Bioquimica

el agua

*las proteinas
*los ch
*los lipidos
*acidos nucleicos

iodo cloro sodio calcio magnesio

La adhesión es la propiedad de la materia por la cual se unen y plasman dos superficies de sustancias iguales o diferentes cuando entran en contacto, y se mantienen juntas por fuerzas intermoleculares.

La cohesión es la fuerza de atracción entre partículas adyacentes dentro de un mismo cuerpo, mientras que la adhesión es la interacción entre las superficies de distintos cuerpos.

50%

60%

40%

80-85%

*liquido intracelular=(40% pct o 2/3 act)
*liquido extracelular=(20% pct o 1/3 act)
-intersticial(15%pct)
-intravascular(5%pct)
<plasma (4%pct)
<trans(1%pct)

ejemplo pesa :80kg
*eso es el 100%
*pero en agua corporal por ser hombre representa el 60%

*k+(la mas importante)
*proteinas
*magnesio
*calcio
*potasio(k)=baja
*hco3(bicarbonato)

*Na(sodio)=mas importante
*HCO3
*K+
*calcio

volumen de fluido intravascular
(cantidad de sangre que esta en nuestro organismo)

aumento de la volemia o volumen sanguineo por encima de los valores fisiologicos

disminucion del volumen de sangre circulante

perdida de h2o minerales en el LIC Y LEC

mosm/L=concentracion de sustancia(en gramos sobrelitros)/peso molecular x numero de especies x 1000

mosm/L=(mosm/L x v1)+(mosm/L X v2)....... todo dividido en volumen total.

*320 y 280 = isotonico
-mayor hipertonico
-menor hipotonico

mosmp/L=2(Na)+glicemia/18mg dl+ BUN/2,8 mgdl ó UREA/60

son aquellos que se encuentran formando estructuras o participando en el metabolismo de los seres vivos son 70 elemntos de la tabla periodica

*3 primarios , secundarios y oligoelementos

C,H,O,M,P,S

NA,K,MG,CALCIO

*indispensables:
Mo,Co,Ni,ZN
*variables:
V,I,F

se caracterizan por que forman moleculas polares son los mas abundantes ypueden formar variedad de compuestos participacion en formacion de huesos ADN estabilidad de proteinas.

*contraccion muscular
*desplarizacion de neuronas / musculos
*hiperpolarizacion
*regula el calcio y el fosfato en el hueso

*fotosisntesis
*en la formacion de hemoglobina

*<5 % en pct
*signos no detectables

*5-8% en pct
*-forea(huequito)
-mucosa seca
-ojos hundidos

*incremento forea
*mucosa seca
*ojos dentor de las orbitas
*extremidades frias
*hipertension
*inuficiencia cardiaca
*shock
*muerte x hemorragia severa

% DH x peso

la perdida de agua y electrolitos es proporsional en LIC y LEC por tanto no hay diferencia en la osmolaridad de cada uno de los sistemas de tal manera que el flujo de agua no es considerable se puede reponer el liquido en 24 h.
*diarrea / intoxicacion (Na)=130-150 mg/dl

en ella hay mayor perdida de agua que de electrolitos en general la perdida es mayor en el LEC por tanto hay flujo de agua
*LIC----H2O----->LEC
*como causas:
-gastroenteritis(infantiles)
-diabetes insipida
*(Na)> 150 meq/L

*(Na) < 130 meq/L
*(Na) < 115 meq/L= convulsiones
*LEC-----H20----> LIC
*mielinolisis

58,5 g/mol

pulmon

RIÑON

HIGADO

24 mmol/L

0,003 mmol/L

Pka+ log (ella/el)=pH

*7,35-7,45

pka + log (hco3)/P co2 * k disolucion co2

*aumento de HCO3
*COMPENSACION = AUMENTO ELIMINACION RENAL

*disminucion de HCO3
*COMPENSACION:

*AUMENTO DE Co2
*compensacion :hiperventilacion

*disminucion de CO2
*compensacion:

*son macromoleculas compuestas de sub unidades (monomeros) denominadas (a-a)
*los (a-a) desde el punto de vista quimico son moleculas organicas que desde su estructura presentan un grupo amino y un grupo carboxilo
*desde el punto de vista biologico los (a-a) son los precursores de la vida

*monomeros
*peptidos
*polipeptidos

union entre 2 (a-a)

*union entre 2 a 20 (a-a)
*funciones primordiales anivel biologico como:
-angiotensina II
-vasopresina
-oxytocina
-gastrina

*mayores de 20 (a-a) hasta menos de 50
*encefalinas/endorfinas
-pro-opio-melano-cortina (ponc)
-glucagon
-grelina
-pan
-sustancia p
-peptido intestinal vaso activo (PEV)

cadenas de (a-a) mayores o iguales a 50 (a-a)
*hormonas
-LH
-FHS
-TSH
-HCG (GCH)

*SE PUEDEN CLASIFICAR EN DOS:
-SIMPLES:
se caracterizan por estar compuestas solo de (a-a)--->a su vez se pueden dividir en:
<escleroproteinas
<esfeloproteinas
-CONJUGADAS

son proteinas fibrosas insolubles en agua basicamente proteinas de tejido conjutivo de sosten:
*colageno
*elastina
*keratina
*fibrina

son proteinas que forman circulos o glovulos son solubles en agua
*histonas
*globulina
*albumina
*glutalina
*gliadinas

son llamadas heteroproteinas
(a-a) + otras moleculas e iones
*nucleoproteinas
*lipoproteinas
*metaloproteinas

es una enorme y diversa superfamilia de hemoproteínas encontradas en bacterias, archaea y eucariotas.1 Las proteínas del citocromo P450 usan un amplio rango de compuestos exógenos y endógenos como sustratos de sus reacciones enzimáticas. Por lo general forman parte de cadenas de transferencia de electrones con multicomponentes, denominadas sistemas contenedoras de P450. La reacción más común catalizada por el citocromo P450 es una reacción monooxigenasa, es decir, la inserción de un átomo de oxígeno molecular (O2) en un sustrato orgánico (RH) a la vez que el otro átomo de oxígeno es reducido a agua:

RH + O2 + 2H+ + 2e– → ROH + H2O

*FIBROSAS:
que forman un espiral en torno a un eje.
*GLOBULARES:
forman globulos

*primaria
*secundaria
*terciaria

secuencia de (a-a) que lo conforman

plieges que se hacen en la proteina por accion de enlases de hidrogeno formando cadenas plegadas o estructuras alfa helice

plieges tridimencional que adopta la molecula por puentes hidrogeno y puentes de sulfuro
*esta estructura es entre enlaces de cadena plegadas y alfa helices

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas aminoacidas que gracias a su unión realizan el proceso de la disjunción, dando así un resultado favorable ante las proteínas ya incrementadas. A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos. También las fibrillas colágenas encontradas en el espacio extracelular del tejido conjuntivo están constituidas por la agregación de cadenas polipeptídicas de tropocolágeno.

En general, la estructura cuaternaria da la función de la proteína, pero hay ejemplos de las proteínas activas fuera de su complejo cuaternario. Arreglos de subunidades pueden conferir en el complejo cuaternario o punto de eje de simetría, pero esto no es obligatorio.

*transporte :hemoglobina
*enzimas
*estructurales:
keratina / colageno / elastina
*inmunologicas
*energetica
*receptores

*hormonas

*farmacos / virus / bacterias

*periodo iniciacion
*.............. amplificacion
*.............. propagacion

pka 1 + pka 2 / 2 = PI

es una proteina que cumple funciones catalizadoras

sustancia que disminuye la energia de activacion de una reaccion quimica o biologica.

es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína. No debe confundirse con el cofactor que se une a la apoenzima de las enzimas (ya sea una holoproteína o heteroproteína) por enlace no covalente.

grupos prosteticos

*organico
*inorganico

*cofactores:
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima. (apoenzima)
* son iones hierro, cobalto , cobre ,manganezo , zinc

son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.

Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.

fdfd

se encargan de procesos transporte de electrones de hidrogenos la mayoria de ellos son vitaminas como :
*viata b2
*vita b3
*vita b5
*NAD
*NADP
*FMN

grupos fosfato de alta energia como el ATP
*acetiladores
-AcoA-sH
*monoxigenasas
-R-H----->R-OH

realisan trabajo:
son enzimas no proteicas como el ARN
*aminotransferasas
*fosfatasas

es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante). Por ejemplo, una enzima que catalizara esta reacción sería una oxidorreductasa, Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar.
*oxidasas
*peroxidasas
*reductasas
*catalasas

es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente:

A–X + B → A + B–X

En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador es, a menudo, un coenzima.
*kinasas
*acetil-tranferasas
*fosforilasas

es una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico. Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción siguiente será una hidrolasa: La nomenclatura sistemática denomina a estas enzimas como sustrato hidrolasa; no obstante, aún se emplea la nomenclatura tradicional de sustratoasa. Por ejemplo, la ácido nucleico hidrolasa se conoce como nucleasa. Las enzimas digestivas pertenecen a ésta categoría.

A–B + H2O → A–OH + B–H
*esterasas
*descarboxilasas
*hidrolasa

son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N y otros enlaces por otros medios distintos a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas especificas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente.
*sintasas
*carboxilasa

es una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar una molécula de glucosa en una de galactosa.

Son isómeros dos cuerpos químicos que tienen la misma fórmula molecular pero unas características distintas debido a la organización diferente de los átomos en la molécula.
*racemasas
*epimerasa
*mutasa
*isomerasas

son aquellas enzimas que catalizan la unión de dos moléculas a partir de la formación de enlaces covalentes acompañado por la hidrolisis del ATP.
*helicasas
*sintetasas

*temperatura
*pH
*metales
*concentracion de las enzimas y el sustrato
*activadres e inhibidores enzimaticos

30 - 37 grados

son sustancias que disminuyen la actividad enzimatica en general se pueden clasificar en dos clases:
*irreversiles
*rreversibles

las moleculas inhibidoras se unen covalentemente a la enzima basicamente en su centro activo en residuos de tirosina cistina es decir con (a-a) que contiene grupos OH o SH en esta union cambia la comformacion de la enzima
*sua ctividad la enzima no la recupera aumentando la concentracion de sustrato
*pesticidas

*pcte llega con convulciones fluidos por todos lados =medicamentos contra convulsion
*muscarina
antropina a chorro
*reactivacion de la enzima con OXIMAS ---->prolidoxima0medicamento huerfano= se une a acetil colina

se dividen en dos:
*competitivos:
aquellos que compiten con el sustrato por la enzima
*no competitivos
el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato produciendo cambios comformacionales disminuyendo la actividad de la enzima.

La inhibición no competitiva (o alostérica) es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten).

La inhibición no competitiva normalmente se aplica a enzimas y difiere de la inhibición competitiva en que el inhibidor siempre se une a la enzima por un sitio diferente al centro activo de la enzima (este otro sitio se denomina sitio alostérico). Esto afecta a la tasa de la reacción catalizada por la enzima ya que la presencia del inhibidor produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma implica que la enzima deja de ser capaz de unirse correctamente al sustrato. Esto reduce la concentración de enzima "activa" resultando en una disminución de la Vmax. En este tipo de inhibición, no hay competición entre en inhibidor y el sustrato, así que incrementar la concentración de

Estos forman parte del grupo de los Inhibidores Irreversibles.
INHIBIDORES SUICIDAS (Inhibidores activados enzimáticamente): Proceso por el cual una enzima transforma 1determinado sustrato en una molécula, que se une covalentemente e impide la actividad catalítica en la misma enzima.
* Se trata de moléculas que se unen al centro activo de manera específica, igual queel substrato o los inhibidores competitivos
* Una vez unidos al centro activo, la enzima transforma la molécula en una especie química muy reactiva que modifica covalentemente a la enzima,inactivándola.
* Tienen por tanto la especificidad del inhibidor competitivo y la potencia de los inhibidores irreversibles.

son todas aquellas reacciones de almacenamiento y sintesis de moleculas de bajo peso molecular y energetico.
se excluyen la sintesis de (a-N) y proteinas

son el conjunto de reacciones tendientes a mantener la omeostasis de glucosa y ATP lo anterior se logra con dos procesos:
*almacenar precursores provenientes de la dieta (glucogeno,lipidos,proteinas)
*la degradacion de los precursores almacenados
-glucogenolisis
-glucogenesis
-gluconeogenesis

es un proceso catabólico llevado a cabo en el citosol que consiste en la remoción de un monómero de glucosa de una molécula de glucógeno mediante fosforilación para producir glucosa 1 fosfato, que después se convertirá en glucosa 6 fosfato, intermediario de la glucólisis. Sintesis de glucosa a partir de glucogeno. Es antagónica de la glucogenogénesis. Estimulada por el glucagón en el hígado, epinefrina (adrenalina) en el músculo e inhibida por la insulina.

La glucogénesis es la formacion glucógeno a partir de la glucosa de los alimentos. El glucógeno se forma por un mecanismo con la siguiente secuencia: Glucosa de los aliments —-> Molécula C3 —-> Glucógeno hepático Donde las moléculas C3 más probables para el proceso son lactato y alanina. Reacciones de la glucogénesis

es la ruta anabólica por la que tiene lugar la síntesis de glucógeno (también llamado glicógeno) a partir de un precursor más simple, la glucosa-6-fosfato. Se lleva a cabo principalmente en el hígado, y en menor medida en el músculo, es activado por insulina en respuesta a los altos niveles de glucosa, que pueden ser (por ejemplo) posteriores a la ingesta de alimentos con carbohidratos.

Las proteínas de transporte sodio-glucosa, también llamadas cotransportadores sodio-glucosa o SGLT por su nombre en inglés (Sodium-Glucose Linked Transporter), son una familia de transportadores de glucosa que se encuentran en la mucosa del intestino delgado (SGLT1) y en las células del túbulo proximal de las nefronas en el riñón (SGLT1 y SGLT2).
Su función es reabsorber glucosa desde la luz del túbulo renal hacia el interior de las células peritubulares, o desde la luz del intestino delgado a las células de la mucosa intestinal. El proceso de transporte requiere de una fuente de energía para su realización.

es el transportador clave para la absorción de glucosa en el tracto gastrointestinal, sin embargo en el riñón su importancia es menor, representa alrededor del 10% de la reabsorción de la glucosa que se efectua en este órgano.

es un transportador que se encuentra principalmente en el riñón y hace posible la reabsorción de la glucosa que se encuentra en el filtrado glomerular que origina la orina. En la diabetes, su inhibición a través de fármacos como canagloflozina o dapagagliflozina, contribuye al control de la glucosa al disminuir su umbral de excreción renal

Los transportadores de glucosa (GLUT o SLC2A) son una familia de proteínas de membrana que se ubican en la mayoría de las células de los mamíferos.
La glucosa es un sustrato esencial en el metabolismo de la mayoría de las células que, por razón de la polaridad de la molécula, su transporte a través de las membranas biológicas requiere de proteínas transportadores específicas. El transporte de la glucosa, así como de otros solutos, a través de la membrana celular puede dividirse en dos grandes tipos, el transporte activo y el transporte pasivo.
Transporte activo

El transporte de la glucosa a través de la membrana apical del intestino, en el plexo coroide (sitio en el encéfalo donde se reabsorbe el LCF), y en las células epiteliales de los tubulos renales, debe hacerse por medio de proteínas transportadoras.1 En bacterias el sistema más extendido y eficiente de transporte de azúcares es el sistema fosfotransferasa (PTS) descrito por Kundig en 1964.2
Transporte pasivo

La difusión facili

El GLUT1 es un transportador de glucosa que se localiza en:
*El cerebro: en la barrera hematoencefálica (se trata de una barrera natural que protege al cerebro de la llegada de toxinas o gérmenes que puedan encontrarse en la sangre).
*Los glóbulos rojos.

Cuando el GLUT1 no funciona de forma adecuada se altera el transporte de glucosa desde la sangre hasta el cerebro a través de la barrera hematoencefálica.

isoforma de alta afinidad de Tipo I de transportador de glucosa expresado mayormente en neuronas, donde se cree ser el principal transportador isoforma de glucosa, y en la placenta.

es una proteína transportadora de glucosa regulada por la insulina, que se localiza en los adipocitos, el músculo esquelético y el miocardio.1 2 3 4

En situaciones basales, el 90-95% de GLUT4 se encuentra en el citoplasma, compactado en pequeñas vesículas. Tras el estímulo con insulina, GLUT4 se transloca a la membrana plasmática favoreciendo el movimiento de glucosa desde la sangre al interior de los tejidos.

Los niveles de GLUT4 están ligados con la capacidad oxidativa y aumenta con el entrenamiento de resistencia. Por tanto, los corredores de resistencia consiguen un CO2máx mayor gracias a ésta transportadora, así transportando una mayor cantidad de glucosa a la célula muscular.

SON CH COMPLEJOS QUE MEDIANTE HIDROLISIS PRODUCEN OTROS CH SE PUEDEN CLASIFICAR EN:
*SIMPLES
*DERIVADOS

*(A-G)+ GLICERINA

*DISMINUYE LDL
*AUMENTA HDL

*HDL =
*DISMINUYE LDL

*INSOLUBLES
*ALCOHOLES DE PESO MOLECULAR ELEVADO CON (A-G)

DERIVADO DE ACIDO FOSFATIDICO

DERIVADO DEL GLICEROL EN EL CUAL SE ENCUENTRAN ESFERIFICADOS LOS 3 GUPOS OH EN EL PRIMER CARBON HAY UN (AG) INSATURADO EN EL OTRO UNO SATURADO Y EN EL CARBONO 1 UN GRUPO FOSFATO.

*COLINA
*ETANOLAMINA
*SERINA
*INOSITOL

*FOSFORILACION DEL GLICEROL
*PRODUCTO INTERMEDIARIO DEL PRODUCTO DE GLUCOLISIS
*EN CUALQUIERA DE LOS DOS CASOS EL PRODUCTO FORMADO ES EL DHA-P(DIHIDROXI-ACETONA-FOSFATO)

GLICERO + GRUPO FOSFATO

UNE GLICERO Y UN FOSFATO EN FOSFORILACION DEL GLICEROL

*FOSFATIDILCOLINA
*LECITINA

*FOSFATO DE INOSITOL

FOSFATIDILCERINA=ENCEFALINA

*FOSFATIDIL ETADOMINA=ENCEFALINA

ESFINGOSINA + (A-G) + FOSFATO

ESFINGOSINA + (A-G)

NO SE ENCUENTRAN LIBRES SON COMPUESTOS INTERMEDIARIOS QUE SON EL SUSTRATO PARA LA PRODUCCION DE
*ESFINGOMIELINA
*GLICOLIPIDOS

CERAMIDA + COLINA = EN NEURONAS

PUEDEN SER:
*CEREBROSIDOS
*GANGLIOSIDOS

CERAMIDA + HEXOSA
*SI ES CON GALACTOSA =GALACTOCEREBROSIDO
*SI ES GLUCOSA =GLUCOCEREBROSIDO

CERAMIDA + OLIGOSACARIDO

*ESTEROIDES
*EICOSANOIDES

LIPIDOS DE ALTO PESO MOLECULAR QUE SE DERIVAN DE UNA ESTRUCTURA BASICA (CICLO-PENTANO-PERHIDRO-FENATRENOS).

EL COLESTEROL

*VITAMINAS
*HORMONAS SEXUALES
*CORTICOIDES
*OPIOIDES

(1,25-DIHIDROXICOLECALCIFIROL D3)
Ó COLCITROL

AUMENTA LOS NIVELES DE CALCIO EN LA SANGRE POR PROMOVER LA ABSORCION DE CALCIO EN LA DIETA DESDE EL TRACTO DIGESTIVO = REDUCE PERDIDA DE CALCIO EN LA SANGRE.

*HFS
*HL
*ESTROGENOS

*REGULAN LA INFLAMACION DEL SISTEMA INMUNITARIO
*METABOLISMO DE CARBO HIDRATOS
*CATABOLISMO DE PROTEINAS
*REGULACION DE ELCTROLITOS EN PLASMA
*R= EN ESTRES

*MINERALOCORTICOIDES Y ALDOSTERONA
*GLUCOCORTICOIDES

*ESTAN EN EL S,N Y TRACTO GASTROINTESTINAL
*SON SUSTANCIAS ENDOGENAS CON CAPACIDAD PARA UNIRSE A RECEPTORES
*SE CLASIFICAN EN DOS GRUPOS:
-NATURALES
-MEDICAMENTOS

*ENCEFALINAS
*ENDORFINAS
*PRO OPIO MELANO CORTINA (POMPC)

MORFINA
*CODEINA
*TRAMADOL
*DIPIRONA
*FENTANO
*ALFONTANI

DEXAMETASONA
*BETAMETASONA
*HIDROCORTISONA

SON UN GRUPO DE SUSTANCIAS DE MUCHA IMPORTANCIA FISIOLOGICA SON DERIVADOS DE LOS OXIGENADOS DE LOS ACIDOS GRASOS ESENCIALES (POOLINSATURADOS COMO OMEGA 3 Y 6

(A,G)+:
*LINOLEICO
*LINOLENICO
*ACIDO ARAQUIDONICO (ARA)

*UTERINO
*AGREGACION PLAQUETARIA
*SOBRE MUSCULATURA BRANQUIAL Y MUSCULAR
*ACCION RENAL
*PROCESOS INFLAMATORIOS

CONJUNTO DE FENOMENOS CLINICOS Y FISIOLOGICOS QUE RESULTAN DE LA ACTIVACION GENERAL QUE RESULTA DEL SISTEMA INMUNITARIO CON INDEPENDENCIA DE LA CAUSA QUE LA ORIGINO

CATALIZA LA HIDROLISIS DE ,OS FOSFOLIPIDOS DE LA MEMBRANA =LIBERA CIDOS GRASOS LIBRES

*TROMBOXANOS
*PROSTAGLANDINAS

REGULAN:
*(VASO CONSTRICCION DE LOS VASOS RENALES)

PGE1 + PGE2+ PGH2= PROSTACICLINAS (PGL2)

TROMBOXANOS (TXS)
*QUE PRODUCE TXA2 = SE PRODUCE EN MEMBRANA CELULAR DE LAS PLAQUETAS

PROMUEVE AGREGACION DE PLAQUETAS
*INHIBIDA POR ASA

*PROTEINAS DE MEBRANAN PERIFERICA EN MICROSOMAS Y RE
*INHIBIDO POR AINE (ANTIINFLAMATORIOS NO ESTEROIDEO COMO ASPIRINA

+ESTA EN TODOS LOS TEJIDOS
*IMPORTANTES A NIVEL RENAL Y GASTROINTESTINAL Y MUCINAS
*PRODUCEN VASODILATACION A NIVEL RENAL
*TIENE QUE VER MUY POCO CON RESPUESTA INFLAMATORIA
*LO IN HIBE AINES

*POCO QUE VER CON LA MUCINA
*MUCHO QUE VER CON LA RESPUESTA INFLAMATORIA RENAL ARTICULAR Y SN
*LOS INHIBE ASA

(A-TAUROCOLICO)
A-GLICALICO

INGRESA LOS ACIDOS GRASOS EL GLICEROL Y FOSFOLIPIDOS A LOS ENTEROCITOS X TRANSPORTE PASIVO O CONTINUO

ES UNA MACROMOLECULA QUE POSEE FUNCIONES DE ESTABILIDAD Y TRANSPORTE DE LIPIDOS A NIVEL PLASMATICO.
*SE ENCUENTRAN CONSTITUIDAS POR DOS PARTE:
-LIPIDICA
-PROTEICA

-FOSFOLIPIDOS
-TG´S
-COLESTEROL LIBRE
-COLESTEROL ESTERIFICADO

*TIENE 2 SUBTIPOS A1-A2
*SON DE INTERCAMBIO DINAMICO ENTRE HDL, LDL ,VLDL
*POSEE COMO FUNCION IMPORTANTE LA ACTIVACION DE LA ENZIMA (COLESTEROL -ACYL-TRANSFERASA) = LCAT

*TIENE DOS SUBTIPOS QUE SON:
-B48
-B100
*TIENEN COMO FUNCION PRIMORDIAL SINTESIS Y TRANSPORTE DE VLDL / LDL HACIA SUS RECEPTORES

QUILOMICRONES

VLDL Y LDL

*TIENE 3 SUBTIPOS C1 C2 C3
*TAMBIEN HAY INTERCAMBIO DE APO-C ENTRE HDL , VLDL , LDL

ACTIVA LCAT

ACTIVA LIPASA LIPOPROTEICA

INHIBE APO-C2

TIENEN IMPORTANTE FUNCION COMO RECEPTOR DE LDL

*HEPATICOS
*CELULARES
*MACROFAGOS

*APO-B100
*APO-E
*HDL
*IDL
*RECEPTORES ESCOVENGER (SR)

*APO-B100
*APO-A1 -----> HDL

*APO-B100
*APO-E
*SR

*LCAT
*CEPT
*LIPASA LIPOPROTEICA PERIFERICA
*LIPASA LIPOPROTEICA HEPATICA

SE ENCARGA DE ESTERIFICAR EL COLESTEROL LIBRE PROVENIENTE DE HDL

PROTEINA TRANSPORTADORA DE ESTER O ESTRES DE COLESTEROL

REALIZA CATABOLISMO A NIVEL VASCULAR DE VLDL / LDL SE ACTIVA POR HISTAMINA Y POR APO-C2

CATALISA ACCIONES SOBRE HDL , VLDL , REMANENTES

SE CLASIFICAN DE ACUERDO A SU DENSIDAD
*ENTRE MAYOR SEA SU CANTIDAD EN PROTEINA
*SERA MAYOR SU DENSIDAD
*QUILOMICRONES
-VLDL
-LDL
-HDL

*DEL ENTEROCITO PASA AL SISTEMA LINFATICO
*CUANDO ESTA EN EL TORRENTE SANGUINEO LLEGA HDL Y LE REGALA APO-E Y APO-C
* EN EL TORRENTE SANGUINEO

lipasa lipoproteicaperiferica

se convierte en LDL

x
*APO-B
*COLESTEROL

*APO-B100
*APO-E
*SR

*APO-A1
*APO-C1
*APO-C2
*APO-E

*ENF DE TANGIER
*CANCER DE COLON
*HIPER COLESTEREMIA FAMILIAR

*AGMIDALAS COLOR NARANJA X Q POSEEN LIPIDOS
*DISMINUCION DE HDL
*AUMENTO DE RIESGO DE PARO CARDIO VASCULAR

*HAY MUTACIONES RELATIVAS AL LDL
*MUTACIONES CLASE 1
*MUTACIONES CLASE 2
*MUTACIONES CLASE 3
*MUTACIONES CLASE 4

NO SE EXPRESA EL RECEPTOR LDL

UNA PROTEINA QUE PARTICIPA DEL RECEPTOR LDL NO MADURA SUFICIENTEMENTE EN EL APARATO DE GOLGI

RECEPTORES NO SE UNEN A LDL

RECEPTOR SE FORMA PERO ES ACTIVADO EN LA FASE RECUBIERTA ENTONCES POR LO CUAL NO HAY INTERNALIZACION DE LDL

POR:
*HIDROXIMETIL-GLUTARIL-COENZIMA A
(HGM-COA)
*LA CUAL ES DEGRADADA POR LA
(3 HIDROXI-3-METIL-GLUTARIL REDUCTASA
(HGMR)
=(A-MEVOLONICO)
MEVALONATO
*QUE ORIGINAN COLESTEROL

*ESTATINAS
*UTILIZACION DE FIBRATOS
*RESINAS

*INHIBIDOR DE HGMR

*ATOLBOSTATINA
*SIMVESTATINA
*LOVASTATINA

*INHIBE LA SINTESIS DE COLESTEROL AUMENTA RECEPTORES LDL HEPATICOS
*INHIBE EL ANTIGENO 1 DE LINFOCITOS ALFA 1(ACTICA, ICAM, CD4)

). Actúan estimulando los receptores nucleares denominados “receptores activados de proliferación de los peroxisomas” (PPAR). Por sus acciones en el organismo, se utilizan para el tratamiento de la hipertrigliceridemia, aunque la mayoría de los derivados del ácido fíbrico presentan efectos antitrombóticos potenciales, incluyendo la inhibición de la coagulación y aumento de la fibrinolisis.

*CLOFIBRATO
*GEMFIBRAZILO
*LAS DOS ACTUAN POR DIFERENTE VIA

*ACTIVACION DE LOS RECEPTORES (RECEPTORES-ACTIVADORES DE LA PROLIFERACION DE PEROXISOMAS)=PPAR
*CUANDO ESTOS SE UNEN ALFA Y D UNEN ACIDOS GRASOS
=ACTIVACION DE LOS RECEPTORES RXR (RECEPTORES DE ACIDO-G-CIS-RETINALCO
*A NIVEL HEPATICO Y MUSCULAR ACTIVACION DE (A-G)

*NO DEJAN PASAR LIPIDOS DE BAJA DENSIDAD A SANGRE

*DIVETES MELLITUS
*CORTICOIDES

*PROMUEVE RECEPTORES HEPATICOS LDL REGULA LA *SINTESIS DE LIPOPROTEINA LIPASA
*ESTIMULA GLUCOLISIS Y AUMENTA LA LIPOGENESIS

*DEGRADAN GLUCOSA Y AUMENTAN LIPOGENESIS
*CARA DE MEDIA LUNA
*CUELLO DE BUFALO
*SINDROME DE CUSHING

NGKLSDHGSDKL

*COLESTIPOL
*COLESTIRAMINA

NO SON REABSORBIBLES POR LO TANTO SE UNEN A LA BILIS Y SON ELIMINADOS EN CONJUNTO POR EL COLESTEROL HEPATICO SE UTILZARA EN REPONER LAS SALES BILIARES

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