son caracteristicas de las proteinas	son las moleculas orgánicas más abundantes en la célulula (50% en peso seco) están formadas por 21 L-aminoácidos unidas mediante enlace peptídico *son necesarias en calidad y cantidad para tener un crecimiento y desarrollo adecuados
son las funciones de las proteinas	estructura proteinas de reserva transportadoras enzimasy
son la fuente de aa esenciales (iso,leu,lys,met,phe,treo,trp,val )	proteina alimentaria
son los dos posibles origenes de proteina alimenticia	origen animal origen vegetal
son los aminoácidos que se convierten en escenciales cuando no hay suficiente Met y Phen	Cys y Tyr
describe la digestión de proteinas alimenticias en el tubo digestivo	1) en la boca se incrementa la superficie de contacto del alimento, se liberan las proteinas mediante la masticación. 2) al llegar al esestómago, las glándulas oxínticas producen HCl el cual desnaturaliza a las proteinas, además activa el pepsinógeno para que este se convierta en pepsina y finalmente esta hidrolice principalmente enlaces adyacentes a aa aromáticos y a la leucina 3) los polipéptidos llegan al intestino delgado y es aqui donde la tripsina estimula produccion de carboxipeptidasas (mediante la activacion de procarboxipeptidasa) esta enzima hidroliza las cadenas ramificadas o los aromaticos terminales o la arginina y lisina terminal. por otro lado la activacion de proelastasas las convierte en elastasas, las cuales estan especializadas en hidrolizar aa alifáticos neutros. finalmente quimiotripsinogeno y tripsinogeno se convierten en quimiotripsina y tripsinañ las cuales hidrolizan aa arom. y lys y arg respectivamente jugo intestinal produce aminopeptidasas y dipeptidasas
describe la absorción de aa y péptidos en los enterocitos	los aa entran al enterocito por cotransporte con sodio los di y tripeptidos entran por cotransporte con H peptidos pequeños entran por pinocitosis * los dipeptidos tambien pueden entrar por los espacios que quedan entre un enterocito y otro. posteriormente salen del enterocito por cotratransporte con el ion con la cual entraron y pasan a la sangre con dirección al higado
que es el trastorno de Hartnup? en qué consiste?	es un defecto en el transporte de aa neutros el cual se lleva a cabo con un transportador especifico en cotransporte con el sodio y en este trastorno el transportador no existe debido a un defecto genético.
a que se debe la mayoria de los sintomas del trastorno de Harpnut?	A la deficiencia de naicina que se sintetiza a partir del triptófano
razon por la que los pacientes con trastorno de Harpnut pueden permanecer asintomáticos	debido a una alta ingesta de proteina (Trp) y por la absorción de péptidos mediante el transportador Pept1
Despues de aprox. 15 minutos despues de la absorción, que sucede con el 20-40% de los AA?	se depositan como compuestos ácidso solubles en higado, intestino y músculo
Que le ocurre a los AA despues de 4 horas de ser absorbidos?	del 35-50% de los AA han sido depositados como proteinas
qué sucede cuando hay un exceso de AA escenciales?	se supera el nivel crítico de demanda y aumenta el catabolismo por lo que se observa un aumento en la excreción de CO2 (si se consumen en exceso se eliminan)
cuales son los posibles destinos de los aa absorbidos?	síntesis de proteinas (se quedan en el cuerpo), síntesis de sustancias nitrogenadas (son sintsetizadas en células especializadas y tienen funciones de transporte, cataliticas, etc.) *catabolismo: producción de energia y urea (entran a la urea y se excretan via urinaria)
describe la síntesis de proteinas	ocurre en los ribosomas: transcripción: ARNm hace copia de una secuencia de ADN, ya que este no puede salir del nucleo celular por ello se necesita convertir en ARNm. traducción: se usa la info proporcionada por molecula de ARNm para construir la secuencia de aa de la nueva proteina. ARNr se encuentra en los ribosomas y se encarga de crear los enlaces peptídicos durante la formación de la proteina ARNt (transferencia): es el transportador que coloca el aa apropiado en el sitio correspondiente.
En que etapa de la vida ocurre una mayor cantidad de sintesis total de proteina corporal	en el recien nacido
son los aa que hidroliz la tripsina	Lys y Arg
son los aa que hidroliza la quimotripsina	aromáticos (Tyr y triptófano)
son los aa que hidroliza la proelastasa	aa alifáticos y neutros
carboxipeptidashidroliza los siguientes aa	los que están en posición C-terminal
menciona la función de las aminopeptidasas y de las dipeptidasas	aminopeptidasas: hidrolizan las partes N-terminales de los aa. dipeptidasas: hidrolizan dipeptidos
es la enzima que activa todas las enzimas pancreáticas	la tripsina
son las enzimas presentes en el jugo intestinal, y son secretadas por los enterocitos	enterocinasas, y dipeptidasas
son las enzimas presentes en el jugo gástrico (producidas en el estómago)	pepsina, parapepsina I y parapepsina II
son las enzimas pancreaticas (las cuales son activadas por la tripsina) y menciona como son activadas	las enzimas pancreaticas son: carboxipeptidasas, elastasas y quimotripsinas. activacion: las enterocinasas secretadas por los enterocitos, activan el tripsinogeno para que se convierta en tripsina para que posteriormente esta convierta las procarboxipeptidasas las proelastasas y el quimotripsinogeno en su forma activa
que le sucede tanto a la parte carbonada como a la parte nitrogenada de un aa durrante el catabolismo?	la parte carbonada va al ciclo de krebs y la parte nitrogenada se va al ciclo de la urea
describe el uso de la proteina en ayuno	el nitrogeno abandona el muscuo en forma de alanina, esta abandona músculo via sanguinea y llega al higado donde se transforma en ácido pirúvico y luego en glucosa para que finalmente esta de energia
describe el catabolismo de los aminoacidos	primero ocurre una desaminacion, es decir, el grupo amino se extrae del aa y se va al ciclo de la urea, posteriormente el cuerpo carbonado entra al ciclo de krebs como sigue: los aa glucogenicos generan acido piruvico y posteriormente glucosa (gluconeogenesis) para que esta haga glucolisis y produzca nuevamente piruvato, este se transforme en Ac-Coa y entre al ciclo de krebs, luego a la cadena respiratoria y finalmente produzca energia. los aa cetogénicos (Leu y Lys) producen AcCoa y AG (los cuales hacen beta oxidacion), posteriormente entran al ciclo de krebs y cadena respiratoria para dar energia
Menciona el objetivo del ciclo d ela urea y describelo	ocurre en los hepatocitos.su funcion es excretar el exceso de nitrogeno que resulta de la degradacion metabolica de aa esto en forma de urea y no de amoniaco ya que esta molecula es toxica cinco reacciones enzimaticas: en mitocondria: formacion de carbanoil-P a partir de NH4 y CO2 (empleando 2ATP) gracias a la carboanoil-p sintetasa. transformacion de la ornitina en citrulina por accion de la ornitina transcarbonilasa, aqui entra carbanoil-P al ciclo. citrulina sale de mitocondria y entra a citosol en citosol: aspartato penetra al ciclo y proporciona el segundo grupo amino a la futura molecula de urea.Se produce argino succinato. se produce fumarato (el cual sale del ciclo) y arginina. la arginina se rompe en urea (la cual va a los riñones) y en ornitina, la cual entra a la mitocondria para recircular.
que es la eficiencia de converson proteica? ECP: D X VB VB=Nret/Nabs D=Nabs/Ning ECP=Nabs/Ning x Nret/Nabs ECP=Nret/Ning	es la capacidad que tiene un aproteina de la alimentacion para convertirse en proteina del cuerpo, la cual depende del valor biológico y de la digestibilidad
que ocurre con la ECP cuando hay un fgran aporte energético?	es alta porque la proteina no se usa para dar energia y sino que cumple su función estructural
son factores que affectan la eficiencia de conversión oroteica	aporte de energia aporte de K+ aporte de fibra cantidad de proteina ingerida(con respecto a la recomendacion) digestibilidad de la proteina equilibrio de aa escencialesa respecto al patron
de que depende la digestibilidad de la proteina?	de la pérdida de lisina disponible resistencia a la digestion por efecto del calor presencia de alcalis (perdida de lys y sys) oxidacion por CO2 (perdida de Met)
como podemos conocer la calidad de una proteina?	comparando su aminograma con respecto al patron propuesto por la FAO
que es el aminoacido limitante y como afecta a la calidad de una proteina?	es el que se e cuentra en menor proporcion con respecto al patron y de este depende la fraccion que se a retener del resto de los aminoacidos
menciona tres proteinas que tienen un ECP alto	proteina de leche humana, albumina de huevo *caseina
es la forma más eficiente de aumentar la ECP	La suplementación: se mezclan proteinas alimentarias condeficiencias en AAE diferentes
son términos empleados en nutrición para hacer referencia al mejoramiento de la calidad nutrimental	enriquecimiento: aumentar los niveles de un nutrimento en un alimento que lo tiene en muyn bajas cantidades. fortificación: adicionar al alimento un nutrimento que originalmente no lo contiene *restitución: adicionar al aliment un nutrimento que originalmente tenia pero que se perdio durante el proceso
son los tres resultados posibes en el balance de nitrógeno y en qué consiste cada uno	(+) retencion de nitregeno (-) pérdida de nitrógeno (tejido) (0) el nitrógeno que se ingiere es igual al nitrógeno que s epierde
en que casos se obtiene un balance d enitrogeno positivo y cuando un baance negativo?	positivo: crecimiento, embarazo y convalecencia negativo: en inanición y en enfermedad
son las fórmulas empleadas en los cálculos del balance del nitrógeno	BN=ing-Nexc Nex= Nurinario+Nfecal+Ncutaneo
Que se hace para conocer la ECP cuando el computo auimico no da informacion del todo segura	Pruebas biológicas: PER=relacion de proteina eficaz (relacion de eficacia proteica) PER= Ganancia d epeso en gramos/gramos d eproteina consumida UNP=Utilizacion eta d eproteina(nitrogeno retenido con respecto al ingerido) UNP=VB x CD = (Nret/Nabs) x (Nabs/Ning)=bNing/Nret x 100
son los factores que afectan el balance de nitrógeno	ingesta de energia(da balance negativo porque se usa como energia lo que se tenia que absorber) estados fisiologicos: anabolismo y catabolismo *calidad d ela proteina:
cual es la recomendacion d eproeina?	0.8g/kg

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