sustrato	molecula sobre la cual la enzima ejerce su accion catalitica
como se nombran las enzimas	sufijo -asa unido a sustrato de la reaccion
funcion de las transferasas y un ejemplo	catalizan transferencia de grupos que contienen C, N, P serina hidroximetil transferasa (transfiere un CH2 a THF y serina se convierte en glicina)
funcion de hidrolasas y ejemplo	catalizan rompimiento de enlaces por adicion de agua ureasa urea+h20-co2 +2nh3
funcion de liasas y ejemplo	catalizan rompimiento de enlaces C-C, C-S y C-N piruvato descarboxilasa
funcion de ligasas y ejemplo	catalizan la formacion de enlaces entre C y O, S y N acoplada a hidrolisis de fosfatos de lata energia piruvato carboxilasa
que pueden hacer los acidos ribonucleicos (ARN) cuando catalizan una reacción que no pueden hacer el resto de las enzimas	afectan enlaces fosfodiester y peptidicos
caracteristicas principales de una enzima	auemnta la velocidad de la reaccion no se modifican o consumen en una reaccion cataliza una unica reacion quimica o varias que estan relacionadas
que contiene el sitio activo	residuos de aa cuyas cadenas laterales particpian en union del sustrato y catalisis
que es el sitio activo	lugar donde se une el sustrato a la enzima
como se forma el sitio activo de una enzima	es debido al plegamineto de la proteina
kcat	constane de velocidad para la conversion de enzima sustrato (ES) a E+P (producto)
numero de recambio	numero de moleculas de sustrato convertidas en producto por molecula de enzima por segundo Kcat
verdadero o falso algunas enzimas requieren compuestos no proteicos para tener actividad enzimatica	verdadero
apoenzima	enzima sin integrante no proteico y sin actividad
a que se le denomina holoenzima	componente proteico de enzima activa junto con su componente no proteico
como se le denomina si parte no proteica es un ion metalico (Fe o Zn)	cofactor
coenzima y ejemplo	se aoscia de manera transitoria a enzima y se discoia de esta en forma alterada NAD+
grupo prostético	si coenzima se asocia de manera permanente con enzima y regresa a forma original FAD+
de donde pueden derivar las coenzimas	de vitaminas NAD+ -niacina FAD+ -riboflavina
en donde se localizan las enzimas y porque	dentro de la celula, tambien en organelos ya que aisla a sustrato o producto de reacciones competidoras
dos mecanismos de accion enzimatica	proporcionan via de reaccion aterna energeticamente favorbale (cambios de energia) como es que sitio activo facilita la catalisis
barrera de energia que separa reactivos de productos	energia de activacion
energia de activacion	diferencia de energia entre el estado de transicion y el sustrato
cuando se forma el estado de transicion	durante la conversion de reactivos a productos
que significa el pico de energia en una grafica que demuestra la energia libre y el progreso de reaccion	diferencia de energia libre entre reactivo y estado de transicion
a que se da la especifidad de una enzima	ya que la interaccion de sustrato y enzima es muy precisa y esta precisión es debido a estructura tridimensional de proteinas
funcion de la tripsina	cataliza ruptura de enlaces de lado carboxilo de residuos de lisina y arginina
funcion de trombina	mas especifica que tripsina cataliza hidrólisis del enlace Arg-Gly en determinadas secuencias peptídicas
que determina la diferencia de energia libre entre os reactivos y productos	si una reaccion tendra lugar de forma espontanea
que determina energia libre necesaria para realizar conversion de reactivos y productos	la velocidad de la reaccion
entre menor energia de activacion (Ea)	mas moleculas tienen energia suficiente para pasar a traves de estado de transicion y por lo tanto mayor velocidad de reaccion
que provoca la establizacion del estaod de transicion	enzima incrementa concentracion de reactivo intermediario que puede convertise en producto, lo cula aumenta velocidad
function de oxidoreductasas	transfieren electrones osea participan en reacciones de oxido reduccion
que es el estado de transicion	estructura molecular transitoria que ya ha dejado de ser sustrato pero todavia no es producto
como afecta el estado de transicion la combinacion de sustrato y enzima	energia del estado de transicion es menor en la que tendria en ausencia de la enzima
como acyua el sitio actvo de una enzima	como un patron molecular flexible que inica la conversion a estado de transicion
Cuál es la diferencia entre un cosustrato y un grupo prostético?	el cosustrato se une de manera transitoria y el grupo prostético se asocia permanentemente
que pasa cuando se estabiliza el estado de transicion	enzima incrementa concentracion de reactivo intermediario que puede convertirse en producto y asi acelera reaccion
cuando aumenta el sustrato aumenta...	la velocidad de la reaccion hasta llegar a una velocidad maxima
velocidad de una reaccion	numero de moleuclas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo micromoles/segundo
como es la forma de la grafica cuandi una enzima presenta una cinética de Michaelis-menten	hiperbolica
que le pasa la velocidad de una reaccion cuandi aumenta la temperatura	aumenta tambien la velocidad hasta llegar a Vmax
que pasa en una reaccion si aumenta demasiado la temperatura	disminuye la velocidad de reaccion como resulatdo de desnaturalizacion de enzimas
a que pH se obtiene la maxima actividad enzimatica	es diferente y depende de donde funcione la enzima en el cuerpo
Kcat	constante de velocidad
que describe la ecuacion de michaelis-menten	describe la variacion de actividad enzimatica en funcion de cincentracion de sustrato
ecuacion de michaelis-menten	V0=Vmax*S/Km+S
concentracion de sustrato es mayor que la de enzima..	porcentaje de sustrato total unido por enzima es pequeño
estado estacionario	concentracion de ES no cambia con el tiempo osea velocidad de formacion de ES es igual a la de rompimiento
Km	constante de michealis, independiente de concetrancion de enzima
ecuacion de Km	=K_1+K2/K1
que refleja un Km alto	refleja una baja afinidad de enzima por sustrato, ya que necesitas una concentracion mayor de sustrato para saturar la mitad de enzima
que refleja un Km pequeño	alta afinidad de enzima por sustrato , ya que se necesita una baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima
la velocidad de la reacción es directamente proprocional a...	a la concentracion de una enzima ya que si la concentracion se reduce a la mitad la Vo y Vmax se reducen a la mitad tambien
S<<Km	concentracio de sustrato es menor que constante de michaelis, entonces la velocidad de reaccion es de primer orden osea es proporcional a concentracion de sustrato
S<<Km formula	V0=(Vmax/km)*S
S>>Km	la velocidad es constante e igual a Vmax es independiente de concentracion del sustrato ya que enxima esta saturada de sustrato orden cero
que pasa si se añade mas sustrato aun cuando la reaccion esta a una velocidad maxima	la velocidad es constante e igual a Vmax no afecta la velocidad de reaccion ya que ya esta saturada y no se le puede añadir mas sustrato
velocidad de reaccion de primer orden	S<<Km
velocidad de reaccion de orden cero	S>>Km ya esta saturada
Km=S	concentracion de sustrato a la que la velocidad de reaccion es la mitad de su valor maxima cuando V0=Vmax/2 entonces Km=S
formula de S>>Km	V0=Vmax
que enzima convierte el etanol y a que lo convierte en el higado	la enzima alcohol deshidrogensa convierte etanol en acetaldehido
en que se convierte el acetaldehido y que enzima ayuda	la enzima aldehido deshidrogenasa convierte acetaldehido en acetato
dos version de aldehido deshidrogenasa	mitocondrial con Km baja citoplasmatica con Km alto
que significa que una persona tenga la enxima mitocondrial se aldehido deshidrogenasa menos activa	entonces ya que la Km citoplasmatuca es alta, solo se alcanza una velocidad catalitica elevada cuando concentracion de aldehido es muy alta, entonces hay un exceso de acetaldehido lo que lleva a sonrojez y taquicardia cuando una persona ingiere alcohol
que pasa cuando la sensibilidad de Km es alta de enzima aldehido deshidrogensa	es responsbale de efectos fisiologicos del alcohol
grafica de lineweaver burk	es una linea recta en vez de curveada que es la de Michaelis-menten ya que no siempre se puede determinar la Vmax debido a pendiente ascendente de la curva a altas concentraciones del sustrato
parq se usa la grafica de lineweaver-burk	calcular Km y Vmax
formula de line weaver-burck	1/V0=(Km/Vmax*s)+1/vmax
pendiente de lineweaver-burk	M=Km/Vmax
interseccion en el eje x/yen lineweaver-burk	X= -1/Km y=1/Vmax
cuaquier sustancia que reduce la velocidad de reaccion catalizada por enzimas	inhibidor
a raves de que tipo de enlaces se unen los inhibidores reversibles a las enzimas	enlaces no covalentes
inhibicion reversible	se da una disociacion de complejo enzima-inhibidor y se recupera le actividad enzimatica
inhibicion competitiva	el inhibidro se una al sitio activi de la enzima, evitand que sustrato se une sustrato compite con el inhibidor por el sitio activo
que efecto sobre la velocidad maxima de una reaccion tiene un inhibidor competitivo	su efecto se revierrte si se aumenta la concentracion de sustrato, entonces si llega a su velocidad mexima
efecto de un inhibidor competitivo sobre Km	Km aumenta entonces se necesita mas sustrato para alcanzar la mitad de Vmax
como se muestra la -1/Km y 1/Vmaxen una grafica de lineweaver-burk	se acerca mas a cero osea esta mas elevada y la 1/vmax es la misma osea la interseccion con el eje de las y es la misma cuando el inhibidor no esta presente
farmacos que son inhibidores competitivos	sulfanilamida ibuprofeno estatinas
sulfanilamida	toma el lugar de PABA e evita sintesis de acido folico
estatinas	toma el lugar de HMG CoA reductasa e inhiben la sintesis de colesterol atorvastatina, pravastatina
ibuprofeno	inhibe a ciclooxigensa entonces no se genera respuesta inflamatoria
inhibidor no competitivo	el inhibidor y sustrato se pueden unir simultaneamente a la enzima en diferentes lugares (se puede unir a enzima o complejo enzima-sustrato)
efecto que tiene un inhibidor no competitvo sobre Vmax	reduce la Vmax ya que no se puede superar aunque se agrege mas sustrato
el efecto que tiene la inhibicion no competitiva sobre la Km	no cambia ya que no hay interferncia en la union de sustrato y enzima
efecto que tiene sobre la grafica lineweaver-burk	la interseccion en las ejes de las x -1/km es igual la interseccion en el eje de las y 1/vmax se reduce osea esta mas arriba la interseccion
que diferncias se muestran en la grafica lineweaver-burk con un inhibidor no competitvo a uno competitivo	para el competitivo, en el eje de x (-1/km) esta mas aumentado osea mas cerca a 0 en presencia del inhibidor pero en el no estan en el mismo lugar ya que no aumenta para el competitivo, en e el eje de la y (1/vmax) este interseccion en el mismo lugar, mientras que en el no comp este cruza mas arriba osea que se reduce la velocidad
penicilina y amoxicilina	inhiben enzima implicada en sinstesis de pared bacteriana
enzimas alostericas	regulan el flujo de compuestos a traves de rutas metabolicas
quien regula a las enzimas alostericas	moleculas llamadas efectores que se unen con enlaces no covalentes a un sitio diferente al activo
efectores negativos	inhiben la actividad de la enzima a la que se unen
efectores negativos	aumentan actividad enzimatica
que catalizan las enzimas aloestericas	catalizan el paso comprometedor al inicio de las rutas metabolicas, osea de A-B y B siendo el primer intermediario
efector homotropico	el sustrato en si sirve como efector, casi siempre es positivo,
que tipo de curva siguen los efectores homotropicos	curva sigmoidea no como la de Michaelis-menten que es hiperbolica
efector heterotropo	efector es una molecula diferente al sustrato
ejemplo de efector heterotropico	la retroalimentacion negativa, el compuesto final se une a enzima en una reaccion pasada de la via, haciendo que esta enzima no catalice la siguente reaccion y asi inhibidio su sintesis
modificacion covalente	regula a enzimas por adicion o eliminacion de grupos fosfatos de residuos de serina, treonina o tirosina de la enzima
que enzimas catalizan la adicion de un grupo fosfato con el ATP como donante	cinasas
que enzimas catalizan la eliminacion de grupos fosfatos	fosfatasas
dos tipos de enzimas en la sangre	las que se pueden activar en sangre o las que se liberan en la sangre pero no catalizan reacciones en la sangre
que indica que haya niveles altos de enzimas intracelulares en el plasma sanguineo	indicar lesion tisular o celular
que idnica un nivel alto de la enzima alanina aminotransferasa en el plasma	daño hepatico ya que esta abunda en el higado
isoenximas	variaciones de enzima en particular que catalizan misma reaccion pero tienen propiedades fisicas diferentes
vitaminas hidrosolubles	C B1,2,3,5,6,7,9,12
vitaminas hidrosolubles	A, D, K, E
forma reducida y coenzimatica del folato	tetrahidrofolato
en que tipo de reacciones particpia el tetrahidrofolato	recibe unidades de un carbono de donantes(serina, glicina e histidina) y los transfiere a productos intermedios en sintesis de aa, purinas y pirimidinas en casi todas las reacciones de metilacion
deficiencia de acido folico	anemia megaloblastomica -acumulacion de precursosres inmaduros grandes de eritrocitos espina bifida anencefalia y defectos del tubo neural
a que se debe la anemia megaloblastomica a cuasa de deficiencia de B9	una reduccion de sintestis de los nucleotidos de purinas y de TMP que induce una incapacidad de celulas para sintetizar adn y para dividrse
funcion del acido folico	transporta unidades de un carbono como Serina, glicina e histidina en dif estados de oxidacion
en que reacciones enzimticas participa la cobalamina	B12 remetilacion de homocisteina a metionina y en isomerizacion de metilmalonil CoA producida durante degradacion de aa y ac grasos
estructura de cobalamina	cuatro anillos de pirrol que forman un nucleo de corrina con el cobalto en el medio
formas coenzimaticas de l cobalamina	metilcobalamina y 5´-desoxiadenosina
como se puede determinar la deficiencia de vitamina b12	por nivel de acido metilmalonico en sangre que esta elevado cuando no hay ingesta adecuada de la cobalamina
deficiencia de vitamina B12 o cobalamina	anemia perniciosa mala abosrcion de vit b12 en intestino, resultado de destruccion autoinmune de cel gastricas encargadas de sintesis de factor intrinseco (ausencia de FI evita absorcion de B12 )
forma activa de la vitamina C	acido ascorbico
en que tipi de reacciones particpia la vitamina C	de hidroxilacion donde mantiene hierro de hidroxilasas en forma ferrosa+2 reducida facilita absorcion de hierro
hidroxilacion	(hidroxilacion de dopamina a noradrenalina en sintesis de adrenalina hidroxilacion de residuos prolil e lisilo del colageno
deficiencias de acido ascorbico y porque se dan	escorbuto se explica por un defecto en hidroxilacion de colageno, lo que provoca probelmas en tej conjuntivo anemia microcritica
vitamina B6 y de donde deriva	piridoxina, piridoxal y piridoxamina derivados de piridina
coenzima actica de la piridoxina	fosfato de piridoxal PLP
reacciones en las que interviene la B6	transamination, conversion de glutamato en GABA, desaminacion, descarboxilacion, glucogenlosis muscular
que causa una toxicidad de B6	neuropatia sensorial
forma activa de la tiamina	pirofsfato de tiamina
deficiencia de tiamina o B1	beriberi y sindrome de wernicke korsakoff
rn que reacciones particpia la tiamina	formacion o degradacion de alfa cetoles y en descarboxilacion oxidativa de alfa cetoacidos
que dos mecanismos disminuyen cuando hay una deficiencia de tiamina	descarboxilacion oxidativa de pirvato y cetoglutarato (ciclo crebs) estos disminuyen lo que hay una menor prodccion de atp
sindrome de wernicke kosrakoff	confusion, ataxia de marcha, nistagmo, oftalmoplejia, probelmas de memoria y alucinaciones
formas activas de la niacina	B3 NAD+ y NADP+
en que tipo de reacciones particpia la niacina	reacciones de oxidacion reduccion
en que alimentso se enecuentra la niacina	cereales, granos, leche, higado
deficienca de niacina o B3	pelagra y hiperlipidemia
pelagra tres Ds	D dermatitis diarrea demencia
formas activas de la riboflavina B2	FMN y FAD
en que reacciones particpia la riboflavina B2	transporta uno o dos electrones, ciclo de ac citrico degrada aa y purinas oxida ac grasos
deficiencia de riboflavina	dermatitis, queilosis, glositis
en que reacciones particpia la biotina	B7 de carboxilacion transporta CO2
deficiencia de biotina	por claras de huevos ya que contiene avidina que evita absorcion dermatitis, perdida de pelo, nausea
que vitaminas inician el ciclo de ac citrico	ac pantotenico, tiamina, niacina y riboflavina
en que reacciones interviene el ac pantotenico	b5 es parte de CoA que actua en transferencia de grupos acilo
vitamina A	retinol, retinal, acido retinoico, B-caroteno
forma de almacenamiento de vitamina A	retinol
en que se convierte la B-carotena en intestino	en retinal que luego se convierte en retinol y se almacena en el higado
absorcion de vitamina A	se absorbe en intestino en forma de retinol y se secretan como quilomicrones donde son captados por el higado y almacenados
liberacion de retinol	se libera del higado y se transporta a traves de sangre hasta tejidos junto con una proteina transportadora donde se une a receptor en la membrana y transporta el retinol al nucleo
que pasa con el retinol cuando entra a la celula enel tejido efector	se oxida a acido retinoico y este se une receptores de RA en el nucleo donde regula la sintesis de ARN para producir proteinas especificas que intervienen en acciones fisiologicas
accion del retinol en el ojo	es parte de la proteina de los conos y bastones-rodopsina (opsina y 11-cis retinol) cuando entra la luz se fotoisomeriza y se convierte en all-trans retinol
funcion del ac retinoico	se une al ADN y controla transcripscion de genes lo que promueve crecimiento y diferenciacion de tejidos
funcion del retinol y retinal	esenciales para la vision y contribuyen a espermatogenesis y a prevenir reabsorcion fetal en la mujer promueve crecimiento y diferenciacion de tejido epitelial
deficiencia de vitamina A	puede causar ceguera nocturna ya que aumenta el umbral visual xeroftalmia
tratamiento cutaneos con vitamina A	el acne se trata con tretinoina que es todo trans retinoico
acciones de acido retinoico como un tratamiento	acne, envejecimiento, leucemia
que puede causar la ingesta excesiva de vitamina A	hipervitaminosis A piel seca, hígado se vuelve mas grande, y en el SNC-tumor
funcion principal de la vitamina K	modificacion postraduccional de proteinas que particpian en la coagulacion sanguinea
como particpa la vitamina K en maduracion de factores de coagulacion	los factores requieren de carboxilacion de dependiente de K de residuos de ac glutamico a y-carboxiglutamato
en donde se encuentra la vitamina K en el cuerpo	como menaquinona en la flora intestinal
function principal de alfa tocoferol	vitamina E es un antixoidantes previene oxidacion y peroxidacion de ac grasos poliinsturados por O2 y radicakes libres
molecula activa de vitamina D	1,25-dihidroxicolecalciferol calcitriol
como se sintetiza la vitamina D	en la piel un intermediario del colesterol (7-dehidrocolesterol) se convierte en colecalciferol en dermis expuestas al sol donde es transportado al higado
como se hace la forma activa de la vitamina D	mediante la hidroxilacion de colecalciferol en calcidiol en le higado y luego en calcitriol en el riñon
25-hidroxicolecalciferol o calcidiol	se forma mediante la hidroxilacion de colecalciferol en el higado
1,25-dihidroxicolecalciferol o calcitriol	se forma mediante la hidroxilacion de hidroxicolecalciferol en el riñon
que regula la hidroxilacion de el calcitriol	por niveles bajos de iones fosfato y calcio en el plasma
la funcion del calcitriol en el intestino	estimula absorcion de calcio - este entra a las celulas intestinales donde se une al nucleo y regula la expresion genica de la calbindina, esta transporta calcio y hace que mas calcio sea absorbido
efecto que tiene el calcitriol o el 1,25-dihidroxicolecalciferol	cuando el calcio sanguineo es najo, el calcitriol junto con la pth estimulan la resorcion osea y aumenta el calcio serico
deficiencias de la vitamina D	raquitismo- formacion continua de colageno pero mineralizacion incompleta de matriz lo que causa huesos blandos osteomalacia-fracturas
como se sostienen juntas las tres cadenas polipeptidicas de colageno	puentes de hidrogeno
en donde se encuentra el colageno I	sosten de alta fuerza de tension piel, hueso, tendon dos cadenas alfa 1 y una cadena alfa 2
en donde se encuentra colegeno II	estructuras cartilaginosas (discos vert)
en donde se encuentra el colageno III	tejidos con mayor capacidad de distension como vasos sanguineos, musculo
que tipos de colageno son fibrilares	tipo 1,2 y 3
que tipo de colageno forman redes o malla tridimensional	4 y 8 IV y VIII
que dos aminoacidos predominan en el colageno	prolina y glicina
como es regularmente la cadena d aa en el colageno	glicina-prolina-hidroxiprolina o hidroxilisina en cada tercer lugar va la glicina Gly-X-Y-Gly
de donde deriva la hidroxiprolina e hidroxilisina	de la hidroxilacion o modificacion postraduccional de prolina y lisina depsues de incorporarse a cadena polipeptidica
que vitamina ayuda en la hidroxiliacion de prolilo y lisio durante la sintesis de colageno	acido ascorbico o vitamina C
como se llama los precursos recién sintetizados de cadenas alfa y que contienen y para que es lo que contienen	cadenas pretor-alfa y contienen secuencia especial en N terminal que actua como una señal marcando a polipetido para que se secrete
como se llama el colegeno despues que su señal N -terminal se elimina en la luz de RER	de prepro a pro-alfa
que pasa despues de que el colageno se llame procolagena	hidroxilacion de prolina y lisina y la glucosilacion de hidroxilisina con glucosa y galactosa
que residuos de se glucosilan en la formacion de colageno	los de hidroxilisina
que sigue desoues de la hidroxilacion y glucosiliacion de la pro-alfa	tres cadenas de pro-alfa forman el procolageno y se liberan en espacio extracelular
como inicia la formacion de procolageno	con puentes disulfuro entre los C-terminales de las tres cadenas
que sigue despues del procolageno	peptidasas procolageno rompen los peptidos N y C terminal y producen tropocolageno se forman fibrillas de colageno y enlaces cruzados
pasos de formacion de colageno	prepro-alfa, pro-alfa, hidroxilacion y glucosilacion, procolagebo, tropocolageno y colageno maduro
que enzimas rompen el colageno	colagenasas
deficiencias de colageno	sindrome de ehlers danlos osteogenesis imperfecta sindrome de alport

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