composition del collagen	tres cadenas alfa (polipéptidos de hasta 1000 a.a) entretejidos en una triple hélice semejante a una cuerda, las tres cadenas se mantienen juntas por enlaces de hidrogeno intercatenarios
collagen tipo 1 y 2	tipo 1 es el mas comun: dos cadenas, alfa 1 y 2 (tendones y córneas) tipo 2: tres cadenas alfa 1,2,3 (estructuras cartilaginosas) tipo 3: vasos sanguíneos->hay distensión
tipos de colageno que forman fibrillas	1,2,3 arreglo escalonado
tipos de colageno que forman redes	4,8
tipos de colageno que están relacionados con fibrillas FACIT	9,12 fibrils unidas a otros componentes de la matriz extracelular
secuencia de a.a del colageno	rico en prolina (causa torceduras, no hay formación de hélice alfa) rico en glicina (esta en cada 3 posición) Gly-Pro-Hyp .... (Gly-X-Y)333 Y puede ser hidroxiprolina/ hidroxilisina
hidroxiprolina y hidroxilisina	prolil hidroxilasas (dependen de Vit C) hidroxilan residuos de prolina y lisina hidroxiprolina->ayuda a que sea polar y forme puentes de H intercatenarios y se estabilice la triple hélice
glucosilacion de la hidroxiprolina	el grupo hidróxilo puede glucosilarse, glucosa y galactosa se unen antes de a formación de la triple hélice
pasos de la biosíntesis de colageno	1. sintesis de cadenas alfa-traduccion de ribosomas 2. formacion de precolageno-puentes de H intercatenario 3. hidroxilacion del 3er residuo de a.a-enzimas dependientes de vit C, oxigeno, hierro ferroso Fe2 4. escision de extremos-peptidasas
sindrome de Ehlers-danlos SED	por deficiencia de enzimas que procesan el colageno o mutaciones en la secuencia de a.a de colageno 1,2,3 mas frecuente defectos de colageno tipo 5
efecto dominantes negativo	si se incorpora una cadena mutante puede llevar a la degradación de toda la triple hélice
tipos de SED	defecto colageno tipo 5-extensibilidad y fragilidad en piel defecto colageno tipo 3-mas grave, rotura arterial
(OI) osteogenesis imperfecta/ enfermedad de huesos frágiles	mutaciones causan un remplazo de glicina por a.a con cadenas laterales voluminosas mas frecuente defectos de colageno tipo 1
tipos OI	tipo 1-fragilidad ósea leve, peridida auditiva, esclerótica azul tipo 2-mas grave, complicaciones pulmonares en periodo perinatal tipo 3-grave, fracturas al nacer, estatura corta, joroba, esclerótica azul
tratamiento OI	bifosfonatos, inactivan/aumentan apoptosis de osteoclastos-> descomponen el tej óseo; disminuyen la apoptosis de osteoblastos->depositan matriz ósea nueva
elastina	polímero 700 a.a pequeños y no polares, su precursor es tropoelastina; rica en propina y lisina poco hidrosiprolina e hidrolisina
function lisil oxidasa	desamina de modo oxidativo cadenas laterales de lisio de polipéptidos de la tropoelastina y se forman residuos de allisina
sindrome de marfan	mutaciones en la proteina de fibrilina-1 deficiencias de integridad estructural del esqueleto, ojos, sistema cardiovascular
función alfa 1-antitripsina	inhibe enzimas proteoliticas que hidrolizan y destruyen a las proteinas se produce en hígado
deficiencia de AAT (alfa 1-antitipsina)	daños pulmonares, sintomas de enfisema, insuficiencia hepática pediatra terminal
oxidoreductasas	catalizan reacciones de oxido-reduction: NAD---> NADH OH--->H
transferasas	transferencia de grupos serina + THF--> glicina + THF-CH2 glucosa+ATP->glucosa 6-fosfato+ADP *el grupo CH2 estaba en serina y se movió, tienen en sufijo "trans"
hidrolasas	rompimiento de enlaces por adición de agua: ureasa cataliza... urea + H20--->CO2 + 2NH3
liasas	se eliminan grupos para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace piruvato descarboxilasa cataliza... piruvato---> acetaldehyde +CO2 *rompio el enlace de COO- del piruvato a CO2
isomerasas	reacomodo de isômeros ópticos o geométricos D-alanina---->L-alanina
ligasas	formacion de un enlace entre dos moléculas de sustrato, la energia es aportada por la hidrolisis de ATP piruvato carboxilasa.... piruvato+HCO3--->oxalacetato
propiedades de las enzimas	union al sitio activo causa un cambio conformaciones en la enzima, kcat=numero de recambio 10^3 hasta 10^8 veces mas rápido, altamente especificas interactuándonosles con 1 o varios sustratos
holoenzima	componente proteico de la enzima activa con su componente no proteico apoenzima + cofactor
apoenzima	enzima sin su integrante no proteico=solo proteica, carece de actividad, carece de cofactor
cofactor	si la parte no proteica es un ion metálico, ej. Zn, Fe
coenzima	si la parte no proteica es una molécula orgánica pequeña, se asocian de manera transitoria con la enzima
grupo prostetico	la coenzima se asocia de forma permanente con la enzima y regresa a su forma original
características de las reacciones hablando de enzimas	son especificas y termodinámicamente favorables
Ea energia de activacion	energia que separa a los reactivos y los productos
T estado de transición	se forma durante la conversion de reactivo a producto, es muy inestable este y es la máxima energia, no es ni reactivo ni producto en este punto
relation Ea y velocidad de la reacción	menor Ea, mayor velocidad de reacción
cambios de energia debido a la acción enzimática	energias libres de reactivos y productos quedan iguales acelera la velocidad de la reacción disminuye la energia de activacion
estabilización del estado de transición gracias al sitio activo	se inicia porque el sustrato se une al sitio activo; cuando se estabiliza T la enzima incrementa el reactivo intermediario que puede convertirse en producto y se acelera la reacción
sitio activo proporciona grupos cataliticos, para que?	para catálisis general ácido-base en la cual los residuos de a.a. liberan o aceptan protones; o puede implicar la formación transitoria de un complejo ES covalente
factores que afectan la velocidad de reacción	concentration de sustrato temperatura pH
curva de cinetica enzimatica de Michaelis-Menten	la grafica en relación de la velocidad inicial de reacción contra la concentración de sustrato es hiperbólica
curva de cinetica enzimatica de las enzimas alostericas	presentan una curva sigmoidea (como Hb)
efectos de la temperatura a la velocidad de reacción	incremento de la velocidad hasta que se alcanza la velocidad máxima disminución de la velocidad por la desnaturalización de la enzima inducida por la temperatura
importancia de pH en enzimas	la molécula proteica (enzima/ sustrato) cataliticamente activa depende del carácter ionico (estado ionizado o no ionizado) de las cadenas laterales de a.a
que demuestra el modelo de Michaelis-menten	enzima se une de manera reversible con un sustrato->complejo enzima-sustrato->genera el producto->regenera la enzima libre
ecuación de Michaelis-menten	velocidad con respecto a la concentración de sustrato Vo= Vmax (S) / Km (S) *Km= constante de Michaelis (k inversa + k2)/k1= parámetro de afinidad
la concentration del complejo ES cambia con el tiempo? V/F	falso, no cambia con el tiempo=suposicion del estado estacionario, se refiere a que la formación ES es igual a la del rompimiento ES
que es Km	parametro de afinidad de la enzima por el sustrato, =Vmax / 2 *no varia con la concentración de enzima; es diferente en cada enzima
relacion Km y afinidad	Km alta, baja afinidad, union débil Km baja, alta afinidad, union fuerte
S <<< km	reaction de primer orden Vo= Vmax/ Km (S) *es proporcional a la concentración de sustrato
S >>>km	reaction de orden 0 Vo= Vmax
en la grafica de dobles recíprocos/ de Lineweaver-Burk, intersecciones en x y y	intersection en x/ horizontal= -1/ km intersection en y/ vertical= b = 1/Vmax
diferencia inhibido reversible e irreversible	reversible-se unen a las enzimas a través de enlaces no covalentes forman un complejo enzima-inhibidor irreversible- se unen a las enzimas a través de enlaces covalentes
efectos con un inhibido competitivo	-se puede revertir aumentando concentración de S -Vmax es igual -Km aumenta -misma intersección en el eje y en 1/Vmax (se ven como cruzadas) intersection en eje x se acerca mas al cero que la no inh
efectos con un inhibido no competitivo	-no se puede revertir con aumento S -Vmax disminuye -Km es igual -interseccion en eje y se desplaza verticalmente se forma una V con las dos
quien regula las enzimas alostericas	efectores= son moléculas que se unen de modo no covalente en un sitio distinto al activo hay efectos negativos y positivos
efectores homotropos	el sustrato sirve como efector y hay cooperatividad=sus sitios de union cooperan entre si para la union del sustrato, presenta una curva sigmoidea, casi siempre es un efector positivo
efectores heterotropos	el efector es una molecula diferente al sustrato, inhibición por retroalimentación negativa=el producto de una ruta inhibe la actividad de la enzima que marca el ritmo de la ruta
acción de las cinasas	tipo de modificación covalente= catalizan la adición de un grupo fosfato su proteina o sustrato enzimático, con el ATP como donador de fosfato
action de las fosfatasas	enzimas que escinden/ cortan grupos fosfato en las cadenas fosforiladas
que es mas rapido? regulation alosterica/ covalente o regulation por induccion o represion de las síntesis proteicas	regulation alosterica/ covalente= rapida=seg a min regulation por induccion o represion de las síntesis proteicas= lenta= horas a dias
isoenzima	variaciones de una enzima, cataliza la misma reacción pero tienen propiedades físicas diferentes
isoenzimas LDH	LDH 1-musculo cardiaco LDH 2-eritrocitos LDH 3 y 4-musuclo y corazón LDH 5-higado y músculo esquelético
importancia de CK2=MB	esta en el miocardio y cuando se encuentra en el plasma es debido a un daño del miocardio CK1=cerebro CK3=musculo cardiaco
que vitaminas son precursores de coenzimas	vitaminas hidrosolubles y vit k (liposoluble)
function de B9/ acido fólico	metabolismo monocarbonado (acepta y luego dona C); biosíntesis de compuestos como: -nucleotido de purina para ADN -timidina monofosfato TMP -metionina a partir de homocisteina -a.a (serina)
forma reducida/ activa/ coenzimatica de B9	dihidrofolato reductasa forma THF Tetrahidrofolato=es la forma activa *esta enzima puede ser inhibida por-metotrexato
deficiencias de acido folico	DTN defectos del tubo neural anemia megaloblastica-baja síntesis de TMP y nucelotidos de purinas... impiden la síntesis de ADN *megaloblastos-acumulacion de precursores inmaduros
causa anemia microcitica	deficiencia de hierro, (B6) piridoxina, ascorbato (vit C)
causa anemia macrocitica	deficiencia B9 acido folico (folato), B12 (cobalamina)
function de B12/ cobalamina	remetilacion de la homocicsteina a metionina y la isomerizacion se la metilmalonil-coenzima A producida en la degradación de a.a y FA con números impares de carbono
estructura B12/ cobalamina	Co en el centro del anillo de corrina gracias a la union de nitrógenos del pirrol
forma activa de B12	metilcobalamina y 5´desoxiadenosilcobalamina
forma comercial B12	cianocobalamina
proceso de absorción de B12	ingesta->B12 se une a proteina R->se suelta proteina R y se une a FI factor intrinseco->se une a un receptor en la mucosa del ileon->proteina transportadora (transcobalamina) la lleva a la circulación
causa de anemia perniciosa	malabsorción de B12, por una destrucción autoinmune de células parietales gástricas que sintetizan FI factor intrínseco
funciones vitales C/ acido ascórbico	agente reductor en reacciones de hidroxilacion, hidroxilacion de prolinas y lisinas del colageno, sintesis de neurotransmisores ej.adrenalina -cicatrizacion de heridas, mantenimiento tejido conjuntivo normal, facilita absorción de Fe mediante la reducción de Fe+3 -->Fe+2
causa escorbuto	deficiencia de vitamina C/ acido ascorbico *debilidad de fibras de colageno por la falla de hidroxilacion de prolina y lisina
cuales son los derivados de la piridina	piridoxina-plantas pyridoxal-animales piridoxiamina-animales *son precursores de PLP
forma activa de B6/ piridoxina	PLP fosfato de piridoxal -su función es catalizar reacciones en las que intervienen aminoácidos
que puede producir la ingesta del fármaco isoniazida	puede inducir una deficiencia de B6 al formar un derivado de PLP
toxicidad por B6/ piridoxina	es la unica importante hablando de vitaminas hidrosolubles, causa síntomas neurológicos, y cuando se interrumpe la administración no hay una recuperación completa
forma activa B1/ tiamina	TPP pirifosfato de tiamina
function B1/ tiamina	transferencia de unidades de aldehido, coenzima en la formación/degradacion de alfa-cetoles por acción de la transcetolasa; descarboxilacion oxidativa de los alfa-cetoacidos
formation de forma activa de B1=TPP	ATP le da un grupo pirifosfato a la tiamina y se forma TPP (pirifosfato de tiamina)
deficiencia de B1/ tiamina	beriberi y sindrome de wernicke Korsakoff
formas activas B3/ niacina	NAD dinucleotido fosfato de nicotinamida NADP dinucleotido fosfato de nicotinamida y adenina *funcion-reacciones oxidación reducción
causa de pelagra	deficiencia B3/ niacina -dermatitis, diarrea, demencia, disfunción
como se genera la forma activa de B3	NADPH, mediante la oxidación de la glucosa en la via de las pentosas *requiere tiamina
forma activa de B2/ riboflavina	FAD dinucleotido de flavin adenina FMN mononucleotido de flavina
function B2/ riboflavina	transporta 1 o 2 electrones, ciclo de acido citrico, degradation de a.a y purinas, oxidation de acids grasos, transporte de equivalentes reductores del citosol a la mitocondria para evitar síntesis de ATP
deficiencia de B2/ riboflavina	dermatitis, inflammation de lengua, fotofobia, lesiones en las comisuras de la boca
function B7/ biotina	reacciones de carboxilacion, portador de CO2 activo; se une covalentemente a residuos de lisina
hay deficiencia de B7?	no, pero la ingesta de clara de huevo cruda tiene avidina-glucoproteina que impide la absorción efectiva
funciones B5/ acido pantotenico	forma parte de complejos enzimáticos para el transporte de grupos acilo
que compuestos acarrea B5/ acido pantotenico	acetil CoA succinil CoA sintesis de ácidos grasos
quienes actuan en conjunto de B5 en el inicio del ciclo de acido citrico	tiamina, niacina y riboflavina
https://docs.google.com/document/d/1Mxf0bWvr2m6Li0yJVXe8uhN-1t-5kixgIW3pOBRV3FM/edit	hipotesis
formas vitamina A	retinol (origen animal) -forma de almacenamiento retinal (origen animal)- aldehido por oxidación del retinol, grupo prostetico de opsina acido retinoico- receptor nuclear para transcribir genes B-caroteno (origen vegetal)-conversion ineficiente
function vitamina A	mantenimiento de la reproducción, vision, promotion del crecimiento, expresión genica, diferenciación y mantenimiento de os tejidos epiteliales
function de vit A en vision	11-cis retinal-->se une opsina-->se forma rodopsina-->con la luz sale opsina-->se forma todo-trans retinal
como se almacena vitamina A	en hígado y tejido adiposo como quilomicrones que contienen esteres de retinol
deficiencia de vitamina A	ceguera nocturna=nictalopía deficiencia intensa-xeroftalmia (resequedad de la cornea y conjuntiva)
toxicidad de vitamina A	hipervitaminosis A -piel seca y pruritica -puede llevara hígado cirrotico -aumenta presión intracraneal
conversion a quilomicrones	b-caroteno-->retinal-->retinol-->esteres de retinilo-->quilomicrones (van de la linfa a la sangre) retinol-->esteres de retinilo-->quilomicrones
por que es diferente la vitamina D	funciona como hormona porque se sintetiza en la piel, tiene receptores nucleares, aumenta la absorción de calcio
formas activa de vit D	1,25-diOH-D3 1,25-dihidroxicolecalciferol
tipos de vitamina D	D2 ergocalciferol- de plantas D3 colecalciferol-de origen animal
formation de 1,25-diOH-D3	7-dehidrocolesterol es el precursor-->luz convierte a-->D3 colecalciferol--> 25-hidroxilasa hidroxila-->25-OH-D3-->1,25-diOH-D3
como activa el aumento de calcio serico	PTH hormona paratiroidea aumenta 1,25diOH-D3-->aumenta la movilización de calcio desde el hueso-->aumenta reabsorción renal de calcio-->disminuye excresion renal de calcio-->aumenta absorción de calcio desde el intestino
deficiencia de vitamina D	raquitismo y osteomalacia, por una dismineralizacion del hueso debido a una mineralizaron incompleta
formas de encontrar vitamina K	K1 filoquinona- en plantas k2 menaquinona- en la flora intestinal
function vitamina K	actua como coenzima en la carboxilacion de ciertos residuos de acido glutamico en proteinas de la coagulación sanguinea
papel de vitamina K en la coagulación sanguinea	factores de coagulación requieren la carboxilacion dependiente de vitamina K que se oxida a su forma epoxido-->hace maduros los factores de coagulación (añadiendo COO-)--> forma residuos de Gea carboxiglutamilo
inhibe la formación de residuos Gla	warfarina
que pasa después con los reisudos de Gla en sangre	son buenos quebrantes de Ca=iones positivos (como pinzas para agarrar el Ca), debido a sus grupos carboxilato con carga negativa
forma activa de vitamina E	alfa-tocoferol -son 8 tocoferoles naturales
funciones de vitamina E	efecto antioxidante para evitar la lipoperoxidacion, mide peroxidacion de ácidos grasos in vitro -evita lipooxidacion (toma electrones para que lípidos no intoxiquen la membrana)

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