forma de una molecula de H2O y porque tiene esta forma	tetraédrica ya que el oxigeno tiene una hibridacion tipo sp3
cuanto mide el angulo que forman los atomos de hidrogeno en la molecula del agua	104
longitud de los enlaces covalentes entre O-H en el agua	.097nm
que hace que el oxigeno pueda interaccionar con compuestos electroatractores	que el oxigeno tiene dos pares de electrones no compartidos del hidrogeno
carga del hidrogeno y oxigeno en el agua	H tiene carga parcial positiva y O es parcial negativa
A qué se debe la asimetría eléctrica presente en la molécula de agua donde la densidad de electrones es mayor al centro de la molécula	es debido a que la electronegatividad del oxigeno es mayor entonces tiene mayor capacidad de atraer electrones
que es la electronegatividad	capacidad de un atomo de atraer electrones en un enlace aumenta de izq a derecha disminuye de arriba hacia abajo
que es un momento dipolar	el despalazamiento de electrones hacia un atomo de una molecula debido a la diferencia de electronegatividades
a que se debe un puente de hidrogeno	existencia de un momento dipolar y los pares de electrones no compartidos en el oxigeno es la atraccion de un oxigeno y el hidrogeno de otra molecula de agua
que es mas debil un enlace covalente o el puente de hidrogeno	el puente de hidrogeno ya que necesitas mas energia para romper un enlace covalente
en cuantos puentes de hidrogeno puede participar una molecula de agua	en 4 dos hidrogenos por los dos pares de electrones no compratidos del oxigeno y puede donar dos hidrogenos a un atomo de oxigeno
vida media de un puente de hidrogeno	20 picosegundos pero debido a la alta densidad molecular se rompen y forman constantemente
entre que otras moléculas se pueden dar puentes de hidrogeno	agua-cetona agua-amino entre dos aminoacidos entre dos bases nitrogenadas
3 características organolépticas del agua	incoloro, inodoro e inspida
que hace que una sustancia tenga una mayor solubilidad que otras	una mayor polaridad a mayor polaridad, mayor solubilidad
¿Qué es más polar, un grupo carboxilo o un alcohol?	carboxilo
repasar los grupis funcionales	okay
que hace que la conductividad electrica del agua aumente	el aumento de concentracion de iones presentes en ella
ionizacion del agua	al aparecer un puente de hidrogeno, ceden un proton a otra molecula haciendo que tengan carga postova o negariva
que sifnifica Kw	producto ionico del agua y tiene un valor de 1x10-14
producto dielectrico	magnitud física que nos cuantifica la capacidad de un material para acumular carga eléctrica
con que polo del agua interaccion los iones positivos y negativos	positivos con polo negativo osea oxigeno negativos con polo positivo osea hidrógeno
que propiedades pueden cambiar del agua cuando se le agrega un soluto osea cuando se convierte en un solvente	aumenta punto de ebullicion disminuye punto congelacion y presion de vapor y modulacion de presion osmotica
enlaces no covalentes	ionicos, puentes de hidrogeno, fuerzas de vanderwaals
constante de equilibrio de agua	Keq=(H+)(OH-)/H20 (1x10-7 mol/L) *(1x10-7 mol/ L )/55.5 mol/L=1.8x10-16
que pH tiene una solucion cuando la concentracion de protones de 1mol/L	es acida
ionizan completamente en una solucion vs ionizacion parcial	acidos y bases fuertes / acidos y bases debiles
a que se debe que el pH fisiologico es de 7.36-7.44 en sangre venosa o arterial	a que la concentracion de CO2 disiminuye por las bajas concentraciones de H2CO3 o ac. carbonico
verdadero o falso los acidos fuertes no tienen una constante de disociación	verdadero
formula de la constante de disociacion	Ka=(H)(A)/HA
principal amortiguador intraceular	fosfatos (H2PO4/HPO4)
principal amortiguador extracelular en sangre y fluidos intersticiales	sistema de bicarbonato (H2CO3/HCO3)
Ka alto y bajo	valor atlo de la constante de disociacion significa que es muy acido y hubo mayor acidez
ecuacion de Henderson hasselbach	pH=pKa + Log (A-)/HA relacion cuantitiva que determina concentracion de una base conjugada entre su acido debil
menor valor de pKa	mayor acidez
solucion reguladora	resiste el cambio del pH despues de la adicion de un acido o base
que pasa si a una base conjugada se le agregan mas iones hidronios	se hace mas acido y la base se gasto
que dos grupos funcionales no se pueden ionizar	aldehido ni cetona
interaccion electrostatica entre atomos con diferente carga	enlace ionico o puente salino
propiedades de un enlace ionico	solidos a temp abiente, no flamables, conducen electricidad, solubles en H20
propiedades de un enlace covalente	no solubles en agua, a temp ambiente pueden estar en los tres estados de materia, no conducen electricidad, combustibles, organicos
fuerza de vanderwaals	dipolo-dipolo dipolo-dipolo inducido dip inducido- inducido
que son las fuerzas de vanderwaals	asimetria transitoria de la carga electrica alrdedor de un atomo atraccion resultante entre dos atmos amuneta a medida que se acercan
que aminoacido tiene un amino secundario	prolina
caracteristicas de un amino acido no polar	no gana ni pierde electrones, no particpia en puentes de hidrogeno ni enlaces ionicos
en donde se localizan los aminoacidos no polares en proteinas solubles	en el interior de las proteinas solubles
en donde se localizan los aminoacidos no polares en porteinas membranales	en la superficie de estas proteinas membranales
aminoacidos no polares	glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, prolina
que aminoacidos guian el plegamineto proteico	los no polares ya que son hidrofobos
que dos aminoacidos polares son susceptibles de fosforliacion y glicosilacion y asi se pueden modificar	serina y treonina
dos residueos de cisteina que forman un enlace disulfuro	cistina
dos proteinas que se estabilizan mediante enlaces disulfuro	albumina y fibrina
como se forma un enlace disulfuro	mediante la oxidacion de dos cisteinas y eso hace que se desprotonen formando el enlace covalente
que tres aminoacidos polares sirven como sitio de union para grupos fosfatos	treonina, serina y tirosina
aminoacidos polares sin carga	treonina, serina, tirosina, asparagina, glutamina, cisteina
aminoacidos acidos	acido aspartico y glutamico se ionizan lo que hace que sean negativos
formas totalmente ionizadas de ac aspartico y glutamico	aspartato y glutamato
unico aminoacidos basico que se puede ionizar dentro del intervalo de pH fisiologico	histidina
aminocidos basicos	histidina, lisina y arginina se ionizan y tienen carga positiva
carbono quiral	carbono con 4 grupos quimicos diferentes
formas de un carbono quiral y cual esta en los mamiferos	L y D L estan en los mamiferos
maxima capacidad reguladora ocurre en un pH igual ....	pKa
un apar acido-base conugada puede servir como un regular efectivo verdadero o falso	verdadero ya que el pH de una solucion tiene que estra dentro de +1 o -1 del pka osea el pH puede ser mas 1 o menos 1 que el pKa
enlaces peptidicos	es ntre el carboxilo y el amino del aminoacido siguente
que puede romper un enlace peptidico y hace que se desnaturalizen las proteinas	calor, altas concetraciones de urea exposicion prolongada a un acido o base fuerte
con que empieza y termina un aminoacidos	de izquierda a derecha y empieza con un grupo amino y termina con uno carboxilo
cada componente de un aminoacidos des pues de que los atomos de gaua se pierden e la formacion de un enlace ppetidico	residuo
ya que el enlace peptidico tiene un caracter de enlace doble que evita entre el grupo amino carboxilo	evita su rotacion
que dos grupos son los unicos cargados en un aminoacido	el grupo amino y carboxilo terminal
enzimas que hidrolisan enlaces peptidicos osea rompen proteinas	peptidasas o proteasas
exopeptidasas vs endopetidasas	cortan los extremos (carboxipeptidasas o aminopetidasas ) cortan en medio de la proteinas
en pH fisiologico los aminoacidos se encuentran en que forma	dipolar o zwitterion el grupo amino esta protonado y el carboxilo desprotonado
de que depende el estado de ioinizacion de un aminoacidos	del pH en el que se encuentren en soluciones acidos el amino esta protonado osea NH3 y el otro no se ioniza COOH a medida que aumenta pH COOH pierde su proton primero y cuando llega a pH 9 amino pierde su proton
curva de titulacion	grafica que describe como cambia el pH con la cantidad de OH añadido
que es el punto isoelectrico	ph cunaodo un aminoacido es electricamente neutro
que pasa cuando hay un incremento en de bicarbonato o de CO2en la sangre	aumenta bicarbonato aumenta pH aumenta CO2 disminuye pH
consecuencia que un enlace peptidico no este cargado	permite que aa formen estructures globulares con un elevado grado de empaquietamineto que no puede ser inhibido por repulsión electrostatica
estructuras secundarios de una proteina	helice alfa y lamina beta
como se estabilizan las estructuras secundarias de las proteinas	mediante puentes de hidrogeno
como se encuentran las cadenas laterales de las proteinas en una estructura helice alfa	estan afuera
puentes de hidrogeno en una estructura helice alfa	son paralelos a cadena (intracadena )y se extienden desde oxigeno del carbonilo hacia NH de un enlace peptidico cuatro residuos adelante
que aminoacidos no pueden tener una estructura secundaria helice alfa	prolina y glicina, ac glutamico y aspartic, lisina histidina y arginina (ac y bases), triptofano
puentes de hidrogeno en lamina B	son perpendicular el esqueleto peptidico intracadena y entre cadenas polipeptidicas
como se acomodan las cadenas beta en una lamina B	aon antiparalelas o paralelas
lamina b vs helice a	cadenas b estan caso extendidas y sus puentes de hidrogeno son perpendicular mientras que en helice alfa esta enrollado y puentes son paralelos
giros beta	invierten direccion de cadena polipeptidica y conectan cadenas de laminas b antiparalelo
estructuras supersecundarias que son y porque se forman	combinaciones de estructuras secundarias (motivo) y se forman porque se produce un empaquetamiento estrecho de cadenas laterales de los elemntos estructurales secundarios
que forma un dominio	unidad funcional y un motivo
que interacciones estabilizan una estructura terciaria	puentes disulfuro, interacciones hidrofobicas, puentes de hidrogeno, interacciones ionicas
que agentes desnaturalizantes	calor, urea, dtergentes, acidos, bases, metales
que moleculas guian el plegamineto proteico al unirse y estabilizar regiones hidrofobas	chaperonas o proetians de choque termico
estructura cuaternaria	subunidades polipetidicas que pueden trabajar en conjunto o por si solas
ubiquitinacion	proteina que manda a proteinas con plegamiento anómalo para ser degradadas por proteosomas
enfermedad amiloide	plegamiento anomalo conduce a formacion de conjuntos de proteina fibrilar insoluble que consiste en laminas B-plegadas
acumulacion de amiolides esta ligada a que enfermedad	alzheimer y parkinson
de que depende su estructura tridimensional de una proteina	depende su secuencia de aminoacidos o su estructura primaria
que enfermedad puede causar los priones	enf de creutzfeldt-jacob, encefalopatia espongiforme bovina, temladera
que son los priones	formas agregadas en el cerebro de PrP sus laminas cambian a lamina B y producen una proteina fibrilar insoluble como amiloides
que compone al hemo	anillo de porfirina con hierro ferroso Fe+2
mioglobina	reservorio y transporte de oxigeno que aumenta la velocidad de transporte de oxigeno dentro de la celula
en donde se localizan los residuos de aa polares y no polares de la mioglobina	los no polares estan adentro y polares en la superficie
que amino acido estabiliza centro de hemo que se une a oxigeno en la mioglobina	histidina
hemoglobina principal en adultos	HbA
composition de hemoglobina	son 4 cadenas polipeptidicas dos alfa y dos beta unidas entre si por interacciones covalentes
como se mantienen unidas las dos cadenas poliptidicas de cada dimero de la hemoglobina	mediante interacciones hidrofobas (aa no polares tambien están en superficie de cada cadena)
dimero de hemoglobina	dos dimeros alfabeta1 y alfabeta2
como se mantienen unidos los dos dimeros de la hemoglobina osea aB1 y aB2	por enlaces polares (enlaces ionicos y puentes de hidrogeno)
formas de hemoglobina	Forma T o tensa Forma R o relajada
Forma T de hemoglobina	baja afinidad por el oxigeno
como se encuentra el hierro en la Forma T vs R	sale de estructura plana y en R la union de O2 jala el hierro hacia dentro
Forma R	union de O2 causa rompiento de enlaces polares entre los dos dimeros y permite moviembto de hierro gran afinidad para oxigeno
que mide la curva de disociacion de oxigeno	mide la saturacion de hemo por oxigeno a diferemtes presiones parciales de oxigeno
que proteina tiene una mayor afinidad para oxigeno y porque	la mioglobina porque la presion parcial necesaria para saturar a la mioglobina es menor
que significa que la curva de disociacion de oxigeno para la hemoglobina sea sigmoidea	esto indica que las subunidades cooperan para union de O2, osea la union de una molecula de oxigeno aumenta afinidad para las demas tres que se unen
efectos alostericos que afectan la union de oxigeno a hemo	pO2, pH, pCO2 y 2,3-bifosfoglicerato
como afecta la diferencia de pO2 en la union coooperativa del O2	en pulmones hay un mayor pO2 y la hemoglobina esta cargada mientras que en tej perifericos la PO2 es menor y aqui se descarga el O2
hacia que lado se desvia la curva de disociacion de oxigeno cuando disminuye la afinidad de oxigeno por la disminucion de pH	se meuve hacia la derecha cuando aumenta pH
efecto bohr	liberacion de oxigeno aumenta cuando el pH disminuye o aumenta pCO2 disminuye afinidad de hemoglobina por oxigeno
efecto que tiene el pH y la afinidad de hemoglobina para oxigeno	disminuye pH (mas acido) hay menor afinidad entonces hay liberacion de O2
de donde provienen los protones H+ que reducen el pH	provienen de dos reacciones CO2+h20-H2CO3 (ac carbonico) H2CO3-HCO3 + H en tejidos el co2 se convierte en ac carbonico y este se ioniza en bicarbonato y H+
mecanismo del efecto de bohr	incremento en H hace que se cargen y sean capaces de formar enlaces ionicos lo que hace que se estabilice la desoxihemoglobina y disminuye su afinidad por oxigeno
de donde viene el 2,3-bifosfoglicerato	un intermedio de la via glucolitica
2,3-bifosfoglicerato	se une a desoxihemoglobina disminuyendo la afinidad por el oxigeno lo que hace se puede dar la liberacion de O2
hacia donde se mueve la curba de disociacion de oxigeno cuando se agrega 2,3-bifosfoglicerato	hacia la derecha
union de CO a hemoglobina	disminuye sitios de union de hemoglobina para oxigeno saturacion disminuye y presion parcial tambien
tipos de hemoglobinas	HbA,HBf, HbA2, HbA1c
HbF tipo de cadenas	alfa y gamma
porque le hemoglobina fetal tiene una mayor afinidad a O2	porque se une debilmente a bifosfoglicerato
cadenas de HbA2	alfa y sigma
hemoglobina HbA1c	hemoglobina glucosilada

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