En qué consiste la primera fase del catabolismo de aminoácidos?	Eliminación de grupos alfa amino
En qué consiste la segunda fase del catabolismo de aminoácidos?	Producción de energía a través de intermediarios de esqueletos carbonados.
cuántos gramos de proteína se hidrolizan y resintetizan al día?	300-400
Qué sucede en la ubiquitinacion?	Unión isopeptídica del grupo alfa -carboxilo de la glicina c-terminal del grupo épsilon-amino de una lisina en el sustrato proteico
función de la enzima 3 de la ubiquitinacion	reconocer la proteína que será degradada
dos tipos de aminoácidos n-terminales desestabilizantes	arginina y alanina acetilada
A qué se refiere la regla del n terminal?	a que el aminoácido en el grupo amino terminal va desestabilizar la proteína o va a estabilizarla
Qué tipo de aminoácido es la serina según la regla del n terminal?	estabilizante
Qué sucede con las proteínas ricas en secuencias PEST?	se ubiquitinan y degradan rápidamente
Qué tipo de proteína es absorbida en los neonatos sin degradarse?	anticuerpos
A qué receptor se une el alcohol?	Gabaergico
Principal inhibidor del SNC	GABA
Principal excitador del SNC	Glutamato
Qué precursor aminoácido comparten las catecolaminas, las hormonas tiroideas y las melaninas?	Tirosina
Qué se produce en el locus coeruleus?	Noradrenalina
Qué neurotransmisor es relevante en el núcleo raphe?	Serotonina
qué tan específica es la tripsina?	solo degrada proteínas con el carbonilo del enlace peptídico está formado por arginina o lisina
hormona que induce la liberación del zimógeno	colecistoquinina
función de la enteropeptidasa	convertir tripsinógeno en tripsina
qué es pept1?	transportador de dipéptidos y tripéptidos en el intestino en el lumen
Qué sucede en la cistinuria?	no se REabsorben aminoácidos como la cistina, ornitina, arginina y lisina
dos aminoácidos que son desaminados en vez de transaminados	lisina y treonina
2 sustratos de ALT (vía de eliminación )	alanina y alfa cetoglutarato
2 productos de ALT (vía de eliminación)	piruvato y glutamato
2 sustratos de AST (vía de eliminación)	oxalocetato y glutamato
2 productos de AST (vía de eliminación)	aspartato y Alfa cetoglutarato
que coenzimas requieren las aminotransferasas	fosfato de piridoxal (B6)
Fosfato de piridoxal + NH2 =	fosfato de piridoxamina
Función de la GDH (glutamato deshidrogenasa)	Desaminación oxidativa del glutamato
Dos coenzimas de glutamato deshidrogenasa	NAD para eliminación de aminoácidos y NADPH para síntesis de aminoácidos
cómo se regula la dirección de la reacción de la glutamato deshidrogenas (GDH)?	depende de las concentraciones de sustratos y productos así como de coenzimas
reguladores alostericos de la glutamato deshidrogenasa	GDH es inhibidor y difosfato de adenosina un activador
Coenzima de DAO (D-aminoacido oxidasa)?	Flavin adenina
dos moléculas que transportan amoníaco al hígado desde tejidos periféricos	alanina y glutamina
amoníaco+ glutamato=	glutamina
de dónde provienen los dos nitrógenos de la molécula de urea	Amoníaco y aspartato
en qué órgano se produce la urea	hígado
de qué molécula proviene el carbono y el oxígeno de la urea	CO2
qué dos reacciones del ciclo de la urea ocurren en la mitocondria?	Formación de carbamoil fosfato y de citrulina
Función de CPS1 (carbamoil fosfato sistetasa 1)	Producir carbamoil fosfato a partir de bicarbonato, amoníaco y 2 ATP
Activador alostérico positivo de CPS1	N-acetilglutamato (NAG)
Función de la OTC (Ornitina transcarbamilasa)	Formar citrulina a partir de ornitina y carbamoil fosfato
Cuántos ATP se requieren para producir carbamoil fosfato?	2
Qué molecula impulsa la formación de Argininosuccinato?	ATP
A partir de qué moleculas se forma Argininosuccinato?	citrulina y aspartato
En qué moleculas se disocia Argininosuccinato?	Fumarato y arginina
Función de la arginasa 1	Producir Urea y ornitina a partir de arginina
Función de la arginasa 2	Controla la disponibilidad de arginina para la síntesis de ON
Cuál es el paso limitante de la producción de Urea?	Carbamoil fosfato sistetasa 1 donde NAG es el activador
Niveles de amoniaco en sangre (normales)	5-35 micromol por litro
A qué se deben las hiperamonemias adquiridas?	enfermedades hepáticas
es la más común de las hiperamonemias congénitas	Deficiencia de OTC
Aminoácidos escenciales glucogenicos	"Van trece meses, hijo" Valina Treonina Metionina Histidina
Aminoácidos escenciales glucogenicos y cetogenicos	"¿Ismael es triste o feliz?" Isoleucina Triptófano Fenilalanina
2 aminoácidos escenciales cetogenicos	Lisina y leucina "Licenciada Letty"
Aminoácido no escencial glucogenico y cetogenico	Tirosina
4 aminoácidos que pueden producir acetil co A o acetoacetil coa	Triptófano leucina isoleucina lisina
Qué coenzima requiere la aminotransferasa de aminoácidos de cadena ramificada?	b6
cuál es la función del complejo de deshidrogenasa de alfa- cetoacido cadena ramificada (BCKD)?	eliminación del grupo carboxilo de los alfa-cetoácidos derivados de leucina, valina e isoleucina
Qué coenzimas requiere BCKD?	Pirofosfato tiamina, ácido lipoico, FAD, NAD y CoA
3 aminoácidos que se sintetizan a partir de alfa- cetoacidos	Alanina Aspartato Glutamato
2 aminoácidos que se e forman por amidación	Glutamina y asparagina (Casi se puede adivinar ya que provienen de glutamato y aspartato)
cuál es la causa de la fenil cetonuria (PKU)?	Deficiencia de fenil alanina hidroxilasa (PAH)
que se acumula en la fenilcetonuria PKU y de qué se carece?	se acumula fenilalanina y se carece de tirosina y POSIBLEMENTE DE BH4
Qué signos muestra un paciente con fenilcetonuria PKU?	Olor a moho en la orina por presencia de metabolitos "fenil", discapacidad intelectual, convulsiones, retraso, microencefalia y carencia pigmentaria
es el error congénito del metabolismo de los aminoácidos más común?	Fenilcetonuria (PKU)
Qué sucede en la enfermedad de la orina con olor a jarabe de Arce (EOOJA)?	hay una deficiencia parcial o total de BCKD lo que causa acumulación de BCAA (aminoácidos de cadena ramificada) como leucina, isoleucina y valina e interfiere con funciones cerebrales
Qué aminoácido se afecta en el albinismo?	Tirosina
En qué consiste el albinismo tipo 1?	Defecto en una tirosinasa
Qué sucede en la homocistinuria?	Defectos en metabolismo de Hcy y metionina y bajos niveles de cisteina en plasma y orina.
causa más común de homocistinuria	Defecto en la enzima cistationa beta-sintasa (PLP)
signos de la homocistinuria	Luxación cristalino, anomalías esqueleticas, discapacidad intelectual y riesgo de desarrollar trombos
que enzima falta en la alcaptonuria?	ácido homogentísico oxidasa (via tirosina)
síntomas característicos del alcaptonuria?	aciduria de inicio temprano, artritis y depósito de pigmento ***** en articulaciones
Qué produce la deficiencia de fumarilacetoacetato hidrolasa?	tirosemia tipo 1 que da un olor característico a col en la orina
Proteínas que comparten el grupo hemo como prostetico	Hb Mioglobina Citocromos Monooxigenasa Catalasa Sintasa de óxido nítrico
Cuánto hemo se produce al día?	6 a 7 gramos
Unión de cuatro anillos pirrolicos por puentes metenilo forma:	Porfirina
Qué tipo de porfirinas son importantes en los humanos?	Tipo 3 con sustitución en su anillo D
dónde se sintetiza el grupo hemo?	el hígado y en médula (más del 85% en tejido eritroide)
Qué dos moleculas se condensan para formar ALA?	Glicina y succinil Coa
Que coenzima requiere ALA sintasa?	Fosfato de piridoxal
Cuál es el paso limitante de la producción de grupo hemo?	ALA sintasa
Diferencia entre ALAS 1 y ALAS2	la primera se encuentra en todos los tejidos mientras que la segunda es específica eritroide
Qué sucede si se pierde función ALAS2?	anemia sideroblastica ligada al cromosoma x y sobrecarga de hierro
Función de hemina sobre ALAS1	Reduce su cantidad al reprimir transcripción
Qué enzima produce porfobilinogeno?	ALA deshidratasa
quién inhibe a la ALA deshidrogenasa?	Plomo, por lo que es esperado encontrar un aumento de esta en intoxicación
Función de la ferroquelatasa	introduce hierro en la protoporfirina
cuál es la porfiria más común?	porfiria cutánea tardía
Qué reacción media UROD?	produce coproporfirinogeno 3 a partir de uroporfirinogeno 3
A qué se debe la porfiria cutánea tardía?	a la deficiencia de UROD
Qué síntomas tiene la porfiria hepática crónica?	síntomas cutáneos y orina de color rojizo
qué molécula inhibe a la ferroquelatasa?	plomo
en Qué órganos se encuentra el sistema fagocítico mononuclear?	hígado y bazo
primera enzima que degrada el grupo hemo	hemo oxigenasa
Qué produce la deficiencia de la enzima bilirrubina UGT?	Crigler-Najar I y II y de Gilbert
que enzima produce la bilirrubina conjugada?	Bilirrubina UGT por la adicion de glucuronato
Qué sucede en el síndrome Dubin-Johnson?	no se transporta la bilirrubina conjugada fuera del hígado
Qué es la estecobililina?	producto de la reducción de la bilirrubina conjugada que proporciona las heces su color café
niveles normales de bilirrubina en sangre	1 mg/dL
A qué se debe la anemia hemolítica o prehepática?	a un aumento en la degradación del grupo hemo
Qué tipo de ictericia pueden desarrollar los pacientes con pancreatitis?	obstructiva o post hepática
Qué tipo de ictericia desarrollan los pacientes con cirrosis?	hepática
Qué reacción se utiliza para medir bilirrubina?	Van den Bergh
en qué organelas se encuentra la enzima ALAS1?	mitocondria
Qué indica la presencia de creatina cinasa en plasma?	daño cardíaco
cuál es la función de la creatina?	movilizar rápidamente fosfatos de alta energía
4 aminoácidos que pueden producir succinil Coa	Metionina Valina Isoleucina Treonina
Qué produce el aumento de Hcy en sangre?	promueve el daño oxidativo, la inflamación y la disfunción endotelial
Cuál es la importancia de SAM (S-adenosilmetionina)?	Que es el donante de grupos metilo más importante en el metabolismo de monocarbonados
A qué se tiene que unir la homocisteina para producir metionina?	N5 metiltetrahidrofolato
Qué vitamina es necesaria para la producción de cisteina a partir de homocisteina?	B6 (piridoxina)
Cuál es la coenzima de la metionina sintasa?	Metilcobalamina (Metil-B12)
En qué intermediarios metabólicos se puede transformar la tirosina?	En fumarato y en acetoacetato por lo que es una molécula glucogénica y cetogénica (recuedese que la fenilalanina se puede transformar en tirosina)
Qué molecula es necesaria para producir glicina a partir de serina?	Tetrahidrofolato (B9)
A qué aminoácido necesita transformarse la glicina para poderse transformar en piruvato?	Serina
Qué molecula requiere la fenilalanina para transformarse en tirosina por medio de PAH?	Tetrahidrobiopterina
6 aminoácidos que se pueden transformar en piruvato	Treonina Serina Glicina Alanina Triptófano Cisteína
6 aminoácidos que se pueden transformar en piruvato	Treonina Serina Glicina Alanina Triptófano Cisteína "Tres tristes señores alababan glifos cínicos"
Qué aminoácido pasa a formar directamente alfa cetoglutarato sin necesidad de convertirse en glutamato ?	Arginina
4 aminoácidos que tienen que convertirse en glutamato para poder producir alfa cetoglutarato	Glutamina, prolina, histidina y arginina
5 aminoácidos que forman alfa cetoglutarato	Histidina Prolina Glutamina Glutamato Arginina (Puro glucogenico no esencial salvo la histidina)
2 aminoácidos que forman OAA	Asparagina y aspartato
Qué es la teoría del agotamiento?	Se agotan los receptores de insulina por pico de glucosa
Cuántos genes activa la insulina?	150
qué difieren la tiamina y el uracilo?	en un grupo metilo
Qué es un nucleósido?	pentosa más base nitrogenada
Qué es un nucleótido?	nucleósido más grupo fosfato
Qué valor tiene el delta G de los fosfatos conectados a un nucleótido?	negativo y es de alta energía
función de PRPP sintetasa	producir PRPP a partir de ribosa 5 fosfato y ATP
Qué metal usa PRPP sintetasa?	Mg
qué inhibe a PRPP sintetasa?	Ribonucleotidos purínicos
qué activa a PRPP sintetasa?	Pi
cuál es el paso determinante en la biosíntesis del nucleótido de purina?	la enzima glutamina: fosforribosilpirofosfato aminotransferasa (GPAT)
qué activa a GPAT?	PRPP
qué inactiva a GPAT?	AMP o GMP
sinónimo de vitamina b9?	tetrahidrofolato
cuál es la función de las sulfonamidas?	inhiben la síntesis de vitamina b9 (tetrahidrofolato) actuando como análogos estructurales del ácido paraminobenzoico
cuál es la función del metotrexato?	inhibir la reducción de hidrofolato a tetrafolato por la dihidrofolato reductasa
qué inhibe a la adenilosuccinato sintetasa?	AMP
Sustratos de la adenilosuccinato sintetasa	Aspartato, IMP y GTP
qué inhibe a la IMP deshidrogenasa?	GMP (su "producto final") y ácido micofenolico
Dos enzimas implicadas en el rescate de nucleótidos	APRT y HGPRT
Qué sucede en el síndrome de Lesch-Nyhan?	Deficiencia de HGPRT que causa hiperuricemia, cálculos renales y cristales de urato en articulaciones
Activador de ribonucleotido reductasa	ATP
Inhibidor de ribonucleotido reductasa	dATP
Qué reacción media ribonucleotido reductasa?	Produce Desoxirribonicleosido difosfato a partir de ribonucleosido difosfato
A qué enzima inhibe la hidroxiurea?	Ribonucleotido reductasa
Cuál es el producto final de la catalisis de purinas?	Ácido úrico
Cuál es la función del medicamento probenecid?	Incrementa la excreción renal de ácido úrico
Qué hace el alopurinol?	Es un análogo de la hipoxantina e inhibe la formación de ácido úrico
Cuál es el primer paso regulado de la síntesis de pirimidinas?	La producción de carbamoil fosfato
Quién inhibe a la carbamoil fosfato sistetasa II?	UTP
Quién activa a la carbamoil fosfato sistetasa II?	PRPP
Qué sustratos requiere la carbamoil fosfato sistetasa II?	2 ATP, CO2 y Glutamina
Transformación de tirosina a adrenalina en 5 moleculas	1. L-Tirosina 2. 3,4-dihidroxifenilalanina (DOPA) 3. Dopamina 4. Noradrenalina 5. Adrenalina
Qué hace la dopamina hidroxilasa?	Produce noradrenalina a partir de dopamina

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