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aminoácidos
Unidades monomericas a partir de las cuales se sintetizan las cadenas polípeptidicas largas de las proteínas
L-a-aminoácidos
Participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de purinas, pirimidinas y urea
Peptidos
Polímeros cortos de aminoácidos
Función: en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores liberadores de hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores
Aminoácidos esenciales
Arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano y valina
La mayoría termina con “ina”
a-aminoácidos
bloques o unidades De Elementos químicos que conforman a las proteínas
Polímeros-a-aminoácidos
Unidades estructurales de a-aminoácidos que forman ina estructura polémica
Proteínas
Moléculas estructurales presentes en todos los seres vivos MOLÉCULAS CON MÁS DE 50 AMINOÁCIDOS
Oligopeptidos
Formados por menos de 10 a-aminoácidos
Polipeptidos
Más de 10 aminoácidos pero menos de 50
L-a-aminoácidos
Las únicas proteínas que posee el cuerpo humano ya que no podemos usar aminoácidos de tipo D- para formar proteínas
Prueba de biuret
Prueba para detectar proteínas y peptidos cortos
Niveles de organización de las proteínas
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
Estructura primaria de las proteínas
Orden de la secuencia de los aminoácidos. Los aminoácidos unidos por enlaces peptidicos que solo se dan en este nivel.
Estructura secundaria
Plegamentario que la cadena polipeptidica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptidico.
Los de mayor frecuencia son los de hélice alfa (a) y lámina plegada beta (b)
Estructura supersecundaria
Contiene combinaciones de hélice a y lámina plegada b
Estructura terciaria
Los aminoácidos apolares se se sitúan hacia el interior y lo polares hacia el exterior. Estabilizada por enlaces covalentes entre carbono y azufre
Estructura cuaternaria
Proteína que consiste en más de una cadena de aminoácidos
Desnaturalización
Proceso de destrucción de la estructura. La molécula puede perder parcial o totalmente su actividad biológica
Principales desnaturalizaciones
Ácidos y bases fuertes, disolventes orgánicos, detergentes, agentes reductores, etc
Funciones de las proteínas
Catalisis (acelera reacciones químicas)
Estructura (protección y sostén)
Movimiento (movimientos celulares)
Defensa
Regulación
Transporte
Almacenamiento
Respuesta a agresiones
Clasificaciones de aminoácidos
No polares (neutros)
Polares (neutros, ácidos y básicos)
Clasificación de proteínas
Por su forma y su composición
Clasificación de las proteínas por su forma
Proteínas fibrosas: largas, insolubles en agua y con función estructural y protectora
Proteínas globulares: cortas, hidrosolubles, con función dinámica
Clasificación de las proteínas por su composición
Proteínas simples: formadas por sólo aminoácidos
Proteínas conjugadas: son una proteína simple combinada con componente no proteico que se denomina grupo prostetico
Estas se dividen de acuerdo a su grupo portetico
-glucoproteinas: contiene caebohidratos
-lipoproteinas: contiene lipidos
-metaloproteinas: contiene iones metálicos
-fosfoproteinas: contienen grupos fosfatos
-hemoproteinas: contiene grupos hemo
Funciones de proteínas de la dieta
-Síntesis de proteínas corporales
-fuente para la producción de energía
-síntesis de metabólitos nitrogenados
-fuente de sustancias no nitrogenadas
Presencia de los aminoácidos
Los aminoácidos no se almacenan pero se en encuentran en las células como:
-materiales estructúrales
-biocatalizadores
-hormonase y factores de crecimiento
Hígado en los aminoácidos
Órgano en el que se sintetizan las proteínas del plasma
Balance nitrógeno
La diferencia entre el ingreso y egreso de compuestos nitrogenados
Balance de nitrógeno equilibrado
Cuando el ingreso es igual al egreso de nitrógeno
Balance positivo de nitrógeno
En un niño en crecimiento, una embarazada y una persona en recuperación.
El egreso de proteínas es menor al ingreso.
Hay retención de nitrógeno en el cuerpo como proteína
Balance negativo de nitrógeno
En respuesta a traumatismo o infección.
Hay pérdida de nitrógeno de proteína desde el cuerpo.
Metabolopatias
Tipos de trastornos médicos que se producen por anomalías genéticas y que interfieren con el metabolismo del cuerpo
Enfermedades relacionadas con el metabolismo de aminoácidos
-hipercolesterolemia familiar
-leucodistrofia metacromatica
-porfiria
-hipotiroidismo
-galactosemia
-etc.
Caquexia
Estado deteriorado por la pérdida de peso y pérdida muscular debido a la mala alimentación
Emaciacion
Pérdida de peso y adelgazamiento pero no tan grave como el marasa
Kwashiorkor
Malestar con retención de líquidos, que lleva a edema e infiltración grasa del hígado