Biologia 2

para alvergar sus propias moleculas especializadas sus propias enzimas y tienen la caraacteristica de que tienen su propio complejo de distribucion.

*catalizar diferentes reacciones de cada organelo.
*transportar selectivamente pequeñas moleculas (en las dos direcciones).
*actuar como marcadores especificos en las superficies de los organelos
*dirigen el destino de las proteinas y lipidos a los organelos apropiados

*algunas en los ribosomas libres del citosol
*otras en los polirribosomas dentro del RE

DEPENDE DE LAS SEÑALES DE CLASIFICACION

*PARA DIRIGIR REPARTO HACIA SU DESTINO
*DEPENDE DE LA SECUENCIA DE (a-a)
*SI NO HAY SECUENCIA SEÑAL LA PROTEINA SE QUE DA EN EL CITOSOL

*VAN AL RE PARA SER PROTEINAS DE:
MEMBRANA
LISOSOMALES
DE SECRECION

*SE QUEDAN EN EL CITOSOL PARA SER PROTEINAS DE :
CITOSOL
NUCLEARES
DE MITOCONDRIA DE CLOROPLASTO
DE PEROXISOMAS

ES UNA SECUENCIA DE (a-a) DE 3 A 60 QUE MARCAN LA PROTEINA Y LA DIRIGEN A CIERTOS ORGANELOS COMO NUCLEO MATRIZ MITOCONDRIAL RE CLOROPLASTOS Y PEROXISOMAS

*trafico entre citosol y nucleo
*transporte transmembrana
*transporte vesicular

*ocurre por complejo de poros nucleares
*transporte muy regulado y altamente selectivo

*se da por translocadores proteicos unidos a la membrana
*se da desde el citosol hacia los organelos
*generalmete las proteinas deven desplegarse para poder entrar a la membrana

*vesiculas de transporte cargan proteinas de un lugar a otro

estan guiados selectivamnete por proteinas receptoras complementarias que estan en el organelo de destino.

*peptido señal
*region señal

Uno de ellos reside en
una región continua de la secuencia de aminoácidos,
típicamente de 15-60 residuos de
longitud. Algunas de estas
secuencias señal
son eliminadas de la proteína por una
peptidasa
señal
especializada, una vez que se ha completado el pro
ceso de clasificación

consiste en una disposición tridimensional ca
racterística de los átomos de la superficie de
la proteína que se forma cuando se pliega la proteí
na. Los restos de aminoácidos que
constituyen la
región señal
pueden estar bastante distantes el uno del otro en
la secuencia
lineal de aminoácido y generalmente permanecen en l
a proteína madura (Fig. 12-8). Las
secuencias señal son utilizadas para dirigir las pr
oteínas desde el citosol al RE, a las
mitocondrias, a los cloroplastos y a los peroxisoma
s, y también participan en el transporte de
proteínas del núcleo al citosol y desde el complejo
de Golgi al RE.

es un receptor de vesicula que ayuda al reconocimiento

receptor de membrana que interactua con v-snare

*el reconocimiento de la membrana diana correcta
*fusion de la membrana de la vesicula y la membrana DIana

*seleccionan las proteinas que van a transportar
*moldean la vesicula en formacion

*clatrina
*vr. cop
-cop 1
-cop 2

* La función principal de la clatrina es recubrir las vesículas en el proceso de transporte entre membranas. La formación de vesículas recubiertas de clatrina tiene cuatro estadíos: la preparación, el ensamblaje, la liberación y el desrevestimiento.
*El proceso comienza por el reconocimiento de los receptores de cargamento (en la membrana del Golgi) por parte de la adaptina, una proteína que se encarga también de unir los trisqueliones en forma de red. Los trisqueliones unidos a la membrana provocan la invaginación de esta membrana dando lugar a vesículas. Cuando se produce la gemación de una vesícula, esta se desprende de su unión a la membrana con la ayuda de una proteína llamada dinamina, un tipo de ATPasa. Una vez la vesícula se ha desprendido de la superficie de Golgi, ésta queda libre de clatrina por la acción de un tipo de ATP-asa (Hsc70-ATP). La vesícula que ya no está revestida por la clatrina se acopla a los endosomas tardíos, los precursores inmediatos de los lisosomas, fus

*al ensamblarse forma una cubierta que recubre y da forma a vesículas trasportadoras de proteínas y lípidos desde la cara Cis del Aparato de Golgi de retorno al Retí**** Endoplasmático Rugoso (ER)

*es un tipo de vesícula proteína de la cubierta que transporta las proteínas de la áspera retí**** endoplásmico al aparato de Golgi.

son una familia de GTPasas , que junto con otras proteínas son parte del sistema de transporte de vesículas , controlando el ancla ( de acoplamiento ) de las vesículas de la membrana diana, es decir, asegurando que la membrana es asignar el sitio activo correcta a través que se incorporarán. Muchas vesículas portadoras se forman sólo si un tipo específico de Rab proteínas y SNARE están acoplados a su membrana, permitiendo así que la vesícula se basa correctamente.

una ves rab-gtp queda unida a la superficie vesicular se piensa que interactua con una entre varias proteinas grandes conocidas como efectores RAB aderidas a la membrana diana

es la union de una vesicula con un endosoma

es cuando el endosoma primario madura y su ph interno disminuye a 5,5

el endosoma entrega su membrana y contenido al lisosoma para asi finalmente cumplir la degradacion

degradacion de las macromoleculas que se han incorporado a la celula a traves de la endocitosis mediada por receptores

cuando la celula come particulas insolubles como bacterias que son envuelto e internalizados a las celulas

cuando la celula dgrada organelos viejos o dañados convirtiendolo en nutrientes para el trabajo celular

consiste en la captura por parte de la celula de macromoleculas y solutos en pequeñas vesiculas que se forman por invaginacion de la membrana plasmatica hacia el citosol

von vesiculas provenientes de aparato de golgi

*nucleasas
*proteasas
*fosfatasas

(ADN-ARN)
son enzimas que catalizan la degrdacion de acidos nucleicos mediante la hidrolisis de los enlaces fosfodiester.
*ribonucleasas :solo para ARN
*soxirribonucleasas :solo para ADN
*nucleasas:para ADN-ARN

(proteinas y peptidos)

remueven grupos fosfatos

acumulacion de esfingolipidos

acumulacion de glicolipidos sobre todo en celulas nerviosas

acumulacion de acido urico en la cual los cristales son fagocitados y los lisosomas se rompen liberando las enzimas lisisomicas generando lisis celular

las proteinas nucleares y citosolicas son degradas en complejos multiproteinicos en el citosol
*forma estructuras proteicas como un barril con un canal o poro interno para destruir los mensajes "proteinas"

*(macrofagos / neutrofilos)
* o vesícula endocítica puede contener moléculas o estructuras demasiado grandes para cruzar la membrana por transporte activo o por difusión.
Un fagosoma es una vesícula que se forma en el interior de la célula unida a la membrana, formada durante el proceso de la fagocitosis, contiene microorganismos o material extracelular, fusionándose con otras estructuras intracelulares como los lisosomas, conducen a la degradación enzimática del material ingerido.
Cuando el fagosoma formado a raíz de la fagocitosis se fusiona con los lisosomas, recibe el nombre de fagolisosoma.

son células del sistema inmunitario que se localizan en los tejidos.
la función principal de los macrófagos es la de fagocitar todos los cuerpos extraños que se introducen en el organismo como las bacterias y sustancias de desecho de los tejidos. Los macrófagos son fagocitos junto con los neutrófilos y otras células.

son glóbulos blancos de tipo granulocito es el tipo de leucocito más abundante de la sangre en el ser humano,Su función principal es la fagocitosis de bacterias y hongos.

es una proteína que se encuentra en la superficie de ciertas células que contribuyen a las funciones de protección de la inmunológico sistema Los receptores de Fc se unen a anticuerpos que se unen a las células infectadas o invasores patógenos . Su actividad estimula fagocíticas o citotóxicas células para destruir microbios , o células infectadas por anticuerpo mediada por fagocitosis o la citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos .

es cuando las moleculas se unen a receptores transmembranales complementarios acumulados en huecos recubiertos de estos para ingresar a las celulas de forma selectiva .
diferente a fagocitosis

son complejos macromoleculares compuestos por proteínas y lípidos que transportan masivamente las grasas por todo el organismo. Son esféricas, hidrosolubles, formadas por un núcleo de lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) cubiertos con una capa externa polar de 2 nm formada a su vez por apoproteínas, fosfolípidos y colesterol libre. Muchas enzimas, antígenos y toxinas son lipoproteínas.

transporte transcelular es un conjunto de procesos que permiten el paso de macromoléculas desde un espacio extracelular a otro, es decir, desde un dominio de membrana a otro distinto, mediante la formación de vesículas. Estas vesículas llevan una carga determinada en su interior, así como transportan proteínas de membrana con ellas. La transcitosis implica una combinación entre los procesos de endocitosis y exocitosis. El transporte de macromoléculas permite preservar la polaridad funcional de la célula, y es también un mecanismo de reutilización de receptores específicos de la membrana plasmática. A pesar de ser un proceso muy común en células epiteliales y endoteliales, se da también en muchas otras células, como las neuronas o los osteoclastos.

Una vez en el endosoma temprano, el material endocitado puede seguir dos caminos:
Ser reciclado por medio de endosomas de reciclaje (fragmentos del endosoma temprano), e ir de vuelta al mismo dominio de membrana o a otro, proceso llamado transcitosis.
Seguir la ruta hacia el endosoma tardío para ser degradado.

principal organelo de la oxidacion de los acidos grasos

Una oxidasa es una enzima que cataliza una reacción de oxidación/reducción empleando oxígeno molecular (O2) como aceptor de electrones. En estas reacciones el oxígeno se reduce a agua (H2O) o a peróxido de hidrógeno (H2O2). Las oxidasas son una subclase de las oxidorreductasas.

es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua.2 Esta enzima utiliza como cofactor al grupo hemo y al manganeso.
El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos vivos y tiene entre otras una función protectora contra microorganismos patógenos, principalmente anaerobios, pero dada su toxicidad debe transformarse rápidamente en compuestos menos peligrosos.

son utilisados en el citosol para la sintesis de colesterol y otras moleculas

en calor

ADRENOLEUCODISTROFIA
*Defecto en la oxidacion en los peroxisomas de los acidos grasos de cadena larga.

peroxisomas vacios por un defecto en el mecanismo de importacion de moleculas hacia los peroxisomas

red extensa de membranas que forman sacos aplanados o cisternas
*ocupa alrededor del 10% de la celula

*sintesis de lipidos acidos grasos y fosfolipidos
*almacenamiento de calcio intracelular utilizado para la señalizacion celular
*modifica o detoxifica quimicos hidrofobos como pesticidas y carcinogenos convirtiendolos en formas solubles para que puedan ser excretados del cuerpo via sanguinea o orina

*sintesis de proteinas de membrana
*sintesis de proteinas de secresion
*

por enlaces polipeptidicos

*celulas del plasma :anticuerpos
*pancreaticas acinares:enzimas digestivas
*pancreaticas islotes de langerhans: insulina y glucagon

RER------>GOLGI------>VESICULAS DE SECRECION----->EXTERIOR DE LA CELULA

PROTEINAS DE MEMBRANA PLASMATICa o a lisosomas
*otras proteinas pasan el mismo proceso pero son retenidas y su actividad se lleva a cabo en RE o golgi

Es el caso expuesto, la traducción y la translocación es a la vez.

Primero se hace la traducción y luego la translocación. Ocurre en la mitocondria, plastidio o peroxisoma.

*citosol
nucleo
mitocondrias
peroxisomas

*p transmembranales:
que permanecen enbebidas en la membrana todo esto depende de la secuencia (a-a) del peptido naciente "secuencia señal" por que tiene secuencia de (A-A) hidrofobos
*p solubles en agua:
son liberadas en el lumen del RE e iran hacia los organelos.

se pone la secuencia señal en el extremo amino terminal de la cadena peptidica en crecimiento y esta secuencia marca al ribosoma para que se dirija al RE

es reconocida y unida a una particula de reconocimiento de particula señal o prs

*la prs se une al complejo y lo dirije hacia el RE
*en RE se unen a un receptor de rps
*se libera el prs del ribosoma
*el ribosoma se una a un complejo de translocacion de proteinas en la membrana del RE
*la secuencia señal es insertada en un translocon
*la enzima peptidaza señal enciende la secuencia señal y el polipeptido es librado en la luz del RE

polipéptidos capaces de conducir a proteínas secretoras a través de la membrana del retí**** endoplásmico (RE).2 En eucariotas el término translocón se refiere comúnmente al complejo que transporta polipéptidos nacientes con una secuencia de señal (partícula de reconocimiento de señal, SRP) en su interior (cisternal o luminal) del retí**** endoplásmico desde el citosol. Este proceso de translocación requiere el paso de proteínas por una bicapa lipídica hidrófobica. El mismo complejo también se utiliza para integrar proteínas nacientes en la misma membrana (proteínas de membrana). En procariotas, un complejo similar de proteínas transporta polipéptidos a través de la membrana plasmática o integra las proteínas de membrana. Los patógenos bacterianos también pueden ensamblar otros translocones en sus membranas de hospederos, lo que les permite exportar los factores de virulencia en sus células diana.

Al terminar la traducción, dentro del REr hay una "peptidasa señal" que "corta" el péptido señal, que estaba unida al Translocón, quedando libre en el interior del REr, y ya puede comenzar la maduración de la proteína.

*no requieren particulas de reconocimiento prs
*las chaperonas mantienen su conformacion primaria para que pueda penetrar ala translocon.
*la secuencia señal es reconocida por varios receptores asociadas al translocon de la membrana del organelo
*chaperona bip en el interior permite la entrada de la cadena que atraviesa el canal

mitocondrias y cloroplastos

*plegamiento de las proteinas
*ensamblaje de proteinas con varias sub unidades
*formacion puentes disulfuro
*primeras etapas de la glicolisacion
*adicion de anclajes de glicopeptidos a proteinas de mambrana

*es donde se lleva a cavo la conformacion tridimencional de la proteina
*este plegamiento es asistido por chaperonas
*bip ayuda al ensamblje de subunidades
*proteinas que no son correctamente plegadas son depositadas al citosol y por ende degradadas

lkñ{dk

Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrógeno con el esqueleto del péptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio y al final de la estructura de hélice alfa, y en vueltas o asas en láminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. La glutamina, con un grupo metileno extra, tiene mayor entropía conformacional y en consecuencia es menos útil en este sentido.
La asparagina también provee sitios clave para la N-glicosilación, una modificación de la cadena de proteína con la adición de cadenas de carbohidratos.

a los residuos de asparagrina de las cadenas de crecimiento mientras estan siendo translocadas al RE llevado a cavo por una oligosacariltransferansa

En la reacción central de la vía, la oligosacariltransferasa (OST), un complejo multimérico que se encuentra en la membrana del retí**** endoplásmico, transfiere el oligosacárido preformado a determinados residuos de asparagina en la secuencia asparagina-X-serina/treonina.

*comunicacion intracelular
*mantenimiento de las estructura celular
*reconocimiento por el sistema inmune

ayudan a la proteina cuando esta mal plegada adicionandole residuos de azucares para que se pliegen correctamnete si despues de varios intentos la proteina no se plega la chaperona la envia a degradacion.

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