LA CLASE ENZIMA QUE PARTICIPA EN LA REACCIÓN PIRUVATO -> OXALACETATO	TRANSFERASA
DIHIDROXIACETONA FOSFATO -> D- GLICERALDEHIDO 3-P	ISOMERASA
a-CETOGLUTARATO -> GLUTAMATO	OXIDORREDUCTASA
FORMA ACTIVA DE LA ENZIMA	HOLOENZIMA
ESPECIE QUIMICA INESTABLE DE ALTA ENERGIA	INTERMEDIARIO
PARAMETROS CINETICO QUE DETERMINA AFINIDAD DE ES	Km
TAMBIEN LLAMADO COOSUTRATO	coenzima
COMPONENTE INORGANICO DE LA ENZIMA	cofactor
COMPONENTE ORGANICO DE LA ENZIMA DE NATURALEZA PROTEICA	apoenzima
EFICIENCIA CATALITICA	vmax/km
estos son niveles de regulación excepto	c) aproximación
del modelo matematico de Michaelis- menten para la cinetica enzimatica a)cuando la concentración de sustrato es mayor a la km la velocidad de la reacción es igual al numero de recambio kcat b) cuando la concentración del sustrato es igual a la km la velocidad de la reacción es V=Vmax(S)/km c) cuando la concentración de sustrato es mucho menor a la km la velocidad de la reacción igual a Max/2 d) cuando la (S) es mucho menor a la km la V= Vmax	cuando la concentración de sustrato es mayor a la km la velocidad de la reacción es igual al numero de recambio kcat
son ejemplos de enzimas cuya actividad se regula por proteolisis	proteasas de serina
cual es la velocidad de la reacción catalizada por la enzima salvaje cuando la concentración de sustrato (S)= 10 mM enzima salvaje vmax= 100 km= 10 enzima mutante vmax= 1 km= 0.10	50 micromol/min
una enzima limitante de la velocidad de una vía cataliza el primer paso de la conversión de un metabolismo tóxico en un producto de excreción por la orina ¿ cual de los siguientes mecanismos de regulación de esta enzima puede proveer mas protección al organismo?	la toxina debe actuar promoviendo la transcripción génica para incrementar la síntesis de la enzima
la perfección cinetica en el modelo matemático de Michaelis- menten	se calcula conociendo la eficiencia de una enzima ( numero de recambio dividido entre la concentración de sustrato necesario para alcanzar la mitad de la velocidad máxima
el ibuprofeno es un antipiretico y antiflamatorio, cuyo mecanismo de acción es inhibir de manera competitivo a la enzima ciclooxigenasa	quiere decir que la Vmaxi_ Vmax y Kmi> Km
respecto a la anhidrasa carbonica	contiene un centro de zn que esta unido con tres residuos de histaminas y su función es estabilizar una molécula de agua para favorecer la perdida del protónicas y formar un nucleofilo potente
del modelo matematico de Michaelis- menten para la cinetica enzimatica	cuando la concentración de sustrato es mayor a la Km la velocidad de la reacción es igual al numero de recambio Kcat
la ecuación de Hill indica el grado de cooperación entre subunidades proteicas en la enzima cuando el numero de Hill es mayor a 1	indica una coperacion positiva, es decir que modifica la pendiente de la recta, al disminuir la Km aunque no tenga efecto sobre la Vmax
una enzima limitante de la velocidad de una vía catalítica el primer paso de la conversión de un metabolitito tóxico por la orina ¿ cual de los siguientes mecanismos de regulación de esta enzima puede proveer mas protección del organismo?	la toxina debe de actuar de la transcripción génica para incrementar la síntesis de la enzima
Para que las células cancerosas proliferen se necesita el aminoácido asparagina, por lo que en ocasiones parte de la quimioterapia consiste en tratar a los pacientes con la enzima asparaginasa. la cual hidroliza a la asparagina produciendo aspartato y amoniaco. Se han aislado dos enzimas de diferente origen con las siguientes características cinéticas: Enzima Asparaginasa Km (mM) 3X10-1 Vmax 160 Asparaginasa 2 Km (mM) 5X10-4 Vmax 125 ¿Qué enzima sería el mejor agente quimioterapeútico? a) asparaginasa 1 b) asparaginasa 2	asparaginasa 2
La triada cataltica de la quimiotripsina está formada por: serina en la posición 195, histidina 57 y aspartato en 102, ¿qué efecto podría tener sobre el mecanismo de acción de la enzima la mutación que provoque un cambio de la histidina por una yalina?	El efecto sobre el mecanismo seria el anular o disminuir la capacidad nucleoflica de la serina impidiendo la catálsis enzimática
La presencia de un lón metálico promueve la catálisis enzimática mediante estos mecanismos, excepto:	Generando o promoviendo la fuerza de un centro electrofilco
De acuerdo con los sigulentes datos, calcule los parámetros cinéticos y determine el tipo de inhibición en cada caso, se estudió el comportamiento cinéco de la transpentidasa bacteriana frente a dos tipos de compuestos nota: debe de incluir Procedimiento completo y la gráfica en papel milimétrico	El Inhibidor A es competitivo debido a que cambia el valor de Km aumentando a 3,1 x 10% M y el B es no competitivo debido a que la Km no cambia y el valor de Vmas disminuye a 9,5 umoles/min
Respecto a los componentes que conforman la vitamina A: a) El retinol libre se transporta en los quilomicrones b) La vitamina A se almacena en Hígado y tejido adiposo en forma de retinal. c) El receptor del ac. Retinoico interactúa directamente con la cromatina.	El receptor del ac. Retinoico interactúa directamente con la cromatina.
Actúa como antimetabolito e inhibe a la dihidrofolato reductasa en la síntesis de dinucleótidos de timina	Metotrexato
Esta enzima participa en la gluconeogénesis y en la síntesis de acidos grasos transportando grupos carboxilo:	Biotina
La deficiencia de esta vitamina produce síndrome de Wernicke-Korsakoff caracterizado por confusión mental, ataxia y oftalmoplejía:	Tiamina
¿Cuál de los siguientes factores disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno? a) 2-3 BPG b) CO2 c) pH bajo d) Aumento en la transfusión de protones e) Todos.	TODOS
Su deficiencia provoca persistencia de metiltetrahidrofolato ya que participa en la conversión de metiltetrahidrofolato en tetrahidrofolato:	Metilcobalamina
Forma parte del complejo enzimático que une cada par de electrones que entran a oxidarse al ciclo de los ácidos tricarboxilicos:	Ácido pantoténico.
Precursores de las coenzimas o cosustratos de las reacciones de oxido-reducción. a) Tiamina y riboflavina b) Niacina y biotina c) Riboflavina y piridoxina d) Niacina y riboflavina e) Retinol y niacina	d) Niacina y riboflavina
Las cadenas laterales de estos aminoácidos, al ser modificadas por las vitaminas K y C, permite la correcta función de las proteínas a las que pertenecen:	Prolina, lisina y glutamato
Forma activa de la vitamina del complejo B, cuyo exceso muestra toxicidad al sistema nervioso.	Fosfato de piridoxal
La enzima alcohol deshidrogenasa utiliza----- para unir al sustrato y------ a la coenzima.	ZINC Y NAD
Los inhibidores irreversibles de la acetilcolinesterasa, como algunos pesticidas , tienen el siguiente paso de la acción enzimática:	d) Impide la formación del enlace covalente ES por unirse a la serina
Indique la aseveración FALSA respecto al estado de transición de una reacción química:	Dependiendo de la naturaleza de la reacción, se asocia a energía libre positiva o negativa.
Forma un complejo con sus receptores a nivel nuclear y promueve la expresión de moléculas importantes para	1,25 -dihidroxi-D3
¿cuál de las siguientes afirmaciones acerca de las reacciones enzimáticas es correcta?	una concentración constante de enzima, la velocidad de la reacción aumenta conforme se incrementa la concentración de sustrato hasta alcanzar la velocidad máxima (Vmax)
Una enzima alostérica se caracteriza por	Múltiples sitios de unión para el sustrato y efectores
Los radicales libres se forman por la ________del oxígeno y pueden conducir a la ________ de los lípidos de la membrana, lo cual puede ser contrarrestado por la acción de la ________. a) Oxidación parcial, reducción, Vitamina E b) Reducción parcial, disminución, Vitamina C c) Oxidación parcial, peroxidación, Vitamina E d) Reducción parcial, peroxidación, Vitamina E e) Oxidación parcial, reducción, Vitamina C	Reducción parcial, peroxidación, Vitamina E
Son aminoácidos que participan en la catálisis ácido-base general. a) Serina, histidina y alanina b) Histidina, glutamato c) Serina, aspartato d) Arginina, histidina e) Aspartato, glutamato.	Histidina, glutamato
Indique la aseveración FALSA respecto a la acción de las proteasas de serina	El grupo amino del enlace peptídico forma un intermediario inestable con el OH de la serina cuando éste pierde su protón (-O)
Después de una ingesta abundante de carbohidratos, el hígado utiliza tanto la glucocinasa (Km=10mM) como la hexocinasa (Km=0.10mM) para metabolizar la glucosa. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta en relación con la cinética de estas dos enzimas? a) La hexocinasa metaboliza 100 veces más moléculas de glucosa b) La hexocinasa reducirá la energía de activación en mayor grado que la glucocinasa c) La hexocinasa tendrá una Vmax más elevada que la glucocinasa d) La hexocinasa tiene mayor afinidad por la glucosa que la glucocinasa e) La hexocinasa bloqueará a la glucocinasa por inhibición por retroalimentación	La hexocinasa tiene mayor afinidad por la glucosa que la glucocinasa
¿Dónde y en respuesta a qué se genera la forma activa de la Vitamina D?	En el riñón en respuesta a secreción de hormona paratiroidea
En una enzima que sigue la cinética de Michaelis-Menten, cuando la concentración de sustrato es menor que el Km, la velocidad de reacción se aproxima a: a) El equilibrio b) Una cinética de primer orden c) Una cinética de orden cero d) La constante de recambio e) El estado estacionario	Una cinética de primer orden
La cascada de coagulación:	Implica que los factores de coagulación contengan residuos de Ỵ-carboxiglutamato
El efector alostérico negativo (feedback negativo) de la aspartato transcarbamoilasa (ATCasa) es el _________ por lo que la curva ____________ de velocidad vs. concentración de sustrato se desplaza hacia la ____________ presencia de este metabolito en relación a la curva sin efector alostérico.	CTP; sigmoidea; derecha
¿Qué tipo de cinética sigue la enzima cuyos datos se presentan a continuación? Resuelva gráficamente la velocidad máxima y el tipo de inhibición que presenta. [S] μM 2 4 6 8 10 11 V reacción (μmol/min) 0.8 4.0 8.7 11.8 12.5 12.6	Es cinética alostérica y la velocidad máxima es aproximadamente 12.8 μmol/min
¿Qué de lo siguiente es correcto con respecto a la función de las enzimas?	Las enzimas tienen la capacidad de disminuir la energía de activación para aumentar la velocidad de una reacción
¿Cuál de los siguientes incisos describe un signo característico de una enzima que obedece a la cinética de Michaelis- Menten?	La velocidad de la enzima está en su velocidad máxima cuando la enzima está saturada
¿Cuál de los siguientes describe correctamente el significado de la constante de Michaelis Menten (Km)?	Es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de la velocidad máxima
Una enzima cataliza una reacción con una velocidad máxima de 5 μm/min siendo su Km para sustrato de 0.5 mm, si la ponemos en presencia de una concentración de 500 mm de sustrato, ¿Qué cantidad de sustrato se logrará transformar en 10 minutos?	50 𝛍m
Para que las células cancerígenas proliferen se necesita del aminoácido asparagina por lo que en algunas ocasiones la quimioterapia es usada para tratar pacientes. Incluye la enzima asparaginasa, la cual hidroliza la asparagina produciendo aspartato y amoniaco. En un laboratorio se detectaron dos enzimas de diferente origen con las siguientes características cinéticas: o Enzimas  Asparaginasa I  Asparaginasa II o Vmax y Km de cada enzima o [asparagina] normal en el cuerpo1.5x10-3 mM ¿Cuál enzima funcionará mejor como agente terapéutico?	Asparaginasa II
En la siguiente tabla, se describe la catálisis de la ruptura de enlaces peptídicos de 3 diferentes péptidos pequeños por medio de una misma enzima proteolítica. o Péptido A o Péptido B o Péptido C o Valores de Km y Kcat Con respecto a la tabla anterior, señale la aseveración falsa	La eficiencia proteolítica de la enzima es > para el péptido B, que para la A y la C
Durante un programa de detección de drogas en el laboratorio, encuentras una sustancia química que disminuye la actividad de una enzima monoaminooxidasa. Una dosis fija de esa sustancia reduce el mismo % de actividad catalítica de la enzima a cualquier concentración de sustrato disminuyendo la Vmax. La Km no se ve afectada, por lo tanto, este inhibidor es:	a. Inhibidor no competitivo
El metanol es convertido por la enzima alcohol deshidrogenasa a formaldehído, el cual es altamente tóxico para el humano. Los pacientes que han ingerido niveles tóxicos de metanol algunas veces se someten a tratamientos con etanol para inhibir la oxidación de metanol por la deshidrogenasa. ¿Cuál de los siguientes incisos provee un argumento más lógico para el uso de este tratamiento?	El etanol es un análogo estructural del metanol que puede esperarse que compita con el metanol por el sitio de unión a la enzima
¿Qué de lo siguiente es correcto con respecto a un inhibidor no competitivo de una reacción? (2 respuestas a. Se une al complejo enzima-sustrato b. Disminuye la Vmax de la reacción c. Disminuye la Km	a. Se une al complejo enzima-sustrato b. Disminuye la Vmax de la reacción
Un inhibidor competitivo tendría, ¿Cuál de los siguientes efectos de la representación gráfica de la forma lineal?	Cambia el intercepto en el eje X
Con respecto a las variables que afectan la actividad enzimática, lo falso es	La pepsina cuyo pH óptimo= 2, puede cambiar su conformación para trabajar de manera óptima a pH= 7
En una fiesta después del examen de bioquímica, la persona empieza a exhibir un comportamiento inapropiado y violento argumentando que estaba enojado porque el examen estaba muy difícil. Después de la 2° bebida no podía mantenerse de pie. De acuerdo con sus conocimientos de cinética enzimática, ¿Cuál es lo correcto?	Lo más probable es que tiene una deficiencia de la enzima acetaldehído deshidrogenasa con una Km muy alta y una isoforma de la enzima alcohol deshidrogenasa con una Km muy baja, por lo que la Vmax de la enzima alcohol deshidrogenasa se alcanza a concentraciones bajas de alcohol
En el otro examen la pregunta decía que el alumno después de haber tomado mucho podía explicar bien las respuestas del examen. ¿A qué se debe?	Lo más probable es que el individuo exprese una isoforma de la enzima alcohol deshidrogenasa con una Km mayor a lo convencional y además tiene una Km muy baja a la enzima acetaldehído deshidrogenasa
La familia de medicamentos llamada estatinas son ampliamente utilizadas para disminuir el riesgo cardiovascular, inhibiendo la síntesis de colesterol endógeno ya que funcionan como inhibidores competitivos de la hidroximetilglutaril-CoA reductasa. Señale lo correcto con respecto a las estatinas:	Químicamente son similares al sustrato, se unen al sitio activo de la enzima alterando la Km sin modificar la Vmax
Todos los siguientes son ejemplos de mecanismos de catálisis, excepto:	Catálisis electromagnética
La triada catalítica de la quimiotripsina está formada por serina 195, histidina 57 y aspartato 102. ¿Cuál sería el efecto de cambiar una histidina por una valina?	Disminuiría o anularía la capacidad nucleofílica de la serina, impidiendo la catálisis de enzimas
Una enzima limitante de la velocidad de una vía cataliza el 1° paso de la conversión de un metabolito tóxico en un producto de excreción no tóxico por la orina. ¿Cuál de los siguientes mecanismos de regulación puede proveer más protección al organismo?	La toxina debe de actuar a nivel génico promoviendo el aumento en la transcripción de la enzima limitante de la velocidad
Una sustancia tóxica para poder ser metabolizada e inactivada y que así pueda convertirse en un metabolito soluble y excretarse en la orina, requiere de la actividad de un sistema enzimático que se regule por modificaciones covalentes, lo cual significa que:	Deberá fosforilarse, desfosforilarse, glucosilarse o perder algún grupo funcional o enlace químico covalente
¿Cuál de los siguientes enunciados describe mejor la catálisis por aproximación-tensión?	Mecanismo en el cual la velocidad de reacción se incrementa considerablemente al colocar 2 sustratos juntos con la orientación adecuada sobre una superficie de unión a una enzima
Con respecto al metabolismo del alcohol, señale lo correcto:	El uso de alcohol durante el tratamiento antibiótico con metronidazol puede generar una reacción tipo disulfiram con manifestaciones como nauseas, cefalea, sudoración y taquicardia
Con respecto a la relevancia clínica de la bioquímica de las vitaminas, señale lo falso:	anto la deficiencia de vitamina B9 como de vitamina B12, causan la anemia megaloblástica y ambas deficiencias elevan los niveles de homocisteína y metilmalonil-CoA
Después de que nace un bebé en un hospital rural, se los llevan a consulta por hematomas, hemorragia conjuntival y heces sanguinolenta. Después de que descartan apropiadamente cualquier tipo de abuso o maltrato, sospechan ¿cuál deficiencia vitamínica?:	Vitamina K
El grupo carboxilo puede agregarse a un esqueleto de carbono a través de reacciones que empleen como coenzimas a las vitaminas	biotina y menadiona
Al examinar en consulta a un adulto con aliento alcohólico, signos de desnutrición, agitación, alucinaciones, confusión, delirio, movimientos oculares desordenados y una marcha inestable, usted sospecha que la deficiencia vitamínica que pudiera explicar el cuadro es:	Tiamina
La metilación del ADN es un mecanismo muy importante de regulación de la expresión génica. Los metilos que se transfieren al ADN provienen de la metionina, por lo tanto, este mecanismo requiere un aporte y funcionamiento adecuado de:	Ácido fólico y cobalamina
Respecto a los compuestos que conforman la vitamina A:	En la retina la luz isomeriza al retinal como parte del ciclo visual
Los electrones que requieren la síntesis de ácidos grasos son aportados por:	NADPH
Seleccione la opción de deficiencia vitamínica y signos y síntomas incorrecta:	Tiamina  infertilidad
En un hospital de Nueva York calcularon un número importante de pacientes con esclerosis múltiple. Se hipotetizó que podrían tener disminuida la producción de:	Vitamina D
Calcule la velocidad de una reacción enzimática en términos de % de la velocidad cuando el sustrato es 1/10 de la Km	5%
La catálisis por aproximación-tensión se refiere a:	inducción de cambio conformaciones de la enzima por la presencia de ambos sustratos para promover el acercamiento y disminuir asi la engría de activación para la transferencia de grupos
Respecto de la anhidrasa carbónica:	Contiene un centro de Zn 2+ que está unido con tres residuos de histidinas y su función es estabilizar una molécula de agua para favorecer la pérdida del protón y formar un nucleófilo potente
La glucocinasa pancreática de un paciente tiene una mutación que reemplaza un residuo de leucina por prolina. El resultado fue que la Km para la glucosa cambió de un valor normal de 6 mM a uno de 2,2 mM y la Vmax cambió de 93 U/mg de proteína por min a 0,2 U/mg de proteina por min. ¿Cuál de los siguientes incisos describe mejor a la glucocinasa del paciente?	La enzima del paciente requiere concentraciones más bajas de glucosa para alcanzar la ½ Vmax
Al estudiar la actividad de una enzima para diseñar un fármaco que logre inactivarlo, se descubrió que es necesario que la enzima se encuentre ionizada para poder establecer un enlace iónico con el sustrato, el grupo ionizable de la enzima tiene un valor de pKa= 6,0.	A pH fisiológico (7,2 y 7,4) el sitio activo de la enzima está protonado y la afinidad por el sustrato no es la mejor
La coenzima que transporta electrones para la generación de energía es	NADH
Se mide la cinética de una enzima en función de la concentración de sustrato en ausencia y presencia de una inhibidor 2mM, calcule los valores de Km y Vmax y determine el tipo de inhibición, grafique la cinética de forma adecuada Sin inhibidor: Vmax= 44.64 km=10 Con Inhibidor: Vmaxi=8.88 Kmi= 9.85 Tipo de inhibición: no competitiva	Sin inhibidor: Vmax= 44.64 km=10 Con Inhibidor: Vmaxi=8.88 Kmi= 9.85 Tipo de inhibición: no competitiva
Actúan en conjunto con la metionina sintasa para la regeneración de la metionina	cobalamina y THF
Ante una disminución de los niveles séricos de calcio, el 1,25-diOH colecalciferol responde mediante: a. aumento de la captación por el intestino b. Aumento de la excreción de hormona paratiroidea c. Aumento de la captación por el tejido óseo d. Aumento en la secreción de calcitonina	aumento de la captación por el intestino
Durante una fiesta de bienvenida a los estudiantes de primer año de medicina uno de los asistentes que no acostumbra consumir bebidas alcohólicas tuvo comportamiento inapropiado y violento, aunque no se podía sostener en pie después de la segunda bebida. De acuerdo con su conocimiento de cinética enzimática:	. La enzima acetaldehído deshidrogenasa deberá de tener una Km alta mientras la alcohol deshidrogenasa presenta una Km muy baja, por lo que la Vmax de la etanol deshidrogenasa se alcanza a bajas concentraciones de etanol
Los inhibidores de la tetrahidrofolato reductasa: a. Disminuyen la síntesis de purinas y, por tanto, de ADN Correcta b. Facilitan la conversión de homocisteína a metionina c. Incrementan el silenciamiento de genes mediante metilación del ADN d. Evitan que tenga lugar la trampa de folatos e. Disminuyen la síntesis de ácido fólico	Disminuyen la síntesis de purinas y, por tanto, de ADN Correcta
a gráfica corresponde con la inhibición:	no competitiva
indique la respuesta correcta sobre los compuestos que conforman la vitamina A	El retinol esterificado se transporta en los quilomicrones y se almacena en el hígado
La gráfica que corresponde a una inhibición competitiva: Según yo es d pero decia b 4 gráficas	b
La succinilcolina es un relajante muscular de actuación rápida y de corta duración, se emplea cuando se requiere insertar un tubo en la tráquea o cuando se utiliza un broncoscopio, es un inhibidor competitivo de la acetilcolinesterasa, a su vez la colinesterasa de suero sanguíneo muestra mayor afinidad por la succinilcolina y la hidroliza, siendo la razón del efecto de corto plazo. Algunos pacientes pueden presentar una mutante o isoforma alterna de colinesterasa con Km de 10 mM en lugar de Km 1,4 mM que es el valor normal. ¿Qué efecto tiene la mutación?	La Km no puede determinar la velocidad de eliminación del fármaco y no podemos predecir la duración del a parálisis
La cascada de coagulación: Seleccione una: a. Es estimulada por la warfarina b. Implica la activación alostérica de los factores de coagulación Incorrecta c. Es dependiente de la vitamina D d. implica que los factores de coagulación contengan residuos y de γ- carboxigluta e. Require la forforilación en serie de cada factor de coagulación para activarlo	implica que los factores de coagulación contengan residuos y de γ- carboxigluta
Si las estatinas (medicamentos ampliamente utilizados para inhibir la síntesis de colesterol), aumentan la Km sin modificar la Vmax de la enzima hidroximetil glutaril CoA reductasa (HMG- CoA), significa que: a. Son actividadores alostéricos b. Son inhibidores competitivos c. Son inhibidores acompetitivos d. Son inhibidores no competitivos	b. Son inhibidores competitivos
La presencia de un ión metálico promueve la catálisis enzimática mediante estos mecanismos, excepto: a. Incrementando la energía de unión con el sustrato b. Generando un nucleófilo potente c. Generando o promoviendo la fuerza de un centro electrofílico d. Estabilizando cargas negativas	Generando o promoviendo la fuerza de un centro electrofílico
¿Cuál de los siguientes enunciados describe mejor el pronóstico de mutar el ácido aspártico del sitio activo de la quimiotripsina, la cual es una serin proteasa, en su lugar estaría la asparagina? a. Se incrementaría la Km y la Vmax debido a que el ácido aspártico tiene carga neta negativa y eso impide la formación de puentes de hidrógeno con la histidina, los cuales se favorecerán con la presencia de la asparagina b.Se observaría una disminución de la eficiencia catalítica debido a que el aspartato estabiliza a la histidina 57 para mejorar su comportamiento básico	Se observaría una disminución de la eficiencia catalítica debido a que el aspartato estabiliza a la histidina 57 para mejorar su comportamiento básico
Todas son características de las enzimas, excepto: a. Altamente específicas b. Altamente sensibles c. Dirigen el sentido de la reacción d. Sistemas dinámicos e. Sistemas regulados	Dirigen el sentido de la reacción
Suponga que una enzima mutante se une a un sustrato con una intensidad 100 veces mayor que la enzima nativa, ¿Cuál es el efecto sobre la velocidad de formación del producto? a. La eficiencia catalítica incrementa en un factor de 100 por el efecto de la disminución de la Vmax b. La eficiencia catalítica disminuye en un factor de 100 c. La velocidad (Vmax) aumenta en un factor de 100 d. Se incrementa la Energía de unión pero no se afecta la velocidad de formación del producto e. La velocidad (Vmax) disminuye en un factor de 100	b. La eficiencia catalítica disminuye en un factor de 100
La triada catalítica de la quimiotripsina está formada por: serina en la posición 195, histidina 57 y aspartato en 102, ¿qué efecto podría tener sobre el mecanismo de acción de la enzima la mutación que provoque un cambio de la histidina por una valina?	El efecto sobre el mecanismo sería el anular o disminuir la capacidad nucleofílica de la serina impidiendo la catálisis enzimática
La vitamina D se almacena como: a. 1,24-diOH colecalciferol b. colecalciferol c. 7-deshidrocolesterol d. ergocalciferol e. 25-OH colecalciferol	25-OH colecalciferol
La lisozima es una enzima que cataliza el rompimiento de enlaces glicosídicos en la pared bacteriana, el pH óptimo es de 5,2. Hay dos residuos de aminoácidos en el sitio activo de la enzima que son requeridos para la actividad: E35 (pKa= 5,9) y D52 (pKa= 4,5) ¿Cuál es el estado de ionización de estos residuos a pH óptimo de la enzima? a. E35 ionizado y D52 protonado b. E35 protonado y D52 ionizado Correcta c. E35 protonado y D52 protonado d. E35 ionizado y D52 ionizado	E35 protonado y D52 ionizado Correcta
Promueve crecimiento y diferenciación de células epiteliales: a. Retinal b. ácido fólico c. ácido ascórbico d. Retinol e. ácido retinoico	acido retinoico
Respecto a las enzimas seleccione el enunciado correcto: a. Las reacciones catalizadas por enzimas provocan valores negativos de ΔG b. En presencia de la enzima la especie química inestable no se forma, en su lugar se forma el producto	a. Las reacciones catalizadas por enzimas provocan valores negativos de ΔG b. En presencia de la enzima la especie química inestable no se forma, en su lugar se forma el producto
Durante una fiesta de bienvenida a los estudiantes de primer año de medicina uno de los asistentes que no acostumbra consumir bebidas alcohólicas tuvo comportamiento inapropiado y violento, aunque no se podía sostener en pie después de la segunda bebida. De acuerdo con su conocimiento de cinética enzimática c. El estado de transición cuando está presente la enzima requiere mayor energía de unión para formar complejo ES d.Las reacciones catalizadas por enzimas requieren menor energía de activación e. La formación del producto se favorece al disminuir el ΔG total de la reacción	Las reacciones catalizadas por enzimas requieren menor energía de activación
Suponga que una enzima mutante se une a un sustrato con una intensidad 100 veces mayor que la enzima nativa, ¿Cuál es el efecto sobre la velocidad de formación del producto? a. la eficiencia catalítica disminuye en un factor de 100 b. La eficiencia catalítica incrementa en un factor de 100 por el efecto de la disminución de la Vmax c. Se incrementa la Energía de unión pero no se afecta la velocidad de formación del producto d. La velocidad (Vmax) aumenta en un factor de 100 e. La velocidad (Vmax) disminuye en un factor de 100	la eficiencia catalítica disminuye en un factor de 100
La lisozima es una enzima que cataliza el rompimiento de enlaces glicosídicos en la pared bacteriana, el pH óptimo es de 5,2. Hay dos residuos de aminoácidos en el sitio activo de la enzima que son requeridos para la actividad: E35 (pKa= 5,9) y D52 (pKa= 4,5) ¿Cuál es el estado de ionización de estos residuos a pH óptimo de la enzima?	. . E35 protonado y D52 ionizado
La catálisis por aproximación- tensión se refiere a:	inducción de cambio conformacional de la enzima por la presencia de ambos sustratos para promover el acercamiento y disminuir así la Energía de activación para la transferencia de grupo
Relacionar la deficiencia con la vitamina involucrada: Vitamina A -------Ceguera Nocturna Vitamina K -------- Tiamina ------ Sindrome de Wernicke korsakov Ácido ascórbico ----- mala cicatrización de heridas Niacina -----diarrea- dermatitis-demencia Vitamina D ----------	Relacionar la deficiencia con la vitamina involucrada: Vitamina A -------Ceguera Nocturna Vitamina K -------- Tiamina ------ Sindrome de Wernicke korsakov Ácido ascórbico ----- mala cicatrización de heridas Niacina -----diarrea- dermatitis-demencia Vitamina D ----------
Respecto a las enzimas seleccione el enunciado correcto:	e. Las reacciones catalizadas por enzimas
La vitamina D se almacena como: Seleccione una: a. colecalciferol b. 25-OH colecalciferol c. 7-deshidrocolesterol d. 1,24-diOH colecalciferol e. ergocalciferol	. 25-OH colecalciferol
Promueve crecimiento y diferenciación de células epiteliales: Seleccione una: a. ácido retinoico b. ácido fólico c. Retinol d. ácido ascórbico e. Retinal	a. ácido retinoico
La glucocinasa pancreática de un paciente tiene una mutación que reemplaza un residuo de leucina por prolina. El resultado fue que la Km para la glucosa cambió de un valor normal de 6 mM a uno de 2,2 mM y la Vmax cambió de 93 U/mg de proteína por min a 0,2 U/mg de proteina por min. ¿Cuál de los siguientes incisos describe mejor a la glucocinasa del paciente?	La enzima del paciente requiere concentraciones más bajas de glucosa para alcanzar la 1⁄2 Vmax
Al estudiar la actividad de una enzima para diseñar un fármaco que logre inactivarlo, se descubrió que es necesario que la enzima se encuentre ionizada para poder establecer un enlace iónico con el sustrato, el grupo ionizable de la enzima tiene un valor de pKa= 6,0. Por lo tanto: Seleccione una	a PH fisiologico el sitio activo de la enzima esta provocado y la afinidad por el sustrato no es la mejor
Actúan en conjunto con la metionina sintasa para la regeneración de la metionina	Cobalamina y tetrahidrofosfato
Relaciona la coenzima en relación de: Piridoxina → Transaminación, Biotina → Carboxilación, Cobalamina → Metilación, Ácido ascórbico→ Hidroxilación, Ácido pantoténico, Coenzima A→ Transportador de acilos, Riboflavina → Oxidación-reducción	Relaciona la coenzima en relación de: Piridoxina → Transaminación, Biotina → Carboxilación, Cobalamina → Metilación, Ácido ascórbico→ Hidroxilación, Ácido pantoténico, Coenzima A→ Transportador de acilos, Riboflavina → Oxidación-reducción
na sustancia tóxica para poder ser metabolizada e inactivada para que pueda convertirse en un compuesto soluble y excretado por orina, requiere de la actividad de un sistema enzimático que se regula mediante modificación covalente, lo cual significa que: Seleccione una: a. Se encuentra aislado del sustrato en un compartimento celular diferente b. Requiere la participación de un ión metálico para su función c. Debe expresarse la isoforma (isoenzima) más activa d. Se expresa el factor de transcripción e. Deberá fosforilarse o desfosforilarse, glicosilarse o perder algún grupo funcional o enlace químico covalente	Deberá fosforilarse o desfosforilarse, glicosilarse o perder algún grupo funcional o enlace químico covalente
Los inhibidores de la tetrahidrofolato reductasa: Seleccione una: a. Evitan que tenga lugar la trampa de folatos b. Disminuyen la síntesis de ácido fólico c. Incrementan el silenciamiento de genes mediante metilación del ADN d. Facilitan la conversión de homocisteína a metionina e. disminuyen la síntesis de purinas y por tanto de ADN	disminuyen la síntesis de purinas y por tanto de ADN
De acuerdo con el mecanismo de acción de las enzimas con actividad proteolítica, proteasas de serina, Serina 195, Histidina 57 y aspartato 102, identifique el enunciado falso:	e.Es esencial la naturaleza básica del aspartato para el ataque nucleofílico hacia el centro positivo del sustrato y establecer el enlace covalente con el intermediario
Respecto de la anhidrasa carbónica: Seleccione una:	a. Contiene un centro de Zn 2+ que está unido con tres residuos de histidinas y su función es estabilizar una molécula de agua para favorecer la pérdida del protón y formar un nucleófilo potente
Una familia de medicamentos llamadas estatinas (pravastatina) son ampliamente utilizados recientemente, impiden la síntesis de colesterol endógeno debido a que funcionan como inhibidores competitivos de la enzima hidroximetil glutaril CoA reductasa (HMG-CoA), lo cual significa que:	Químicamente son similares al sustrato y conservan analogía tridimensional, por lo que se unen al sitio activo de la enzima, alterando la Km de la enzima, aunque la Vmax=Vma
Ante una disminución de los niveles séricos de calcio, el 1,25-diOH colecalciferol responde mediante: Seleccione una: a. Aumento de la captación por el tejido óseo b. Aumento de la captación por el intestino c. Aumento en la secreción de calcitonina d. Aumento de la excreción de hormona paratiroidea	b. Aumento de la captación por el intestino
Si el fenotipo cinético de las enzimas alcohol deshidrogenasa y acetaldehído deshidrogenasa son: Km alta Vmax alta; Km baja y Vmax alta:	El individuo es capaz de consumir altas dosis de etanol sin presentar efectos tóxicos debido al acetaldehído que se forma en bajas concentraciones
La presencia de un ión metálico promueve la catálisis enzimática mediante estos mecanismos, excepto: Seleccione una: a. Incrementando la energía de unión con el sustrato b. Generando o promoviendo la fuerza de un centro electrofílico c. Estabilizando cargas negativas d. Generando un nucleófilo potente	b. Generando o promoviendo la fuerza de un centro electrofílico
Todas son características de las enzimas, excepto: a. Dirigen el sentido de la reacción b. Sistemas dinámicos c. Sistemas regulados d. Altamente específicas e. Altamente sensibles	a. Dirigen el sentido de la reacción
Indique la respuesta correcta sobre los compuestos que conforman la vitamina A a.En la retina, la luz transforma el retinol en retinal para generar el impulso nervioso b.El retinol esterificado se transporta en los quilomicrones y se almacena en el hígado c.El receptor del ácido retinoico interactúa directamente con RNA d. La vitamina A se almacena en el hígado y tejido adiposo en forma de retinal e.El beta-caroteno se transforma en ácido retinoico en las células de la piel	b.El retinol esterificado se transporta en los quilomicrones y se almacena en el hígado

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