tipos de degradación de proteinas	sis. ubiquitina proteolitica dependiente de ATP y sis. de enzimas degradadoras independientes de ATP de lisosomas
Animoacidos desestabilizantes	Arginina, alanila acetilada
aminoácidos estabilizante	serina
secuencias PEST (Vida media corta)	Prolina, Glutamato, serina, treonina
¿Cómo funciona la ubiquitinacion?	ocurre a través de la unión isopeptidica del grupo a-carboxilo de la glicina (ubiquitina) + grupo E-amino de la lisina del sustrato proteico
ejemplo de serin proteasa	enteropeptidasa (tripsinogeno>tripsina)
¿cómo se captan los aminoácidos libres?	en los enterocitos a través de un trasporte activo secundario dependiente de sodio
transporte de di y tripeptidos	por un transportador de peptidos ligado a protones (pepT1)
¿que hace el hígado con los aminoácidos de cadena ramificada?	ya que no puede metabolizarlos, los envía al músculo
¿que ocurre en la cistinuria?	Hay un defecto en la absorción de COAL (Cistina, Ornitina, Arginina y lisina) y se encuentran en la orina. Defecto en el Tubulo prox, conduce a acumulación y cálculos de cistina
Sindrome de Hartnup	defectos en la captación de triptofano (parecido a pelagra)
primer paso de la degradación de aminoácidos	transferir grupo a-amino al a cetoglutarato
aminoácidos que no participan en la transaminacion	lisina y treonina (por desaminacion)
1 tipo de trasferasas	aminotransferasas
producto de la transaminación	glutamato y a-cetoacido (en caso de trans. de la AST = aspartato + a-cetoglutarato)
la alanina además de glutamato por transaminacion que produce	piruvato
que produce el glutamato por transaminacion	aspartato + a- KG el donador de grupo amino>glutamato
coenzima usado por aminotrasnferasas	Fosfato de piridoxal (vit B6)
Actúa como recaudador de nitrógeno	Glutamato
cataliza la conversión para formar aspartato mediante glutamato	Aspartato aminotransferasa
cataliza la conversión para formar glutamato mediante alanina	Alanina aminotransferasa
funciona como marcador de daño hepatico	AST
como funciona la coenzima B6 a las aminotrasnferasas	las aminotrasnferasas transfieren el grupo amino de un aminoácidos a la parte piridoxal y crea fosfato de piridoxamina, esta reaccionan con el a-cetoacido y forma un aminoácidos y se regenera la coenzima
¿que nos indica la presencia de ALT o AST en plasma?	concentración normal: liberación de contenido celular por recambio (apoptosis) aumento en concentración: daño celular (necrosis, colapso circulatorio)
resulado de la desaminación oxidativa	liberación de grupo amino por amoniaco libre
regulación alosterica de la glutamato deshidrogenasa	Activa: AMP Inactiva: GTP
Coenzima de la glutamato deshidrogenasa	en sentido de: desaminacion oxidativa: NAD Aminacion reductora: NADPH
¿que se requiere para impulsar la reacción a síntesis de glutamato?	niveles elevados de amoniaco (NH2)
si se obtienen D-aminoacidos de la dieta, ¿como se reaminan a L-amino?	se metabolizan hasta a-cetoacidos, amoniaco y H2O2 en peroxisomas de hepatocitos y cel renales
¿que enzima reamina D-amino a L-amino?	D-aminoacido oxidasa (DAO)
coenzima de la D-aminoacido oxidada DAO	FADH2
resulado de la act. de la glutamina sintentasa	Glutamina + ADP + Pi
Forma de transportar el amoniaco para su desecho	Glutamina
obtención del primer amoniaco para la síntesis de urea	proviene de la desaminacion oxidativa de glutamato
enzima ayuda a la eliminación de amoniaco de los tejidos como cerebro o musculo	glutamina sintetasa
netamente de ¿donde provienen los 2 nitrógeno de la urea?	del glutamato
función de la alanina en higado	mediante la alanina aminotrasferasa genera piruvato (y este a glucosa) y glutamato que podrá donar su nitrógeno a la urea
Activador alosterico de la CPS I (Carbamoil fosfato sintetaza I)	N-acetilglutamato
enzimas mitocondriales de la síntesis de urea	CPS I y Ornitina transcarbomilasa
de donde proviene carbono de la urea	Del HCO³
paso limitarte de la síntesis de urea	conversión de carbamoil fosfato pot la CPS I
reacción resultante de la arginasa I	hidrólisis de la arginina, libera la urea y queda la ornitina para continuar con el ciclo
reacción anaplerotica del ciclo de la urea	argininosuccinato liasa= fumarato + arginina
arginasa I solo se encuentra en...	hígado
arginasa II se encuentra en...	riñones
enzima que controla la disponibilidad de arginina	arginasa II
método para reducir gasto de energía en el ciclo de la urea	la oxidación de malato (proveniente del fumarato por fumarasa), genera NADH
sustrato de arginasa II	citrulina
producto de ureasa bacteriana	CO² y amoniaco
funcion de la N-acetilglutamato	incrementa afinidad de CPS I con ATP
activado alosterico de la N-acetilglutamato sintasa (NAG)	arginina
enzima importante para la eliminación de amoniaco en cerebro	glutamina sintetasa
producto del metabolismo intestinal de glutamina	produce alanina
AA que forman Oxalacetato	glutamina, prolina, arginina, histidina
derivados de arginina	mediante la arginasa I produce ornitina y urea. la ornitina produce a-cetoglutarato
prueba de diagnóstico de deficiencia de vit B9	N-Formiminoglutamato (FLGlu) en orina
AA que forman piruvato	alanina, serina, glicina, cisteina, treonina
derivados de la serina	puede convertirse a glicina usando THF o a piruvato por serina deshidratasa
derivados de la glicina	con ayuda de N⁵N¹⁰ MTHF se convierte a serina (serina hidroximetil transferasa)
AA que forman fumarato	fenilalanina, tirosina
coenzima para la formación de tirosina mediante fenilalanina	BH4 (Tetrahidrobiopterina) y O²
derivados de tirosina	fumarato y acetoacetato
Causas de fenilcetonuria (PKU)	deficiencia de fenilalanina hidroxilasa
AA que forman Succinil coA (propionil coA)	metionina, valina, isoleucina, treonina
derivado importante de la metionina para su metilacion	SAM (S-Adenosilmetionina)
aceptores metilo (de SAM)	citosina, norepinefrina (síntesis de epinefrina)
coenzima en la síntesis de cisteina por parte de metionina	B6
donador de carbonos en la síntesis de cisteina	provienen de la serina
derivados de la metionina	cisteina, a-cetobutirato (propionil coA > succinil coA)
formas de las coenzimas usadas para la remetilacion de metionina	N⁵-Metiltetraidrolofato (N⁵ MTHF) Vit B9 y Metilcobalamina B12
única reacción donde participa Metilcobalamina (Metil-B12)	en la remetilacion de metionina
forma activa de la vit B9	tetrahidrofolato
ayuda a la regeneración de THF	remetilacion de metionina
se relaciona con incremento de incidencia de defecto en tubo neural	elevación de homocisteina y disminución de Vit B9
AA forman acetileno coA o acetoacetil coA	Triptofano, Leucina, Isoleucina y Lisina
coenzimas de la degradación de AA de cadena ramificada	B6, B1 y en el caso de
producción de THF	mediante dihidrofolato redactada, requiere 2 NADPH
deficiencia de folato (B9)	anemia magaloblastica
como es la síntesis alanina, arginina y glutamato	debido a la transferencia de un grupo amino hacia los a-cetoacidos (poruvato, oxalacetato y a-cetoglutarato)por transaminacion
vida media de la insulina	6 minutos
función del benzoato para tratar la hiperamonemia	se conjuga glicina con amoniaco y se excreta como hipurato en orina
aminoácido más glucogenico	alanina
el 3-fosfoglicerato produce un aminoácido	serina
producto de la aminacion reductiva de a-cetoglutarato	glutamato
funcion del O² para la formación de tirosina	un oxígeno pasa a formar parte de su grupo hidroxilo
AA que no son esenciales normalmente	cisteina, tirosina (aporte adecuado de metionina y fenilalanina respectivamente)
deficiencia de estas enzimas causa: hiperfenilalaninemia y reducción de síntesis de catecolaminas y serotonina	en fenilalanina hidroxilasa o dihidropteridinida reductasa
que otra enzima usa BH4	triptofano hidroxilasa (síntesis de serotonina)
que le da el color característico a la orina en la fenilcetonuria	fenilpiruvato, fenilacetato, fenil-lactato (color moho)
la "enfermedad de jarabe de arce" es causada en una deficiencia de la enzima...	BCKD (complejo de deshidrogenasa de a-cetoacido cadena ramificada) metaboliza leucina, isoleucina y valina
el albinismo puede estas causado por	defecto en el metabolismo de tirosina (fenilalanina hidroxilasa)
el grupo prostetico hemo es parte de...	la hemoglobina, mioglobina, citocromos, sis. citocromos P450, monooxigenasas, catalasas, sintasad de ON y peroxidasas
enzima reguladora de la síntesis de grupo hemo	ALAS (Sintasa de acido ð-aminolevulinico)
regulación alosterica de ALAS1	inhibida por hemo
regulación alosterica de ALAS2	inhibida por hierro activada por hemina ( oxidación de Fe² a Fe³)
coenzima de ALAS	PLP (Fosfato de piridoxal/ vit B6)
ALAS 1 se encuentra principalmente en	Hígado
ALAS 2 se encuentra principalmente en	eritrocitos
regulación de ALAS1	inhibida: por grupo hemo
regulación de ALAS2	inhibida por hierro
enzimas en la síntesis de grupo hemo inhibidas por plomo	ALA deshidratasa y ferroquelatasa
sustrato de porfobilinogeno	4 ALAs (ácido aminolevulinico)
a partir de que reacción la síntesis de hemo es mitocondrial	a partir de la conversión de coproporfirinogeno III
¿que son las porfirinas?	defectos en la síntesis de hemo
enzima que mejora la velocidad de síntesis de hemo	ferroquelatasa
bilirrubina indirecta (no conjugada)	complejo bilirrubina-albumina
sistema encargado de la degradación de eritrocitos	sistema fagocitico mononuclear (SFM)
encimas en los macrofagos del sistema fagocitico mononuclear (SFM)	Hemo oxigenasa y biliverdina reductasa
sustrato para la conjugación de bilirrubina	2 UDP (Ácido glucorionico)
enzima conjugadora de bilirrubina	UDP glucuronosil trasferasa
bilirrubina directa	bilirrubina conjugada (con ácido glucorionico)
compuesto que le da color característico a la orina	urobilinogeno-->> urobilina (riñon)
compuesto que le da color característico a las heces	urobilinogeno-->> estercobilina ( oxidación por bacterias intestinales)
conversión de urobilinogeno	por bacterias intestinales que desconjugan a la bilirrubina
lugares de síntesis de creatina	hígado y riñones
sustratos para creatina	Glicina, arginina y SAM
que indica la presencia de creatina cinasa en plasma	daño cardiaco (infarto al miocardio)
indicador de funcionamiento renal	creatinina en orina (normal 1g/dL/dia)
bases puricas	Adenina y Guanina
Bases pirimidicas	Citocina y timina (AND) o Uracilo (ARN)
sustratos de un nucleosido	penosa (ribosa) ribonucleosido (2-desoxirribosa) desoxirribonucleosido
la desoxitimidina también se conoce solo como	timidina
producción de un nucleotido	nucleosido + grupos fosfato
sustrato de la PRPP Sintetasa	ribosa 5-fosfato (vía de las pentosas)
regulación alosterica de PRPP Sintetasa	activa: Pi inactiva: ribonucleosidos purinicos
enzima reguladora de la síntesis de purinas	GPAT (glutamina fosforribosilpirofosfato trasferasa
regulación alosterica de la GPAT	activador: PRPP Inhibidor: AMP y GMP
isoforma usada de la vit B9 como coenzima en la síntesis de purinas	N¹⁰ Formil THF (Tetrahidrofolato)
AA que participan en síntesis de purinas	Glutamina, Glicina y Aspartato
efecto de análogos de ácido (antifolatos) folico en síntesis de purinas	limitan la cantidad de THF y por tanto la replicacion celular
producto primario de la síntesis de purinas	IMP (Inosina 5' monofosfato)
sustrato para síntesis de AMP	Aspartato y GTP
sustrato para síntesis de GMP	glutamato y ATP
inhibidor de adenilosuccinato sintetasa	AMP
Inhibidor de IMP deshidrogenasa	GMP
fuente de fosfato para la síntesis de di y trifosfatos de nucleosido	ATP
donde es particularmente alta la actividad de la Adenilato cinasa	en hígado y músculo
actividad de la Adenilato cinasa	AMP + ATP 🔁 2 ADP
funcion de la nucleosido difosfato cinasa	intercorvierten di a trifosfatos
enzimas implicadas en el rescate de purinas	adenina fosforribosiltrasferasa (APRT) Hipoxantina guanina fosforribosiltrasferasa (HGPRT) Adenina fosforribosiltrasferasa
fuente de ribosa 5 P en el rescate de purinas	PRPP
único nucleosido de purina que se rescata	adenosina
deficiencia de esta enzima causa síndrome de Lesch- Nyhan	en la HGPRT
signos y síntomas de deficiencia de HGPRT	hiperuricemia, urolitiasis, artritis gotosa, déficit cognitivo y automutilacion
enzima esencial para la síntesis de ADN	ribunocleotido reductasa
etapa del ciclo cel donde es activa la ribunocleotido reductasa	Fase S
función de la ribunocleotido reductasa	reducción de ADP, GDP, CDP o UDP
donadores de hidrógeno	grupo sulfhidrilo de la sub R1 de la ribunocleotido reductasa
coenzima de la ribunocleotido reductasa	tirredoxina (ayuda a regenerarla)
que tiene de especial la tirredoxina	es una selenoPROTEINA y se regenera con NADPH
regulación alosterica de ribunocleotido reductasa	activa: ATP Inactiva: dATP (en R1)
Reacción anaplerotica de la síntesis de purinas	así como en el ciclo de la urea la adenoilsuccinato liasa produce Fumarato
requisito para activar ribunocleotido reductasa	unión de ATP al sitio activo
acción de las nucleoTidasas	eliminan grupo fosfato y liberan nucleosidos
acción de las nucleoSidasas	liberan bases más (desoxi) ribosa 1 P
ademas de la degradación de purinas, que otra reacción produce adenosina	SAH ---->homocisteina
degradación de purinas más común en musculo	AMP---> IMP---ácido úrico
función de alopurinol	inhibe xantina oxidasa
hiperuricemia secundaria	aumento en disponibilidad de purinas para su degradación
causas de "GOTA"	baja excreción de acido úrico, sobreproduccion
deficiencia en esta enzima produce lo que se llama "niños burbuja"	Azenosina Desaminasa (ADA) Afecta la producción de ADN y afecta sobre todo sistema inmune (cel T, B y NK)
enzima reguladora de la síntesis de pirimidinas	CPS II (Carbamoil fosfato sintetasa II)
producto final de la síntesis de pirimidinas	UMP (Uridina 5 monofosfato)
regulación alosterica de la CPS II	activa PRPP Inactiva UDP
AA usados en síntesis de pirimidinas	Glutamina y Aspartato
unica enzima de síntesis de pirimidinas de la membrana mitocondrial interna	dihidroorotato deshidrogenasa
producto que comparten el ciclo de la urea y la síntesis de pirimidinas	carbamoil fosfato
donador de nitrógeno en síntesis de trifosfato de citidina	glutamina
cofactor de la síntesis de monofosfato de deosoxitimidina	N⁵ N¹⁰ metilen THF
enzima que ayuda a restablecer el THF	dihidrofolato reductasa
producto de la degradación de CMP y UMP	B-Alanina
producto de la degradación de TMP	B-aminoisobutirato
subunidad extracelular del receptor de insulina	a (alfa)
dominio citosolico de subunidad B del receptor de insulina	Tirosina Cinasa
que ocurre después de que se une la insulina al receptor	el complejo insulina-receptor se internaliza y la insulina se degrada en lisosomas
un tipo de desactivarlos de los receptores de insulina	niveles elevados de insulina promueven degradación de los receptores
insulina aumenta un tipo de cotransportador	GLUT-4
tipo de receptor de glucagon	acoplado a proteína G (GPCR) Diferente a la de la epinefrk a
donde no se encuentra el receptor para glucagon	músculo esquelético
que resulta de la unión de glucagon al receptor	activación de adenil ciclasa-->> AMPc activa a PKA
efectos de glucogeno	gluconeogesis, glucogenolisis, oxidación de AG, cetogenesis, captación de AA
"catecolaminas"	dopamina, NE y EP (adrenalina)
catecolaminas que se sintetizan en cerebro	dopamina y NE
lugar de síntesis de EP (adrenalina)	en médula suprarrenal a partir de NE
estímulos para liberación de NE Y EP	miedo, ejercicio, frío y niveles bajos de glucosa en sangre
coenzima de la tirosina hidroxilasa	BH4 Tetrahidrobiopterina, abundante en en SNC, ganglios simpáticos y médula suprarrenal
coenzima de la tirosina hidroxilasa	BH4 Tetrahidrobiopterina, abundante en en SNC, ganglios simpáticos y médula suprarrenal
paso limitante de la velocidad de síntesis de catecolaminas	tisosina hidroxilasa
deficiencia de que sustancia produce parkinson	Dopamina
mensajero químico para mediar reacciones alérgicas e inflamatorias	histamina
donde se encuentra la mayor cantidad de serotonina	en mucosa intestinal
coenzima de síntesis de serotonina	BH4
funcion de serotonina	mediador de la percepción de dolor, regulación de sueño, apetito, temperatura, tensión arterial, funciones cognitivas y estado de ánimo
mediador de sis. de autofagia lisosomica	mediada por chaperonas
lugar de acción de alcohol etilico	antagonista de receptores NMDA Y GABA (indirecto)
lugar de acción de barbitúricos	agonista indirecto de receptor GABAa
lugar de acción de benzodiacepinas (tranquilizantes)	agonista indirecto de receptor GABAa
lugar de acción de cannabis	Agonista receptor canabinoide CB1
lugar de acción de nicotina	agonista de receptor Ach nicotinico
lugar de acción de opiaceos (heroínas, morfina)	agonista de receptores opioides
lugar de acción de fenciclina y ketamina	agonista indirecto de receptor de NMDA
lugar de acción de fenciclina y ketamina	agonista indirecto de receptor de NMDA
lugar de acción de la cocaina	bloquea captación de dopamina, serotonina y NE
lugar de acción de anfetaminas	liberación de dopamina (transportadores funcionan a la inversa)
se asocia a un aumento en calcio intracelular	potencial de acción activación de receptores metabotropicos= IP3 síntesis de endocanabinoides síntesis de ON
sitio de acción de cafeina	receptor de adenosina
proceso de excitotoxicidad	hay una activación excesiva de receptores de glutamato
tiene receptores ionotropicos	Ach (nicotinico) serotonina (5-HT3) Glutamato (NMDA, AMPA) GABA (GABA) Glicina (glicina)
tiene receptores ionotropicos	Dopamina (D1-5) epinefrina y NE (a y B GABA (GABA b) Ach (muscarinico) Glutamato (mGlu) opioides
como funciona el receptor de NMDA	receptor de Glutamato solo se abre con una señal intensa y de gran duración permite la entrada de Ca llevan al reforzamiento de la sinapsis
ion que bloquea el receptor NMDA	Mg
ion que bloquea el receptor NMDA	Mg
condiciones que propician el estado abierto de los canales de Ca	Hipoxia ICTUS aneurisma propician la salida de glutamato (excitotoxicidad)
enzima en el astrocito que permite la conversión de glutamina	glutamina sintetasa
derivados de la tirosina	catecolaminas, hormonas tiroideas, melanina
enzima que solo esta en glándula pineal	5HT N-acetil trasferasa
función de Ach	neurotransmisor y neuomodulador
enzima degradación Ach	acetilcolinesterasa
el Oxido nítrico es derivado de	Arginina
blanco del ON	guanilato ciclasa
"morfina endogena"	endorfina
funcion de adenosina	regulación de liberación de NT, inhibidor de SNC
antagonista de adenosina	cafeina
receptores de endocanabinoides	CB1 Y CB2
receptores de endocanabinoides	CB1 Y CB2
conformación de sistema de recompensa	núcleo acumbens, cuerpo estriado,
en el síndrome de abstinencia hay una baja en todos los NT menos en	CRF (Provoca estres)
perdida de la función de ALAS 2	anemia sideroblastica (ligada a cr X) Yñy a sobrecarga de hierro

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