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29 Cartas en este set
- Frente
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atomos que las conforman
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CHON y a veces S
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cant. en un adulto promedio
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12-18%
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funciones generales
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- tejidos corporales
- acelerar reacciones quimicas (enzimas) - motores en contraccion msucular - defensoras contra organismos patogenos (anticuerpos) - hormonas reguladoras de homeoestasis |
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tipos de proteina
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- estructurales
- regulatorias - contractiles - inmunologigas - de transporte - cataliticas |
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funcion de estructurales
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- forman marco estructural de varias partes del cuerpo
- ej: colageno en el hueso y tejidos conectivos, queratina en piel, pelo y uñas. |
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funcion de regulatorias
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- como hormonas reguladoras de diversos proceso fisiologicos
- controlan el creciomiento y desarrollo - median rtas del sist. nerv. como neurotransmisores - ej: insulina (elimina azucar, HIPOGLUCEMIANTE), sustancia P (neurotransmisor sensacion de dolor) |
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funcion de inmunologicas
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- rtas que protegen al organismos de sustancias extrañas y patogenos
- anticuerpos, interleucinas |
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funcion de contractiles
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- permiten el acortamiento de celulas musculares ---> el movimiento
- ej: miocina, actina |
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funcion de de transporte
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- transportan sustancias vitales por todo el cuerpo
- hemoglobina (O2 y CO2) |
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funcion de cataliticas
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- actuan como enzimas que regulan reacciones bioquimicas
- amilasa salival, sacarasa, ATPasa. - terminan en ASA |
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monomero de proteinas
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- aminoacido
- hay 20 tipos - todos poseen un grupo amino y un acido carboxilo (al pH normal de aminoacidos estan ionizados) |
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enlaces entre aminoacidos
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- enlaces petidicos
- entre el carbono del grupo carboxilo y el nitrogeno del amino - es una condensacion |
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se fabrican en el organismo?
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no
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clasificacion
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- dipeptidos (2)
- tripeptidos (3) - oligopeptidos (hasta 10) - polipeptidos (10-10000) - polipeptidos (+ 10000) |
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niveles de organizacion
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- primario
- secundario - terciario - cuaternario |
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estructura primaria
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- lineal, forman una cadena polipeptidica
- enlaces covalentes peptidicos - determinada geneticamente, un cambio en esta y la celula puede tener consecuencias graves (enfermedad depranocitica) |
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estructura secundaria
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- giro repetido (alfa helices)
- plegamiento de aminoacidos adyacentes (hojas beta plegadas) - enlaces de H a intervalos regulares del esqueleto peptidico. |
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estructura terciaria
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- forma tridimencional
- determina funciones - permite que aminoacidos muy separados sean vecinos - mas en el centro estan los hidrofobos y en los extremos lo hidrofilicos - ej: globulares (hemoglobina, enzimas, anticuerpos) |
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enlaces de estructura terciaria y cuaternaria
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- S-S disulfuro, solo en cisteina por su grupo sulfhidrilo (fuerte)
- puentes de H - enlaces ionicos - interacciones hidrofobas |
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estructuras cuaternarias
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- mas de una cadena polipatida, aunque no siempre
- mismo enlaces que e. terciarias |
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propiedades de proteinas
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- especifidad (c/u funcion)
- solubilidad (fibrosas, globulares) - desnaturalizacion (cambio irreversible, perdida de estructura primaria por cambio de tem o pH. =/= hidrolisis que no se pierde la e. primaria) |
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proteinas fibrosas y globulares
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- fibrosas: insolubles, estructurales, cadenas largas paralelas entre si (colageno, elastina, queratina, actina y miocina, fibrina)
- globulates: msd o menos solubles, forma esferica, metabolicas (enzimas, hemoglobina, anticuerpos) |
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holoproteinas
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formadas solo por aminoacidos
(insulina, enzimas, colageno, elastina) |
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heteroproteinas
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grupo proteico + grupo prostetico (no proteico)
ribonucleasas, anticuerpos, lipoproteinas, glucoproteinas |
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enzimas gral
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algunas tienen dos partes: parte proteica (APOENZIMA) y no proteica (COFACTOR)
- terminan en asa - oxidasa (+ O), deshidrogenasa (-H), cinasa (+P), ATPasa (rompe ATP), lipasas y protenasas |
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propiedades de enzimas
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- son muy especificas
- muy efincientes - estan sujetas a diversos controles celulares |
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enzimas son muy especificas
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- solo se unen a sustratos especificos
- cada una con forma caracteristica - mas de 1000 - sitio activo: parte que cataliza -ajuste inducivo: modificacion para ajustarse alrededor del sustrato - cataliza una reaccion especifica |
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enzimas son muy eficientes
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- catalizan y hacen que las reacciones sean de 100 mill. a 10000 mill. de veces mas rapidas
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enzimas sujetas a controles celulares
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- sintesis y concentracion bajoel control de los genes de las celulas.
- formas activas e inactivas -reducen energia de activacion y por ende la aleatoriedad de las colisiones moleculares. - ayudan a aproximar sustratos en orientacion adecuada. |
